HIF3A
Hypoxia-inducible factor 3 alpha is a protein that in humans is encoded by the HIF3Agene.[5][6][7]
Function
The protein encoded by this gene is the alpha-3 subunit of one of several alpha/beta-subunit heterodimerictranscription factors that regulate many adaptive responses to low oxygen tension (hypoxia). The alpha-3 subunit lacks the transactivation domain found in factors containing either the alpha-1 or alpha-2 subunits. It is thought that factors containing the alpha-3 subunit are negative regulators of hypoxia-inducible gene expression. At least three transcript variants encoding three different isoforms have been found for this gene.[7]
In rats, it plays a negative role in the adaptation to hypoxia, because the inhibition of HIF-3α expression leads to an increase in physical endurance.[8]
Clinical significance
DNA methylation in the introns of HIF3A is associated with BMI an adiposity.[9]
See also
References
- 123GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000124440–Ensembl, May 2017
- 123GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000004328–Ensembl, May 2017
- ↑"Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ↑"Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ↑Hara S, Hamada J, Kobayashi C, Kondo Y, Imura N (Sep 2001). "Expression and characterization of hypoxia-inducible factor (HIF)-3alpha in human kidney: suppression of HIF-mediated gene expression by HIF-3alpha". Biochem Biophys Res Commun. 287 (4): 808–13. Bibcode:2001BBRC..287..808H. doi:10.1006/bbrc.2001.5659. PMID 11573933.
- ↑ ماكينو واي، كاو آر، سفينسون كيه، بيرتيلسون جي، أسمان إم، تاناكا إتش، كاو واي، بيركنستام إيه، بولينجر إل (ديسمبر 2001). "بروتين نطاق PAS المثبط هو منظم سلبي للتعبير الجيني المحفز بنقص الأكسجين". نيتشر . 414 ( 6863): 550-554 . Bibcode : 2001Natur.414..550M . doi : 10.1038/35107085 . PMID 11734856. S2CID 4389117 .
- 1 2 "Entrez Gene: HIF3A hypoxia inducible factor 3, alpha subunit" .
- ↑ دريفيتسكا تي، جافيناوسكاس بي، دروزدوفسكا إس، نوسار في، دوسينكو في، مانكوفسكا آي (2012). "تغيرات التعبير عن mRNA لـ HIF-3α في الأنسجة المختلفة ودورها في التكيف مع نقص الأكسجين المتقطع والتمارين البدنية" . علم الأمراض الفيزيولوجية . 19 (3): 205-214 . doi : 10.1016/j.pathophys.2012.06.002 . PMID 22884965 .
- ↑ ديك كي جي، نيلسون سي بي، تسابروني إل، ساندلينج جيه كيه، آيسي د، واهل إس، ميدوري إي، مورانج بي إي، غانيون إف، جراليرت إتش، فالدينبيرجر إم، بيترز أ، إردمان جيه، هينجستنبرج سي، كامبين إف، جودال آه، أوويهاند دبليو إتش، شونكيرت إتش، طومسون جي آر، سبيكتور تي دي، جيجر سي، تريجويت دا، ديلوكاس بي، ساماني نيوجيرسي (2014). "مثيلة الحمض النووي ومؤشر كتلة الجسم: تحليل على مستوى الجينوم" . لانسيت . 383 (9933): 1990-1998 . دوى : 10.1016 / S0140-6736(13)62674-4 . بميد 24630777 . S2CID 18026508 .
للمزيد من القراءة
- Gu YZ, Moran SM, Hogenesch JB, Wartman L, Bradfield CA (1998). "التوصيف الجزيئي والتحديد الكروموسومي لوحدة فرعية ثالثة من عامل تحفيز نقص الأكسجين من الفئة ألفا، HIF3alpha" . Gene Expr . 7 (3): 205–13 . PMC 6151950. PMID 9840812 .
- ماكينو واي، كانوبكا إيه، ويلسون دبليو جيه، تاناكا إتش، بولينجر إل (2002). "بروتين نطاق PAS المثبط (IPAS) هو متغير تضفير قابل للتحفيز بنقص الأكسجين لموقع عامل نقص الأكسجين القابل للتحفيز 3 ألفا" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 277 (36): 32405-32408 . doi : 10.1074/jbc.C200328200 . PMID 12119283 .
- ماينارد إم إيه، تشي إتش، تشونغ جيه، لي إي إتش، كوندو واي، هارا إس، كونواي آر سي، كونواي جيه دبليو، أوه إم (2003). "متغيرات التضفير المتعددة لموقع HIF-3 ألفا البشري هي أهداف لمركب إنزيم فون هيبل-لينداو E3 يوبيكويتين ليغاز" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 278 (13): 11032-40 . doi : 10.1074/jbc.M208681200 . PMID 12538644 .
- ماينارد إم إيه، إيفانز إيه جيه، هوسومي تي، هارا إس، جويت إم إيه، أوه إم (2006). "يُعدّ HIF-3alpha4 البشري مُنظِّمًا سلبيًا سائدًا لـ HIF-1 ، ويتم تثبيطه في سرطان الخلايا الكلوية" . مجلة FASEB ، 19 (11): 1396-1406 . doi : 10.1096/fj.05-3788com . PMID 16126907. S2CID 86404533 .
- جانغ إم إس، بارك جيه إي، لي جيه إيه، بارك إس جي، ميونغ بي كيه، لي دي إتش، بارك بي سي، تشو إس (2005). "ارتباط وتنظيم عامل نقص الأكسجين القابل للحث-1 بواسطة بروتينات PAS المثبطة". مجلة بحوث الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 337 (1): 209-215 . رمز Bibcode : 2005BBRC..337..209J . doi : 10.1016/j.bbrc.2005.09.038 . PMID 16182248 .
- كيمورا ك، واكاماتسو أ، سوزوكي واي، أوتا تي، نيشيكاوا تي، ياماشيتا آر، ياماموتو جي، سيكين إم، تسوريتاني ك، واكاجوري إتش، إيشي إس، سوجياما تي، سايتو ك، إيسونو واي، إيري آر، كوشيدا إن، يونياما تي، أوتسوكا آر، كاندا ك، يوكوي تي، كوندو إتش، واجاتسوما إم، موراكاوا ك، إيشيدا إس، إيشيباشي تي، تاكاهاشي-فوجي إيه، تاناس تي، ناجاي كيه، كيكوتشي إتش، ناكاي كيه، إيسوغاي تي، سوغانو إس (2006). "تنويع التعديل النسخي: تحديد وتوصيف المروجين البديلين المفترضين للجينات البشرية على نطاق واسع" . دقة الجينوم . 16 (1): 55-65 . دوى : 10.1101/gr.4039406 . PMC 1356129 . PMID 16344560 .
- لي كيو إف، وانغ إكس آر، يانغ واي دبليو، لين إتش (2006). "نقص الأكسجين يزيد من التعبير عن عامل نقص الأكسجين القابل للحث (HIF)-3α في خلايا الظهارة الرئوية: توصيف ومقارنة مع HIF-1α" . أبحاث الخلية . 16 (6): 548-558 . doi : 10.1038/sj.cr.7310072 . PMID 16775626 .
- كولرز إس، موسيلوفا ب، روبيس ج، روشا د (2007). "الرسم المقارن يكشف عن عمليات إعادة ترتيب متعددة بين الكروموسوم 6 للخنزير والكروموسوم 19q13 البشري". علم الوراثة الحيوانية 37 (6): 595-596 . doi : 10.1111/j.1365-2052.2006.01516.x . PMID 17121608 .
فئات :
- الجينات الموجودة على الكروموسوم البشري 19
- عوامل النسخ
- البروتينات التي تحتوي على نطاق PAS
- بقايا جينات الكروموسوم البشري 19