ثابت النوعية

في مجال الكيمياء الحيوية ، يُعرف ثابت التخصص (ويُسمى أيضًا الكفاءة الحركية أو${\displaystyle k_{cat}/K_{M}}$يُعدّ ثابت التخصص (α) مقياسًا لكفاءة الإنزيم في تحويل المواد المتفاعلة إلى نواتج . كما يُمكن استخدام مقارنة ثوابت التخصص كمقياس لمدى تفضيل الإنزيم لمواد متفاعلة مختلفة (أي، تخصص المادة المتفاعلة). فكلما ارتفع ثابت التخصص، زاد "تفضيل" الإنزيم لتلك المادة المتفاعلة. ^{[ 1 ]}

تُستخدم المعادلة التالية، والمعروفة باسم نموذج مايكليس-مينتين ، لوصف حركية الإنزيمات :

${\displaystyle {\ce {{E}+ S <=>[k_f][k_r] ES ->[k_{cat}] {E}+ P}}}$

حيث تمثل E و S و ES و P الإنزيم والركيزة ومركب الإنزيم والركيزة والناتج على التوالي.${\displaystyle k_{f}}$،${\displaystyle k_{r}}$، و${\displaystyle k_{\mathrm {cat} }}$تشير إلى ثوابت معدل الارتباط "الأمامي" وفك الارتباط "العكسي" للركيزة، والتحويل "التحفيزي" للركيزة إلى منتج، على التوالي.

يتم تعريف ثابت مايكليس بدوره على النحو التالي:

${\displaystyle K_{M}={\frac {k_{r}+k_{cat}}{k_{f}}}}$

ثابت ميكايليس يساوي تركيز المادة المتفاعلة الذي يحول عنده الإنزيم المواد المتفاعلة إلى نواتج بنصف معدله الأقصى، وبالتالي فهو مرتبط بألفة المادة المتفاعلة للإنزيم. ثابت التحفيز (${\displaystyle k_{cat}}$يمثل معدل تكوين الناتج عندما يكون الإنزيم مشبعًا بالركيزة، وبالتالي يعكس أقصى معدل لنشاط الإنزيم. يعتمد معدل تكوين الناتج على كلٍ من كفاءة ارتباط الإنزيم بالركيزة وسرعة تحويل الإنزيم للركيزة إلى ناتج بمجرد ارتباطها. بالنسبة للإنزيم المثالي حركيًا ، يؤدي كل تفاعل بين الإنزيم والركيزة إلى تكوين الناتج، وبالتالي فإن سرعة التفاعل محدودة فقط بمعدل تفاعل الإنزيم مع الركيزة في المحلول. ومن هنا يأتي الحد الأعلى لـ${\displaystyle k_{cat}/K_{M}}$يساوي معدل انتشار الركيزة والذي يتراوح بين 10 ⁸ و 10 ⁹ ثانية ⁻¹ مول ⁻¹ . ^{[ 2 ]}

• رقم التحويل