مورفين

📅 آخر تحديث: ٤ أغسطس ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٤ أغسطس ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 1 صور
الموسوعة الحرة
تُوضَّح البروتينات التي تعمل كمورفينات باستخدام تشبيه النرد، حيث يمكن للنرد الواحد أن يتحول إلى شكلين مختلفين: مكعب ورباعي الأوجه. وتُطبَّق في هذه التجميعات قاعدة تنص على أن وجه النرد ذي النقطة الواحدة يجب أن يلامس وجه النرد ذي النقاط الأربع. ولتحقيق هذه القاعدة لكل نرد في التجميع، لا يمكن للنرد المكعب أن يُشكِّل إلا رباعي الوحدات، ولا يمكن للنرد رباعي الأوجه أن يتجمع إلا لتكوين خماسي الوحدات. وهذا يُشابه وجود هيئتين مختلفتين (أشكال مورفين) لوحدة بروتينية فرعية، حيث يُحدِّد كل شكل منهما عملية التجميع لتكوين قليل الوحدات مختلف. يجب أن تكون جميع النردات في التجميع الواحد من نفس الشكل قبل التجميع. وبالتالي، على سبيل المثال، يجب أن يتفكك رباعي الوحدات، وأن تتغير أشكال النردات المكونة له إلى شكل هرمي قبل أن تتمكن من المشاركة في التجميع لتكوين خماسي الوحدات.

المورفينات بروتينات قادرة على تكوين اثنين أو أكثر من المتجانسات المتعددة (أشكال المورفين)، ولكنها تحتاج إلى الانفصال وتغيير شكلها للتحول بين هذه الأشكال. وقد يتجمع الشكل البديل لتكوين متجانس متعدد مختلف. ويحدد شكل الوحدة الفرعية نوع المتجانس المتعدد المتكون. [ 1 ] [ 2 ] يحتوي كل متجانس متعدد على عدد محدود من الوحدات الفرعية ( نسبة قياسية ). يمكن للمورفينات أن تتحول بين أشكالها المختلفة في الظروف الفيزيولوجية ، ويمكن أن توجد في حالة توازن بين متجانسات متعددة مختلفة. هذه المتجانسات المتعددة ذات أهمية فيزيولوجية وليست بروتينات مطوية بشكل خاطئ؛ وهذا ما يميز المورفينات عن البريونات والأميلويد . لكل متجانس متعدد وظائف مميزة. يمكن أن يكون التحول بين أشكال المورفين أساسًا بنيويًا للتنظيم التغايري ، وهي فكرة طُرحت منذ سنوات عديدة، [ 3 ] [ 4 ] ثم أُعيد إحياؤها لاحقًا. [ 1 ] [ 2 ] [ 5 ] [ 6 ] يمكن أن تُشكل الطفرة التي تُغير التوازن الطبيعي لأشكال المورفين أساسًا لمرض بنيوي . [ 7 ] يمكن استغلال خصائص المورفين في اكتشاف الأدوية . [ 1 ] [ 5 ] [ 8 ] يُمثل الشكل (الشكل 1) توازن المورفين الذي يحتوي على شكلين أحاديين مختلفين يُحددان التجميع إلى رباعي أو خماسي. البروتين الوحيد المعروف بوظيفته كمورفين هو سينثاز بورفوبيلينوجين، [ 2 ] [ 9 ] [ 10 ] على الرغم من وجود اقتراحات في الأدبيات العلمية تُشير إلى أن بروتينات أخرى قد تعمل كمورفين (للمزيد من المعلومات، انظر "جدول المورفينات المُحتملة" أدناه).

الآثار المترتبة على اكتشاف الأدوية

تُشكّل الاختلافات البنيوية بين الوحدات الفرعية لمختلف الأوليغومرات، والاختلافات الوظيفية المرتبطة بها في المورفين، نقطة انطلاق لاكتشاف الأدوية. تعتمد وظيفة البروتين على شكل الأوليغومر؛ لذا، يُمكن تنظيم وظيفة البروتين عن طريق تغيير توازن الأشكال. يُمكن لمركب جزيئي صغير تغيير هذا التوازن إما عن طريق منع أو تفضيل تكوين أحد الأوليغومرات. يُمكن تغيير التوازن باستخدام جزيء صغير ذي ألفة ارتباط تفضيلية لأحد أشكال المورفين البديلة فقط. وقد تم توثيق مُثبِّط لإنزيم بورفوبيلينوجين سينثاز يعمل بهذه الآلية. [ 5 ]

الآثار المترتبة على التنظيم التغايري

يتشابه نموذج المورفين للتنظيم التآزري مع نماذج أخرى ويختلف عنها في بعض الجوانب. [ 1 ] [ 6 ] [ 11 ] يتطلب النموذج المتناسق (نموذج مونود، وايمان، وشانجيو (MWC)) للتنظيم التآزري أن تكون جميع الوحدات الفرعية في نفس التكوين أو الحالة داخل قليل الوحدات، كما هو الحال في نموذج المورفين. [ 12 ] [ 13 ] ومع ذلك، لا يأخذ هذا النموذج ولا النموذج التسلسلي (نموذج كوشلاند، نيميثي، وفيلمر) في الاعتبار إمكانية تفكك البروتين للتحول بين قليل الوحدات. [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] ومع ذلك، بعد فترة وجيزة من وصف هذه النظريات، اقترحت مجموعتان من الباحثين [ 3 ] [ 4 ] ما يُعرف الآن بنموذج المورفين، وأثبتتا أنه يفسر السلوك التنظيمي لإنزيم غلوتامات ديهيدروجينيز . [ 16 ] ناقش كورغانوف وفريدريش نماذج من هذا النوع باستفاضة في كتبهما. [ 17 ] [ 18 ]

الآثار المترتبة على تدريس علاقات بنية البروتين ووظيفته

يُعتقد عمومًا أن تسلسل الأحماض الأمينية الواحد يمتلك بنية رباعية واحدة فقط ذات أهمية فيزيولوجية (أصلية) ؛ إلا أن المورفينات تُشكك في هذا المفهوم. لا يتطلب نموذج المورفين تغييرات جذرية في الطي الأساسي للبروتين. [ 1 ] قد تكون الاختلافات البنيوية المصاحبة للتحول بين قليل الوحدات مشابهة لحركات البروتين الضرورية لوظيفة بعض البروتينات. [ 19 ] يُبرز نموذج المورفين أهمية المرونة البنيوية لوظيفة البروتين، ويُقدم تفسيرًا محتملاً للبروتينات التي تُظهر حركية غير ميكايليس-مينتين ، وتخلفًا ، و/أو نشاطًا نوعيًا يعتمد على تركيز البروتين . [ 11 ]

الآثار المترتبة على فهم الأساس البنيوي للمرض

يشمل مصطلح " الأمراض البنيوية " عمومًا الطفرات التي تؤدي إلى بروتينات مطوية بشكل خاطئ تتجمع، مثل مرض الزهايمر ومرض كروتزفيلد-جاكوب. [ 20 ] ومع ذلك، في ضوء اكتشاف المورفينات، يمكن توسيع هذا التعريف ليشمل الطفرات التي تُغير توازن الأشكال قليلة الوحدات البديلة للبروتين. ومن الأمثلة على هذه الأمراض البنيوية مرض بورفيريا ALAD ، الذي ينتج عن طفرة في إنزيم بورفوبيلينوجين سينثاز تُسبب تغييرًا في توازن المورفين. [ 7 ]

جدول البروتينات التي يتوافق سلوكها المنشور مع سلوك المورفين

[ 6 ]

بروتينمثال على الأنواعرقم المفوضية الأوروبيةرقم CASقليل الوحدات البديلةشهادة
أسيتيل-CoA كاربوكسيلاز -1الدجاج المنزليEC 6.4.1.29023-93-2ثنائي غير نشط، ثنائي نشط، أكبر [ 21 ]تؤثر جزيئات التأثير على التعددية، [ 22 ] وظائف متعددة/ بروتينية متعددة [ 21 ]
إنزيم ألفا-أسيتيل جالاكتوزامينيدازثور الثورEC 4.3.2.29027-81-0المونومر غير النشط، التترامر النشط [ 23 ]يؤثر ارتباط الركيزة/دورانها على تكوين متعددات الوحدات، [ 23 ] النشاط النوعي المعتمد على تركيز البروتين، [ 24 ] التجمعات المختلفة لها أنشطة مختلفة، [ 24 ] أشكال قليلة الوحدات متباينة بنيوياً. [ 23 ] [ 24 ]
أدينيلوسكسينات ليازعصية رقيقةEC 4.3.2.29027-81-0مونومر، دايمر، ترايمر، تيترامر [ 25 ]تؤدي الطفرات إلى تغيير توازن القليل الوحدات، [ 26 ] المعلمات الحركية المعتمدة على القليل الوحدات، [ 26 ] الوزن الجزيئي المعتمد على تركيز البروتين [ 26 ]
إنزيم أريستولوشين سينثازفطر البنسيليوم روكفورتيEC 4.2.3.994185-89-4المونومر، رتبة أعلى [ 27 ]النشاط النوعي المعتمد على تركيز البروتين [ 28 ]
إنزيم الأسباراجيناز- Lليبتوسفيريا ميشوتيEC 3.5.1.19015-68-3ثنائي، رباعي، ثماني غير نشط [ 29 ]يؤثر ارتباط الركيزة / دورانها على تكوين التعدد [ 30 ]
أسبارتوكينازالإشريكية القولونيةEC 2.7.2.4 و EC 1.1.1.39012-50-4مونومر، دايمر، تترامر [ 31 ] [ 32 ]وظائف متعددة/ بروتينية ثانوية ، [ 33 ] أشكال قليلة الوحدات متميزة من الناحية التركيبية [ 32 ]
إنزيم ATPase الخاص بناقل ABCA1الإنسان العاقلثنائي، رباعي [ 34 ]يؤثر ارتباط الركيزة / دورانها على تكوين التعدد [ 34 ]
البيوتين - (أسيتيل-CoA-كربوكسيلاز) ليغاز هولوإنزيم سينثيتازالإشريكية القولونيةEC 6.3.4.1537340-95-7مونومر، دايمر [ 35 ]وظائف متعددة/ بروتينية ثانوية ، [ 35 ] التجمعات المختلفة لها أنشطة مختلفة [ 36 ]
إنزيم كورزمات ميوتيزالإشريكية القولونيةEC 5.4.99.59068-30-8ثنائي، ثلاثي، سداسيأشكال قليلة الوحدات متميزة من الناحية التركيبية [ 37 ]
سينثاز الستراتالإشريكية القولونيةEC 2.3.3.19027-96-7مونومر، دايمر، ترايمر، تيترامر، بنتامر، هيكسامر، دوديكامر [ 38 ]يؤثر ارتباط الركيزة/دورانها على تكوين متعددات الوحدات، [ 38 ] التوازن المميز للوحدات قليلة الوحدات، [ 38 ] النشاط النوعي المعتمد على تركيز البروتين، [ 38 ] توازن الوحدات قليلة الوحدات المعتمد على الرقم الهيدروجيني [ 38 ]
سيانوفيرين-ننوستوك إليبسوسبوروم918555-82-5المونومر والدايمر المتبادل النطاق [ 39 ] [ 40 ]التوازن المميز للأوليغومرات، [ 41 ] [ 42 ] أشكال الأوليغومرات المتميزة من الناحية التكوينية [ 41 ] [ 42 ]
ناقل مرافق الإنزيم أ 3-أوكسوأسيدSus scrofa domesticaEC 2.8.3.59027-43-4ثنائي، رباعي [ 43 ]قد تعمل الركيزة على تثبيت شكل واحد بشكل تفضيلي [ 43 ] ، وهي عبارة عن أوليغومرات قابلة للفصل كروماتوغرافيا.
سينثاز سيستاثيونين بيتاالإنسان العاقلEC 4.2.1.229023-99-8متعدد - يتراوح من ثنائي إلى 16-مر [ 44 ]تؤثر جزيئات التأثير على التعدد، [ 45 ] وتؤدي الطفرات إلى تغيير توازن القليل الوحدات، [ 46 ] وتختلف أنشطة التجمعات المختلفة، [ 45 ] والطفرات المسببة للأمراض في مواقع بعيدة عن الموقع النشط [ 47 ]
أوكسيداز الأحماض الأمينية DEC 1.4.3.39000-88-8المونومرات، والدايمرات، والأوليغومرات ذات الرتبة الأعلى [ 48 ] [ 49 ]المعلمات الحركية المعتمدة على الأوليغومر [ 48 ] [ 49 ]
ديهيدروليبواميد ديهيدروجينيزSus scrofa domesticaEC 1.8.1.49001-18-7مونومر، شكلان مختلفان من ثنائي الوحدات، رباعي الوحدات [ 50 ]وظائف متعددة/ بروتينية متعددة الوظائف ، [ 50 ] تجمعات مختلفة لها أنشطة مختلفة، [ 50 ] توازن قليل الوحدات يعتمد على الرقم الهيدروجيني، [ 50 ] أشكال قليلة الوحدات متميزة من الناحية التركيبية [ 51 ] [ 52 ] [ 53 ]
دوبامين بيتا أحادي الأكسجينازثور الثورEC 1.14.17.19013-38-1ثنائيات، رباعيات [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ]تؤثر جزيئات التأثير على تكوين متعددات الوحدات، [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ] تم تحديد توازن قليل الوحدات، [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ] المعلمات الحركية المعتمدة على قليل الوحدات [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ]
إنزيم جيرانيل جيرانيل بيروفوسفات سينثاز / فارنيسيل ترانسفيرازالإنسان العاقلEC 2.5.1.299032-58-0سداسي، ثماني [ 57 ] [ 58 ] [ 59 ]تؤثر الجزيئات المؤثرة على تكوين التعدد [ 58 ]
إنزيم ديهيدروجينيز 6-مانوز-GDPالزائفة الزنجاريةEC 1.1.1.13237250-63-8ثلاثي، و2 رباعيات، وسداسي [ 60 ] [ 61 ]النشاط النوعي المعتمد على تركيز البروتين، [ 62 ] التخلف الحركي [ 62 ]
نازعة هيدروجين الغلوتاماتثور الثورEC 1.4.1.29001-46-1الهيكسامرات النشطة وغير النشطة، ذات الترتيب الأعلى [ 63 ]تؤثر جزيئات التأثير على التعددية، [ 64 ] تم تحديد توازن قليل الوحدات [ 63 ]
راسيميز الغلوتاماتالمتفطرة السلية، الإشريكية القولونية، العصوية الرقيقة، أكوييفكس بيروفيلوسEC 5.1.1.39024-08-02مونومر، 2 دايمر، تترامر [ 65 ] [ 66 ] [ 67 ] [ 68 ] [ 69 ]وظائف متعددة/ بروتينية ثانوية ، [ 70 ] [ 71 ] [ 72 ] توازن مميز للأوليغومرات، [ 68 ] [ 69 ] أشكال أوليغومرية متميزة من الناحية التركيبية [ 65 ] [ 66 ] [ 67 ]
جليسرالدهيد-3-فوسفات ديهيدروجينيزOryctolagus cuniculas، Sus scrofa دومستيكاEC 1.2.1.12 1.2.1.129001-50-7المونومر، والدايمر، والتترامر [ 73 ] التوازن المميز للأوليغومرات، [ 74 ] التجمعات المختلفة لها أنشطة مختلفة [ 75 ]
كيناز الجلسرولالإشريكية القولونيةEC 2.7.1.309030-66-4مونومر و 2 رباعيات [ 76 ] [ 77 ] [ 78 ]التوازن المميز للأوليغومرات، [ 76 ] [ 77 ] [ 78 ] [ 79 ] أشكال الأوليغومرات المتميزة من الناحية التكوينية، [ 79 ] [ 80 ] وظائف التأثير عن طريق منع حركة المجال [ 80 ]
إنزيم دمج فيروس نقص المناعة البشريةفيروس نقص المناعة البشرية-1EC 2.7.7.-المونومر، الدايمر، التترامر، الرتبة الأعلى [ 81 ] [ 82 ] [ 83 ]تؤثر جزيئات التأثير على تكوين التعدد، [ 84 ] وظائف متعددة/ بروتينية متعددة، [ 81 ] [ 82 ] [ 83 ] التجمعات المختلفة لها أنشطة مختلفة [ 83 ] [ 84 ]
إنزيم كيناز/فوسفاتاز HPrالعصوية الرقيقة، العصية اللبنية الكازية، الميكوبلازما الرئوية، المكورات العنقودية الخشبيةEC 2.7.1.- / EC 3.1.3.-9026-43-1المونومرات، والدايمرات، والترايمرات، والهيكسامرات [ 85 ] [ 86 ] [ 87 ] [ 88 ] [ 89 ] [ 90 ]تؤثر جزيئات التأثير على التعددية، [ 89 ] وظائف متعددة/ بروتينية متعددة، [ 89 ] تجمعات مختلفة لها أنشطة مختلفة، [ 89 ] توازن قليل الوحدات يعتمد على الرقم الهيدروجيني [ 89 ]
نازعة هيدروجين اللاكتاتبكتيريا العصوية المحبة للحرارةEC 1.1.1.279001-60-92 ثنائيات، رباعي [ 91 ] [ 92 ]تؤثر جزيئات التأثير على التعدد، [ 92 ] تم تحديد توازن القليل الوحدات، [ 92 ] النشاط النوعي المعتمد على تركيز البروتين، [ 92 ] الطفرات تغير توازن القليل الوحدات، [ 93 ] المعلمات الحركية المعتمدة على القليل الوحدات، [ 92 ] أشكال قليلة الوحدات متميزة من الناحية التركيبية [ 94 ]
بروتياز لونالإشريكية القولونية، المتفطرة السميجماتيسEC 3.4.21.5379818-35-2مونومر، دايمر، ترايمر، تيترامر [ 95 ] [ 96 ]تؤثر جزيئات التأثير على تكوين متعددات الوحدات، [ 95 ] [ 96 ] يؤثر ارتباط الركيزة/دورانها على تكوين متعددات الوحدات، [ 95 ] [ 96 ] النشاط النوعي المعتمد على تركيز البروتين، [ 97 ] التخلف الحركي [ 97 ]
إنزيم الماتيكوكوندري NAD(P) + الماليك / [[نازعة هيدروجين الماليت (أوكسالوأسيتات-ديكاربوكسيلات) (NADP + )]]الإنسان العاقلEC 1.1.1.409028-47-1مونومر، 2 دايمر، تترامر [ 98 ] [ 99 ]تؤثر جزيئات التأثير على التعددية، [ 98 ] الطفرات تغير توازن القليل الوحدات، [ 100 ] التخلف الحركي، [ 99 ]
البيروكسيريدوكسيناتالسالمونيلا التيفيةEC 1.6.4.- و EC 1.11.1.15207137-51-72 ثنائيات، ديكامرالأشكال قليلة الوحدات المتميزة من الناحية التكوينية، [ 101 ] التجمعات المختلفة لها أنشطة مختلفة [ 102 ]
هيدروكسيلاز فينيل ألانينالإنسان العاقلEC 1.14.16.19029-73-6رباعي الوحدات عالي النشاط، رباعي الوحدات منخفض النشاط [ 103 ]يؤثر ارتباط الركيزة / دورانها على تكوين متعدد الوحدات، [ 104 ] [ 105 ] أشكال قليلة الوحدات متميزة من الناحية التكوينية [ 106 ] [ 107 ]
فوسفينول بيروفات كاربوكسيلازالإشريكية القولونية، الذرة الصفراءالمفوضية الأوروبية9067-77-0ثنائي غير نشط، رباعي نشط [ 108 ]تؤثر جزيئات التأثير على التعدد، وتوازن محدد للوحدات قليلة الوحدات، [ 108 ] التخلف الحركي، [ 108 ] أشكال قليلة الوحدات متميزة من الناحية التكوينية [ 109 ]
فوسفوفروكتوكينازبكتيريا العصوية المحبة للحرارة، ثيرموس ثيرموفيلوسEC 2.7.1.119001-80-3ثنائي غير نشط، رباعي نشط [ 108 ] [ 110 ]تؤثر جزيئات التأثير على التعددية، [ 108 ] [ 110 ] تم تحديد توازن قليل الوحدات [ 108 ] [ 110 ]
أوكسيداز البوليفينولAgaricus bisporus، Malus Locala، Lactuca sativa L.EC 1.10.3.19002-10-2مونومر، ترايمر، تترامر، أوكتامر، دوديكامر [ 111 ] [ 112 ]وظائف متعددة/ بروتينية ثانوية ، [ 113 ] يؤثر ارتباط الركيزة/دورانها على تكوين متعددات الوحدات، [ 114 ] التجمعات المختلفة لها أنشطة مختلفة، [ 115 ] التخلف الحركي [ 114 ]
سينثاز بورفوبيلينوجينذبابة الفاكهة ميلانوجاستر، دانيو ريريوEC 4.2.1.249036-37-7ثنائي، سداسي، ثماني [ 116 ] [ 117 ]يُعد PBGS النموذج الأولي للمورفين. [ 116 ]
إنزيم بيروفات كينازالإنسان العاقلEC 2.7.1.409001-59-6ثنائيات نشطة وغير نشطة، رباعي نشط، أحادي، ثلاثي، خماسي [ 118 ] [ 119 ]الأشكال قليلة الوحدات المتميزة من الناحية التركيبية [ 118 ] [ 119 ]
إنزيم الريبونوكلياز أثور الثورEC 3.1.27.5 3.1.27.59901-99-4مونومر، دايمر، ترايمر، تيترامر، هيكسامر، بنتامر، رتبة أعلى [ 120 ] [ 121 ] [ 122 ] [ 123 ] [ 124 ]وظائف متعددة/ بروتينية ثانوية ، [ 125 ] [ 126 ] [ 127 ] تجمعات مختلفة لها أنشطة مختلفة، [ 125 ] [ 126 ] [ 127 ] أشكال قليلة الوحدات متميزة من الناحية التركيبية [ 121 ] [ 123 ] [ 124 ]
مختزلة الريبونوكليوتيدMus musculusEC 1.17.4.19047-64-7رباعي، سداسي [ 128 ] [ 129 ] [ 130 ] [ 131 ]تؤثر جزيئات التأثير على تكوين التعدد [ 131 ]
هيدرولاز S- أدينوزيل- L- هوموسيستيندكتيوستيليوم ديسكويديومEC 3.3.1.19025-54-1رباعي الوحدات وغيرها [ 132 ] [ 133 ] [ 134 ]تؤثر جزيئات التأثير على تكوين التعدد [ 132 ]
ثريونين ديهيدراتاز / ثريونين أمونيا-لياز المُحلل بيولوجيًاالإشريكية القولونيةEC 4.3.1.19 4.3.1.19774231-81-12 مونومرات، 2 رباعيات [ 135 ] [ 136 ] [ 137 ]تؤثر جزيئات التأثير على التعددية، [ 137 ] تم تحديد توازن قليل الوحدات، [ 135 ] [ 136 ] التجمعات المختلفة لها أنشطة مختلفة [ 135 ] [ 136 ] [ 137 ]
بيتا- تريبتيزالإنسان العاقلEC 3.4.21.5997501-93-4المونومرات النشطة وغير النشطة، والتتراميرات النشطة وغير النشطة [ 138 ] [ 139 ] [ 140 ] [ 141 ] [ 142 ] [ 143 ] [ 144 ] [ 145 ] [ 146 ] [ 147 ]النشاط النوعي المعتمد على تركيز البروتين، [ 148 ] التوازن المميز للبوليمرات [ 148 ]
عامل نخر الورم ألفاالإنسان العاقل94948-61-5مونومر، دايمر، ترايمر [ 149 ] [ 150 ]تختلف أنشطة التجمعات المختلفة [ 151 ]
يوراسيل فوسفوريبوزيل ترانسفيرازالإشريكية القولونيةEC 2.4.2.99030-24-4ثلاثي، خماسي [ 152 ]تؤثر جزيئات التأثير على تكوين التعدد، [ 152 ] يؤثر ارتباط الركيزة/دورانها على تكوين التعدد، [ 152 ] للتجمعات المختلفة أنشطة مختلفة [ 152 ]

مراجع

  1. 1 2 3 4 5 جافي، إيلين ك. (2005). "المورفينات - نموذج بنيوي جديد للتنظيم التآزري". اتجاهات في العلوم البيوكيميائية . 30 (9): 490-497 . doi : 10.1016/j.tibs.2005.07.003 . PMID 16023348 . 
  2. 1 2 3 برينيج، سابين؛ كيرفينين، يوكا؛ ستيث، ليندا؛ واسون، أندرو س؛ فيرمان، روبرت؛ فلوداور، ألكسندر؛ زدانوف، ألكسندر؛ جافي، إيلين ك (2003). "التحكم في التخليق الحيوي للتترا بيرول بواسطة أشكال رباعية بديلة من إنزيم بورفوبيلينوجين سينثاز". مجلة نيتشر للبيولوجيا التركيبية . 10 (9): 757-763 . doi : 10.1038/nsb963 . PMID 12897770. S2CID 24188785 .  
  3. 1 2 فريدن، سي (1967). "معالجة بيانات حركية الإنزيم. الجزء الثاني: حالة المواقع المتعددة: مقارنة النماذج التغايرية وآلية جديدة محتملة" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 242 (18): 4045-4052 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)95776-5 . PMID 6061697 . 
  4. 1 2 نيكول، إل دبليو؛ جاكسون، دبليو جيه إتش؛ وينزور، دي جيه (1967). "دراسة نظرية لارتباط الجزيئات الصغيرة بنظام بروتيني متكاثر: نموذج للتأثيرات التغايرية". الكيمياء الحيوية . 6 (8): 2449-2456 . doi : 10.1021/bi00860a022 . PMID 6049469 . 
  5. 1 2 3 لورانس، سارة هـ.؛ راميريز، أورسولا د.؛ تانغ، لي؛ فازلييز، فاريت؛ كوندرا، لينكا؛ ماركهام، جورج د.؛ جافي، إيلين ك. (2008). "تغيير الشكل يؤدي إلى اكتشاف أدوية ألوستيرية جزيئية صغيرة" . الكيمياء والبيولوجيا . 15 (6): 586-96 . doi : 10.1016/j.chembiol.2008.04.012 . PMC 2703447. PMID 18559269 .  
  6. سيلوود ، تريفور ؛ جافي، إيلين ك. (2012). " التفكك الديناميكي للوحدات المتجانسة والتحكم في وظيفة البروتين" . أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 519 (2): 131-143 . doi : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . PMC 3298769. PMID 22182754 .  
  7. 1 2 جافي، إيلين ك.؛ ستيث، ليندا (2007). " بورفيريا ALAD هي مرض بنيوي" . المجلة الأمريكية لعلم الوراثة البشرية . 80 (2): 329-337 . doi : 10.1086/511444 . PMC 1785348. PMID 17236137 .  
  8. ↑ جافي، إيلين ك. (2010). "المورفينات - مسار جديد لاكتشاف الأدوية المُعدِّلة للخواص الكيميائية" . مجلة وقائع المؤتمرات المفتوحة . 1 : 1-6 . doi : 10.2174/2210289201001010001 . PMC 3107518. PMID 21643557 .  
  9. ↑ تانغ، ل.؛ ستيث، ل.؛ جافي، إي. ك. (2005). "التحول المتبادل بين أشكال البروتين ذات البنية الرباعية بفعل الركيزة" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 280 (16): 15786-93 . doi : 10.1074/jbc.M500218200 . PMID 15710608 . 
  10. ↑ جافي، إيلين ك.؛ لورانس، سارة هـ. (2012). "التنظيم التآزري والتكوين الديناميكي لبوليمرات سينثاز بورفوبيلينوجين" . مجلة أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 519 (2): 144-153 . doi : 10.1016/j.abb.2011.10.010 . PMC 3291741. PMID 22037356 .  
  11. 1 2 لورانس، سارة هـ.؛ جافي، إيلين ك. (2008). "توسيع المفاهيم في علاقات بنية البروتين ووظيفته وحركية الإنزيم: التدريس باستخدام المورفينات" . تعليم الكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية . 36 (4): 274-283 . doi : 10.1002/bmb.20211 . PMC 2575429. PMID 19578473 .  
  12. 1 2 مونود، جاك؛ شانجو، جان بيير؛ جاكوب، فرانسوا (1963). "البروتينات المُعدِّلة للبروتينات وأنظمة التحكم الخلوية". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 6 (4): 306-329 . doi : 10.1016/S0022-2836(63)80091-1 . PMID 13936070 . 
  13. 1 2 مونود، جاك؛ وايمان، جيفريز؛ شانجيو، جان بيير (1965). "حول طبيعة التحولات التغايرية: نموذج معقول". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 12 : 88-118 . doi : 10.1016/S0022-2836(65)80285-6 . PMID 14343300 . 
  14. ↑ كوشلاند، دي إي (1970). "7 الأساس الجزيئي لتنظيم الإنزيمات" . الإنزيمات، المجلد 1. المجلد 1. الصفحات 341-396 . doi : 10.1016/S1874-6047(08)60170-5 . ISBN   978-0-12-122701-2.
  15. ↑ كوشلاند، دي إي؛ نيميثي، جي؛ فيلمر، دي (1966). "مقارنة بيانات الارتباط التجريبية والنماذج النظرية في البروتينات التي تحتوي على وحدات فرعية". الكيمياء الحيوية . 5 (1): 365-385 . doi : 10.1021/bi00865a047 . PMID 5938952 . 
  16. ↑ فريدن، سي؛ كولمان، آر إف (1967). "تركيز نازعة هيدروجين الغلوتامات كعامل محدد في تأثير نيوكليوتيدات البيورين على النشاط الإنزيمي" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 242 : 1705-1715 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)96059-X .
  17. ↑ كورغانوف، بي آي (1982). الإنزيمات الألوستيرية: السلوك الحركي . تشيتشستر: وايلي-إنترساينس. ص 151-248 . ISBN  978-0471101956.
  18. ↑ فريدريش، ب. (1984). تنظيم الإنزيمات فوق الجزيئي: البنية الرباعية وما بعدها . أكسفورد: مطبعة بيرغامون. ص 66-71 . ISBN  0-08-026376-3.
  19. ↑ جيرستين، مارك؛ إيكولز، ناثانيال (2004). "استكشاف نطاق مرونة البروتين، من منظور البروتينات البنيوية". الرأي الحالي في البيولوجيا الكيميائية . 8 (1): 14-19 . doi : 10.1016/j.cbpa.2003.12.006 . PMID 15036151 . 
  20. ↑ كاريل، روبن دبليو؛ لوماس، ديفيد أ (1997). "مرض التشكل". مجلة لانسيت . 350 (9071): 134-138 . doi : 10.1016/S0140-6736(97)02073-4 . PMID 9228977. S2CID 39124185 .  
  21. 1 2 بون، أ.ن.؛ براونسي، ر.و.؛ إليوت، ج.إ.؛ كولبا، ج.إ.؛ لي، و.م. (2006). "تنظيم أسيتيل-CoA كاربوكسيلاز". معاملات الجمعية الكيميائية الحيوية . 34 (2): 223-227 . doi : 10.1042/BST20060223 . PMID 16545081 . 
  22. ↑ شين، يانغ؛ فولراث، ساندرا ل.؛ ويذرلي، ستيفاني س.؛ إيليتش، تيد د.؛ تونغ، ليانغ (2004). "آلية التثبيط الفعال لإنزيم أسيتيل-كوإنزيم أ كاربوكسيلاز حقيقي النواة بواسطة سورافين أ، وهو منتج طبيعي من متعدد الكيتيدات الحلقية الكبيرة" . الخلية الجزيئية . 16 (6): 881-91 . doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.034 . PMID 15610732 . 
  23. 1 2 3 فايسمان، برنارد؛ وانغ، تشينغ-تي (1971). "الارتباط والانفصال والحركية غير الطبيعية لإنزيم ألفا-أسيتيل جالاكتوزامينيداز البقري". الكيمياء الحيوية . 10 (6): 1067-1072 . doi : 10.1021/bi00782a021 . PMID 5550813 . 
  24. 1 2 3 فايسمان، برنارد؛ هينريشسن، دوروتيا ف. (1969). "إنزيم ألفا-أسيتيل جالاكتوزامينيداز في الثدييات. وجوده، وتنقيته الجزئية، وتأثيره على الروابط في الميوسينات تحت الفك السفلي". الكيمياء الحيوية . 8 (5): 2034-2043 . doi : 10.1021/bi00833a038 . PMID 5785223 . 
  25. ↑ دي زويسا أرياناندا، لوشانتي؛ كولمان، روبرتا ف. (2008). "تقييم أنواع التفاعلات في ارتباط الوحدات الفرعية في إنزيم أدينيلوسكسينات لياز من بكتيريا باسيلوس سوبتيليس". الكيمياء الحيوية . 47 (9): 2923-34 . doi : 10.1021/bi701400c . PMID 18237141 . 
  26. 1 2 3 بالينشار، جينيفر بروسيوس؛ كولمان، روبرتا ف. (2003). "توصيف إنزيم أدينيلوسكسينات لياز طافر من بكتيريا باسيلوس سوبتيليس ، مكافئ لإنزيم طافر موجود في نقص أدينيلوسكسينات لياز لدى الإنسان: يلعب الأسباراجين 276 دورًا بنيويًا هامًا". الكيمياء الحيوية . 42 (7): 1831-1841 . doi : 10.1021/bi020640+ . PMID 12590570 . 
  27. ↑ هون، توماس م.؛ بلاتنر، رونالد د. (1989). "تنقية وتوصيف إنزيم سيسكويتربين سيكلاز أريستولوشين سينثاز من فطر البنسيليوم روكفورتي". مجلة أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 272 ​​(1): 137-143 . doi : 10.1016/0003-9861(89)90204-X . PMID 2544140 . 
  28. ↑ كاروثرز، جيه إم؛ كانغ، آي؛ رينكيويتش، إم جيه؛ كين، دي إي؛ كريستيانسن، دي دبليو (2000). "تحديد البنية البلورية لإنزيم أريستولوشين سينثاز من فطر العفن الأزرق، بنسيليوم روكفورتي" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 275 (33): 25533-25539 . doi : 10.1074/jbc.M000433200 . PMID 10825154 . 
  29. ↑ جيريبزوف-كوينتين، سيمون؛ جيريبزوف، ستيفان (1985). "نشاط إنزيم L-أسباراجيناز في فطر ليبتوسفيريا ميشوتي. عزل وخصائص شكلين من الإنزيم". فيزيولوجيا النبات . 64 : 74-80 . doi : 10.1111/j.1399-3054.1985.tb01215.x .
  30. ↑ يون، مي-كيونغ؛ نورس، أماندا؛ وايت، ستيفن دبليو؛ روك، تشارلز أو؛ هيث، ريتشارد جيه (2007). "البنية البلورية والتنظيم التغايري لإنزيم الأسباراجيناز I السيتوبلازمي في الإشريكية القولونية" . مجلة البيولوجيا الجزيئية . 369 (3): 794-811 . doi : 10.1016/j.jmb.2007.03.061 . PMC 1991333. PMID 17451745 .  
  31. ↑ غاريل، جيه.-آر. (1980). "الطي المتسلسل لبروتين ألوستيري ثنائي الوظيفة" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم . 77 (6): 3379-3383 . Bibcode : 1980PNAS...77.3379G . doi : 10.1073 / pnas.77.6.3379 . JSTOR 8892. PMC 349619. PMID 6774337 .   
  32. 1 2 كوتاكا، م.؛ رن، J.؛ لوكير، م. هوكينز، أر. ستامرز، دي كيه (2006). "هياكل R- و T-state Escherichia coli Aspartokinase III: آليات الانتقال والتثبيط بواسطة ليسين" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 281 (42): 31544–52 . دوى : 10.1074/jbc.M605886200 . بميد 16905770 . 
  33. ↑ أوجيلفي، جيه دبليو؛ فيكرز، إل بي؛ كلارك، آر بي؛ جونز، إم إم (1975). "إنزيم أسبارتوكيناز 1 - هوموسيرين ديهيدروجينيز 1 من الإشريكية القولونية K12 (لامدا). التنشيط بواسطة الكاتيونات أحادية التكافؤ وتحليل تأثير معقد أدينوسين ثلاثي الفوسفات - أيون المغنيسيوم على عملية التنشيط هذه" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 250 (4): 1242-1250 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)41805-X . PMID 163250 . 
  34. 1 2 ترومبييه، د.؛ أليبيرت، م.؛ دافانتور، س.؛ هامون، ي.؛ بيير، م.؛ شيميني، ج. (2006). "يحدث الانتقال من ثنائيات الوحدات إلى أشكال قليلة الوحدات أعلى خلال دورة ATPase لناقل ABCA1" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 281 (29): 20283-90 . doi : 10.1074/jbc.M601072200 . PMID 16709568 . 
  35. 1 2 أيزنشتاين، إدوارد؛ بيكيت، دوروثي (1999). "تكوين ثنائي مثبط البيوتين في الإشريكية القولونية: وظيفة المثبط المساعد في تجميع البروتين". الكيمياء الحيوية . 38 (40): 13077-84 . doi : 10.1021/bi991241q . PMID 10529178 . 
  36. ↑ ستريكر، إميلي د.؛ بيكيت، دوروثي (1998). "اقتران ارتباط الحمض النووي المحدد بالموقع بتكوين ثنائي البروتين في تجميع معقد مثبط البيوتين - مشغل البيوتين". الكيمياء الحيوية . 37 (9): 3210-3219 . doi : 10.1021/bi9715019 . PMID 9485476 . 
  37. ↑ فامفاكا، كاثرين؛ بوتز، مارين؛ والتر، كاي يو؛ تايلور، شون في؛ هيلفرت، دونالد (2005). " التحسين المتزامن لنشاط الإنزيم والبنية الرباعية عن طريق التطور الموجه" . علم البروتين . 14 (8): 2103-2114 . doi : 10.1110/ps.051431605 . PMC 2279322. PMID 15987889 .  
  38. 1 2 3 4 5 تونغ، إي كي؛ داكوورث، هاري دبليو. (1975). "البنية الرباعية لإنزيم سيترات سينثاز من الإشريكية القولونية K 12". الكيمياء الحيوية . 14 (2): 235-241 . doi : 10.1021/bi00673a007 . PMID 1091285 . 
  39. ↑ بيولي، كارول أ.؛ غوستافسون، كيرك ر.؛ بويد، مايكل ر.؛ كوفيل، ديفيد ج.؛ باكس، أد؛ كلور، جي. ماريوس؛ غرونينبورن، أنجيلا م. (1998). "البنية الفراغية لبروتين سيانوفيرين-إن، وهو بروتين قوي لتثبيط فيروس نقص المناعة البشرية". مجلة نيتشر للبيولوجيا التركيبية . 5 (7): 571-578 . doi : 10.1038/828 . PMID 9665171. S2CID 11367037 .  
  40. ↑ يانغ، فان؛ بيولي، كارول أ؛ لويس، جون م؛ غوستافسون، كيرك ر؛ بويد، مايكل ر؛ غرونينبورن، أنجيلا م؛ كلور، جي. ماريوس؛ فلوداور، ألكسندر (1999). "يُظهر التركيب البلوري لسيانوفيرين-إن، وهو بروتين قوي لتثبيط فيروس نقص المناعة البشرية، تبادلًا غير متوقع للمجالات". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 288 (3): 403-412 . doi : 10.1006/jmbi.1999.2693 . PMID 10329150. S2CID 308708 .  
  41. 1 2 باريينتوس، إل جي؛ غرونينبورن، إيه إم (2005). "بروتين سيانوفيرين-إن عالي التخصص في ربط الكربوهيدرات: التركيب، والنشاط المضاد لفيروس نقص المناعة البشرية/الإيبولا، وإمكانيات العلاج". مراجعات موجزة في الكيمياء الطبية . 5 (1): 21-31 . doi : 10.2174/1389557053402783 . PMID 15638789 . 
  42. 1 2 باريينتوس، إل جي؛ لويس، جي إم؛ بوتوس، آي؛ موري، تي؛ هان، زد؛ أوكيف، بي آر؛ بويد، إم آر؛ فلوداور، إيه؛ وآخرون . (2002). "ثنائي سيانوفيرين-إن ذو النطاقات المتبادلة في حالة طي شبه مستقرة: التوفيق بين بنيتي الأشعة السينية والرنين النووي المغناطيسي" . التركيب . 10 (5): 673-86 . doi : 10.1016/S0969-2126(02)00758-X . PMID 12015150 .  
  43. روشيه ، جان كريستوف؛ براوني، إدوارد ر.؛ أويكاوا، كيم؛ هيكس، ليزلي د.؛ فريزر، ماري إي.؛ جيمس، مايكل ن. ج.؛ كاي، سيريل م.؛ بريدجر، ويليام أ.؛ وآخرون . (2000). " إنزيم ناقل مرافق الإنزيم أ في قلب الخنزير موجود في شكلين قليلي الوحدات يفصل بينهما حاجز حركي كبير". الكيمياء الحيوية . 39 (37): 11291-11302 . doi : 10.1021/bi0003184 . PMID 10985774 .  
  44. ↑ فرانك، نينا؛ كيري، فلاديمير؛ ماكلين، كينيث ن.؛ كراوس، جان ب. (2006). "السيستين المتاح للمذيب في سيستاثيونين بيتا سينثاز البشري: الدور الحاسم للسيستين 431 في ارتباط S-أدينوزيل-ل-ميثيونين". الكيمياء الحيوية . 45 (36): 11021-11029 . doi : 10.1021/bi060737m . PMID 16953589 . 
  45. سين ، سوفاجيت؛ بانيرجي، روما (2007). "طفرة مرضية مرتبطة بالمركز التحفيزي لإنزيم سيستاثيونين بيتا سينثاز البشري تُعطّل التنظيم التآزري وتسمح بالتوصيف الحركي لثنائي كامل الطول" . الكيمياء الحيوية . 46 (13): 4110-4116 . doi : 10.1021/bi602617f . PMC 3204387. PMID 17352495 .  
  46. ↑ كيري، فلاديمير؛ بونليت، لويل؛ كراوس، جان ب. (1998). "انشطار إنزيم سيستاثيونين بيتا سينثاز البشري بواسطة التربسين إلى نواة نشطة محفوظة تطوريًا: النتائج البنيوية والوظيفية". أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 355 (2): 222-232 . doi : 10.1006/abbi.1998.0723 . PMID 9675031 . 
  47. ↑ شان، شياويين؛ كروجر، وارن د. (1998). "تصحيح طفرات CBS المسببة للأمراض في الخميرة". علم الوراثة الطبيعية . 19 (1): 91-93 . doi : 10.1038/ng0598-91 . PMID 9590298. S2CID 47102642 .  
  48. 1 2 أنتونيني، إي؛ برونوري، إم؛ بروتسيزي، آر؛ شيانكوني، إي؛ ماسي، في (1966). "ظواهر الارتباط والانفصال لأكسيداز الأحماض الأمينية D" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 241 (10): 2358-66 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)96629-9 . PMID 4380380 . 
  49. 1 2 ماسي، ف؛ كورتي، ب؛ غانثر، هـ (1966). "تغير بنيوي معتمد على درجة الحرارة في أوكسيداز الأحماض الأمينية D وتأثيره على التحفيز" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 241 (10): 2347-57 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)96628-7 . PMID 5911617 . 
  50. 1 2 3 4 بابادي، ن. إي.؛ بانغ، ي.-ب.؛ إلبيلج، أ.؛ إسايا، ج. (2007). "النشاط البروتيني الخفي لإنزيم ديهيدروليبواميد ديهيدروجينيز" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم . 104 (15): 6158-6163 . Bibcode : 2007PNAS..104.6158B . doi : 10.1073 / pnas.0610618104 . PMC 1851069. PMID 17404228 .  
  51. ↑ مويسفينكل-فوتبرغ، هـ.؛ فيسر، ياب؛ فيغر، كورنيليس (1973). "دراسات بنيوية على نازعة هيدروجين الليبواميد من قلب الخنزير. 1. التحول المتبادل بين الأشكال القابلة للتفكك وغير القابلة للتفكك". المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 33 (2): 265-270 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02679.x . PMID 4348439 . 
  52. ↑ كلياتشكو، ن.ل.؛ شيدرينا، ف.أ.؛ إيفيموف، أ.ف.؛ كازاكوف، س.ف.؛ غازاريان، إ.ج.؛ كريستال، ب.س.؛ براون، أ.م. (2005). "يختلف تفضيل الركيزة المعتمد على الرقم الهيدروجيني لإنزيم نازع هيدروجين الليبواميد في قلب الخنزير باختلاف حالة التعدد: الاستجابة لتحمض مصفوفة الميتوكوندريا" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 280 (16): 16106-16114 . doi : 10.1074/jbc.M414285200 . PMID 15710613 . 
  53. ↑ مويسفينكل-فوتبرغ، هـ.؛ فيغر، كورنيليس (1973). "دراسات بنيوية على نازعة هيدروجين الليبواميد من قلب الخنزير. 2. دراسات طيفية على الإنزيم غير المرتبط بالبروتين، والأشكال الأحادية والثنائية" . المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 33 (2): 271-278 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02680.x . PMID 4348440 . 
  54. 1 2 3 4 ساكسينا، أشيمة؛ هينسلي، بريستون؛ أوزبورن، جيمس سي؛ فليمنج، باتريك جيه (1985). "تفكك الوحدة الفرعية المعتمد على الرقم الهيدروجيني والنشاط التحفيزي لهيدروكسيلاز بيتا الدوبامين البقري" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 260 (6): 3386-92 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)83633-5 . PMID 3972830 . 
  55. 1 2 3 4 داوان، س؛ هينسلي، ب؛ أوزبورن الابن، ج. س؛ فليمنج، ب. ج (1986). "تفكك الوحدة الفرعية لهيدروكسيلاز بيتا الدوبامين البقري المعتمد على ثنائي فوسفات الأدينوزين 5'" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 261 (17): 7680-4 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)57453-1 . PMID 3711102 . 
  56. 1 2 3 4 ستيوارت، إل سي؛ كلينمان، جيه بي (1988). "إنزيم دوبامين بيتا هيدروكسيلاز في حبيبات الكرومافين الكظرية: التركيب والوظيفة". المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية . 57 : 551-92 . doi : 10.1146/annurev.bi.57.070188.003003 . PMID 3052283 . 
  57. ↑ كوزوغوتشي، ت.؛ موريتا، ي.؛ ساغامي، إ.؛ ساغامي، هـ.؛ أوغورا، ك. (1999). "إنزيم جيرانيل جيرانيل ثنائي الفوسفات سينثاز البشري. استنساخ الحمض النووي المكمل والتعبير عنه" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 274 (9): 5888-94 . doi : 10.1074/jbc.274.9.5888 . PMID 10026212 . 
  58. 1 2 كافانا، ك. ل.؛ دنفورد، ج. إ.؛ بونكوتشي، ج.؛ راسل، ر. ج.؛ أوبرمان، يو. (2006). "البنية البلورية لإنزيم جيرانيل جيرانيل بيروفوسفات سينثاز البشري تكشف عن ترتيب سداسي جديد وارتباط ناتج مثبط" (ملف PDF) . مجلة الكيمياء البيولوجية . 281 (31): 22004-12 . doi : 10.1074/jbc.M602603200 . PMID 16698791 . 
  59. ↑ مياجي، ي.؛ ماتسومورا، ي.؛ ساجامي، هـ. (2007). "إنزيم جيرانيل جيرانيل ثنائي الفوسفات سينثاز البشري عبارة عن ثماني وحدات في المحلول". مجلة الكيمياء الحيوية . 142 (3): 377-381 . doi : 10.1093/jb/mvm144 . PMID 17646172 . 
  60. ↑ سنوك، كريستوفر ف.؛ تيبتون، بيتر أ.؛ بيمر، ليسا ج. (2003). "البنية البلورية لإنزيم ديهيدروجينيز غوانوزين ثنائي الفوسفات-مانوز: إنزيم رئيسي في التخليق الحيوي للألجينات في بكتيريا الزائفة الزنجارية". الكيمياء الحيوية . 42 (16): 4658-68 . doi : 10.1021/bi027328k . PMID 12705829 . 
  61. ↑ رويتشودري، إس؛ ماي، تي بي؛ جيل، جيه إف؛ سينغ، إس كيه؛ فينغولد، دي إس؛ تشاكرابارتي، إيه إم (1989). "تنقية وتوصيف نازعة هيدروجين غوانوزين ثنائي الفوسفات-دي-مانوز. إنزيم رئيسي في التخليق الحيوي للألجينات بواسطة الزائفة الزنجارية" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 264 (16): 9380-5 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)60542-3 . PMID 2470755 . 
  62. 1 2 نوت، لورا إي؛ جيلبرت، ساني؛ إيمهوف، ريبيكا؛ سنووك، كريستوفر؛ بيمر، ليسا؛ تيبتون، بيتر (2002). "التأثير التآزري والتعاوني في نازعة هيدروجين ثنائي فوسفات مانوز في الزائفة الزنجارية". الكيمياء الحيوية . 41 (30): 9637-45 . doi : 10.1021/bi025862m . PMID 12135385 . 
  63. 1 2 فيشر، هارفي ف. (2006). "معقدات نازعة هيدروجين الغلوتامات - الليجاند وعلاقتها بآلية التفاعل" . التقدم في علم الإنزيمات والمجالات ذات الصلة في البيولوجيا الجزيئية . المجلد 39. الصفحات 369-417 . doi : 10.1002/9780470122846.ch6 . ISBN   978-0-470-12284-6PMID 4147773​​ 
  64. ↑ هوانغ، سي واي؛ فريدن، سي (1972). "آلية التغيرات البنيوية المُستحثة بالرابطة في نازعة هيدروجين الغلوتامات. دراسات حول معدل إزالة البلمرة والتماثل الناتج عن الإنزيمات المساعدة ونيوكليوتيدات الغوانين" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 247 (11): 3638-46 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)45188-0 . PMID 4402280 . 
  65. 1 2 كيم، سانغ سوك؛ تشوي، إي.-جي.؛ كيم، سونغ-هو؛ يو، واي جي (1999). "الاستنساخ الجزيئي، والتعبير، وتوصيف راسيميز الغلوتامات المقاوم للحرارة من بكتيريا محبة للحرارة الشديدة، أكوييفكس بيروفيلوس". إكستريموفيلز . 3 ( 3): 175-183 . doi : 10.1007/s007920050114 . PMID 10484173. S2CID 709039 .  
  66. 1 2 لوندكفيست، توماس؛ فيشر، ستيوارت ل.؛ كيرن، غونتر؛ فولمر، روتغر هـ. أ.؛ شو، يافينغ؛ نيوتن، د. تريفور؛ كيتينغ، توماس أ.؛ ألم، ريتشارد أ.؛ وآخرون . (2007). "استغلال التنوع الهيكلي والتنظيمي في راسيميزات الغلوتامات". نيتشر . 447 ( 7146): 817-22 . Bibcode : 2007Natur.447..817L . doi : 10.1038/nature05689 . PMID 17568739. S2CID 4408683 .   
  67. 1 2 مايو، ميليسا؛ محبوب، شهيلة؛ مولهيرن، ديبي سي؛ وانغ، تشي تشيانغ؛ يو، هويدونغ؛ ثاتشر، غريغوري آر جيه؛ سانتارسيرو، برنارد دي؛ جونسون، مايكل إي؛ وآخرون . (2007). "التحليل البنيوي والوظيفي لاثنين من الإنزيمات المتماثلة لإنزيم غلوتامات راسيميز من بكتيريا الجمرة الخبيثة وآثاره على تصميم المثبطات" . مجلة البيولوجيا الجزيئية . 371 (5): 1219-37 . doi : 10.1016/j.jmb.2007.05.093 . PMC 2736553. PMID 17610893 .   
  68. 1 2 تال، ماكي أ.؛ سيديلنيكوفا، سفيتلانا إ.؛ روزينيكوف، سيرجي ن.؛ بيكر، باتريك ج.؛ رايس، ديفيد و. (2004). "التعبير والتنقية والتحليل الأولي بالأشعة السينية لبلورات راسيميز الغلوتامات من بكتيريا Bacillus subtilis" . Acta Crystallographica Section D. 60 ( 11): 2031–4 . Bibcode : 2004AcCrD..60.2031T . doi : 10.1107/S0907444904021134 . PMID 15502318 . 
  69. 1 2 كيم، كوك-هان؛ بونغ، ​​يونغ-جونغ؛ بارك، جون كيو؛ شين، كي-جونغ؛ هوانغ، كوانغ يون؛ كيم، يونيس إيونكيونغ (2007). "الأساس البنيوي لتثبيط راسيميز الغلوتامات". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 372 (2): 434-443 . doi : 10.1016/j.jmb.2007.05.003 . PMID 17658548 . 
  70. ↑ أشيوتشي، م.؛ كوانا، إ.؛ ياماموتو، ت.؛ كوماتسو، ك.؛ سودا، ك.؛ ميسونو، هـ. (2002). "إنزيم راسيميز الغلوتامات مثبط داخلي لإنزيم جيريز الحمض النووي" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 277 (42): 39070-39073 . doi : 10.1074/jbc.C200253200 . hdl : 10126/3383 . PMID 12213801 . 
  71. ↑ أشيوتشي، م.؛ تاني، ك.؛ سودا، ك.؛ ميسونو، هـ. (1998). "خصائص إنزيم راسيميز الغلوتامات من بكتيريا باسيلوس سوبتيليس IFO 3336 المنتجة لمتعدد الغلوتامات". مجلة الكيمياء الحيوية . 123 (6): 1156-1163 . doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022055 . PMID 9604005 . 
  72. ↑ سينغوبتا، س.؛ غوش، س.؛ ناجاراجا، ف. (2008). "وظيفة ثانوية لإنزيم راسيميز الغلوتامات من المتفطرة السلية: التماثل الضوئي وتثبيط إنزيم جيريز الحمض النووي نشاطان مستقلان لهذا الإنزيم" . علم الأحياء الدقيقة . 154 (9): 2796-2803 . doi : 10.1099/mic.0.2008/020933-0 . PMID 18757813 . 
  73. ↑ سيروفر، مايكل أ. (1999). "رؤى جديدة حول بروتين قديم: التنوع الوظيفي لإنزيم جليسرالدهيد-3-فوسفات ديهيدروجينيز في الثدييات". مجلة بيوشيميكا وبيوفيزيكا أكتا (BBA) - بنية البروتين وعلم الإنزيمات الجزيئي . 1432 (2): 159-184 . doi : 10.1016/S0167-4838(99)00119-3 . PMID 10407139 . 
  74. ↑ كونستانتينيدس، إس إم؛ ديل الابن، دبليو سي (1969). "التفكك العكسي لإنزيم جليسرالدهيد 3-فوسفات ديهيدروجينيز رباعي الوحدات في عضلات الأرانب إلى ثنائيات أو أحاديات بواسطة أدينوسين ثلاثي الفوسفات" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 244 (20): 5695-702 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)63615-4 . PMID 4312250 . 
  75. ↑ كوماجاي، هـ؛ ساكاي، هـ (1983). "بروتين دماغ الخنزير (بروتين 35 كيلو جول) الذي يُجمّع الأنيبيبات الدقيقة وتحديده على أنه نازعة هيدروجين جليسرالدهيد 3-فوسفات". مجلة الكيمياء الحيوية . 93 (5): 1259-1269 . doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134260 . PMID 6885722 . 
  76. 1 2 دي ريل، جون ك.؛ باولوس، هنري (1978). "تفكك الوحدات الفرعية في التنظيم التغايري لكيناز الجلسرول من الإشريكية القولونية. 2. دليل مادي". الكيمياء الحيوية . 17 (24): 5141-6 . doi : 10.1021/bi00617a011 . PMID 215195 . 
  77. 1 2 دي ريل، جون ك.؛ باولوس، هنري (1978). "تفكك الوحدات الفرعية في التنظيم التغايري لكيناز الجلسرول من الإشريكية القولونية. 1. دليل حركي". الكيمياء الحيوية . 17 (24): 5134-40 . doi : 10.1021/bi00617a010 . PMID 215194 . 
  78. 1 2 دي ريل، جون ك.؛ باولوس، هنري (1978). "تفكك الوحدات الفرعية في التنظيم التغايري لكيناز الجلسرول من الإشريكية القولونية. 3. دوره في إزالة التحسس". الكيمياء الحيوية . 17 (24): 5146-5150 . doi : 10.1021/bi00617a012 . PMID 31903 . 
  79. فيز ، مايكل د؛ فابر، هـ. ريك؛ بيستروم، كوري إي؛ بيتيغرو، دونالد و؛ ريمنجتون، س. جيمس (1998). " كيناز الجلسرين من الإشريكية القولونية وطفرة Ala65→Thr: تكشف البنى البلورية عن تغيرات بنيوية ذات آثار على التنظيم التغايري" . التركيب . 6 (11): 1407-1418 . doi : 10.1016/S0969-2126(98)00140-3 . PMID 9817843 . 
  80. 1 2 بيستروم، كوري إي.؛ بيتيغرو، دونالد دبليو.؛ برانشود، بروس بي.؛ أوبراين، باتريك؛ ريمنجتون، إس. جيمس (1999). "البنية البلورية لمتغير كيناز الجلسرين S58→W من الإشريكية القولونية في مركب مع نظائر ATP غير قابلة للتحلل تكشف عن شكل نشط محتمل للإنزيم نتيجة لحركة النطاق". الكيمياء الحيوية . 38 (12): 3508-18 . doi : 10.1021/bi982460z . PMID 10090737 . 
  81. 1 2 ديبريز، إريك؛ تاوك، باتريك؛ ليه، هيرفيه؛ موسكاديه، جان فرانسوا؛ أوكلير، كريستيان؛ بروشون، جان كلود (2000). "حالات قليلة الوحدات من إنزيم التكامل لفيروس نقص المناعة البشرية-1 كما تم قياسها بواسطة تباين التألق المعتمد على الزمن". الكيمياء الحيوية . 39 (31): 9275-84 . doi : 10.1021/bi000397j . PMID 10924120 . 
  82. ديبريز ، إي.؛ تاوك، ب.؛ ليه، هـ.؛ موسكاديه، ج.-ف.؛ أوكلير، س.؛ هوكينز، م. إي.؛ بروشون، ج.-س. (2001). "ارتباط الحمض النووي يحفز تفكك الشكل متعدد الوحدات من إنزيم إنتغراز فيروس نقص المناعة البشرية-1: دراسة باستخدام قياس التباين الفلوري المعتمد على الزمن" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم . 98 (18): 10090-5 . Bibcode : 2001PNAS...9810090D . doi : 10.1073/ pnas.181024498 . PMC 56920. PMID 11504911 .  
  83. 1 2 3 فور، آل؛ كالميلز، سي؛ ديجوبرت، سي؛ كاستروفيجو، م؛ كومونت ساركوس، أ؛ تاراغو ليتفاك، إل. ليتفاك، س. باريسي، الخامس (2005). "تنشط الأوليجومرات المتشابكة المتكامل لفيروس نقص المناعة البشرية -1 في المختبر" . أبحاث الأحماض النووية . 33 (3): 977– 86. دوى : 10.1093/nar/gki241 . بمك 549407 . بميد 15718297 .  
  84. 1 2 غيوت، إي؛ كارايون، ك؛ ديليليس، أو؛ سيمون، ف؛ تاوك، ب؛ زوبين، إي؛ غوتيك، م؛ موسكاديت، جيه إف؛ وآخرون . (2006). "العلاقة بين حالة التعددية لإنزيم إنتغراز فيروس نقص المناعة البشرية-1 على الحمض النووي والنشاط الإنزيمي" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 281 (32): 22707-19 . doi : 10.1074/jbc.M602198200 . PMID 16774912 .  
  85. ^ فيولين، س. موريرا، س؛ بونسيت، س؛ مونيديرو، الخامس؛ جوجوين شيجنون، V؛ جالينير، أ؛ جانين، ج؛ دويتشر ، ج. وآخرون . (2001). "بنية الأشعة السينية لـ HPr كيناز: بروتين كيناز بكتيري مع مجال ربط النوكليوتيدات بحلقة P" . مجلة إمبو . 20 (15): 3917–27 . دوى : 10.1093/emboj/20.15.3917 . بمك 149164 . بميد 11483495 .   
  86. ↑ ماركيز، خوسيه أنطونيو؛ هاسينباين، سونيا؛ كوخ، بريجيت؛ فيولين، سونيا؛ نيسلر، سيلفي؛ راسل، روبرت ب.؛ هينجستنبرج، وولفجانج؛ شيفزيك، كلاوس (2002). "بنية كيناز/فوسفاتاز HPr كامل الطول من المكورات العنقودية الزيلوزية بدقة 1.95 أنجستروم: محاكاة ناتج/ركيزة تفاعلات نقل الفوسفات" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم . 99 (6): 3458-3463 . Bibcode : 2002PNAS...99.3458M . doi : 10.1073 / pnas.052461499 . JSTOR 3058148. PMC 122545 . PMID 11904409 .   
  87. ^ ألين ، جريجوري س. شتاينهاور، كاترين. هيلين، وولفغانغ. ستولكه، يورغ. برينان، ريتشارد ج. (2003). "التركيب البلوري لـ HPr Kinase/Phosphatase من الميكوبلازما الرئوية". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 326 (4): 1203–17 . دوى : 10.1016/S0022-2836(02)01378-5 . بميد 12589763 . 
  88. ^ بونسيت، ساندرين. ميجاكوفيتش، إيفان؛ نيسلر، سيلفي. جوجوين شيجنون، فيرجيني؛ تشابتال، فنسنت؛ جالينير، آن؛ بويل، غريغوري. مازي، آلان؛ وآخرون . (2004). “HPr كيناز / فوسفوريلاز، إنزيم مستشعر ثنائي الوظيفة يحتوي على عزر ووكر A يتحكم في قمع الكاتابوليت في البكتيريا إيجابية الجرام”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - البروتينات والبروتيوميات . 1697 ( 1– 2): 123– 35. دوى : 10.1016/j.bbapap.2003.11.018 . بميد 15023355 .  
  89. 1 2 3 4 5 رامستروم، هـ؛ سانغلييه، س؛ ليز-فاغنر، إ؛ فيليب، س؛ فان دورسيلير، أ؛ هايش، ج (2002). "خصائص وتنظيم إنزيم HPr ثنائي الوظيفة كيناز/فوسفاتاز في بكتيريا Bacillus subtilis" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 278 (2): 1174-1185 . doi : 10.1074/jbc.M209052200 . PMID 12411438 . 
  90. ↑ جولت، جيه.-إم.؛ فيولين، إس.؛ نيسلر، إس.؛ غونزالو، بي.؛ دي بيترو، إيه.؛ دويتشير، جيه.؛ غالينييه، إيه. (2000). "إنزيم كيناز HPr من بكتيريا Bacillus subtilis هو إنزيم متجانس متعدد الوحدات يُظهر تعاونًا إيجابيًا قويًا في ربط النيوكليوتيدات وفركتوز 1،6-ثنائي الفوسفات" (ملف PDF) . مجلة الكيمياء البيولوجية . 275 (3): 1773-1780 . doi : 10.1074/jbc.275.3.1773 . PMID 10636874 . 
  91. ↑ كلارك، أنتوني ر.؛ والدمان، آدم د.ب.؛ مونرو، إيان؛ هولبروك، ج.جون (1985). "تغيرات في حالة ارتباط الوحدات الفرعية لإنزيم نازع هيدروجين اللاكتات من بكتيريا باسيلوس ستيروثيرموفيلوس". مجلة بيوشيميكا وبيوفيزيكا أكتا (BBA) - بنية البروتين وعلم الإنزيمات الجزيئي . 828 (3): 375-379 . doi : 10.1016/0167-4838(85)90319-X . PMID 3986214 . 
  92. 1 2 3 4 5 كلارك، أنتوني ر.؛ والدمان، آدم د.ب.؛ هارت، كيث و.؛ جون هولبروك، ج. (1985). "معدلات التغيرات المحددة في بنية البروتين خلال الدورة التحفيزية لإنزيم نازع هيدروجين اللاكتات". مجلة بيوشيميكا وبيوفيزيكا أكتا (BBA) - بنية البروتين وعلم الإنزيمات الجزيئي . 829 (3): 397-407 . doi : 10.1016/0167-4838(85)90250-X . PMID 4005269 . 
  93. ↑ كلارك، أنتوني ر.؛ ويجلي، ديل ب.؛ بارستو، ديفيد أ.؛ شيا، ويليام ن.؛ أتكينسون، توني؛ هولبروك، ج. جون (1987). "استبدال حمض أميني واحد يُخلّ بتنظيم نازعة هيدروجين اللاكتات البكتيرية ويُثبّت بنيتها الرباعية". مجلة بيوشيميكا وبيوفيزيكا أكتا (BBA) - بنية البروتين وعلم الإنزيمات الجزيئي . 913 (1): 72-80 . doi : 10.1016/0167-4838(87)90234-2 . PMID 3580377 . 
  94. ↑ كاميرون، ألكسندر د.؛ روبر، ديفيد آي.؛ مورتون، كاثلين م.؛ مويرهيد، هيلاري؛ هولبروك، ج. جون؛ ويجلي، ديل ب. (1994). "التنشيط التآزري في نازعة هيدروجين اللاكتات في بكتيريا العصوية المحبة للحرارة: دراسة باستخدام تحليل البلورات بالأشعة السينية لطفرة مصممة لمنع تكوين رباعي الوحدات من الإنزيم". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 238 (4): 615-625 . doi : 10.1006/jmbi.1994.1318 . PMID 8176749 . 
  95. 1 2 3 رودياك، ستانيسلاف ج.؛ شريدر، توماس إي. (1998). "الدور الوظيفي للمنطقة الطرفية الأمينية لبروتياز لون من المتفطرة السمغماتية". الكيمياء الحيوية . 37 (32): 11255-63 . doi : 10.1021/bi980945h . PMID 9698372 . 
  96. 1 2 3 رودياك، ستانيسلاف ج.؛ برينويتز، مايكل؛ شريدر، توماس إي. (2001). "يُعدِّل التجميع المرتبط بأيونات المغنيسيوم (Mg2+) النشاط التحفيزي لبروتياز Lon (La) من المتفطرة السمغماتية". الكيمياء الحيوية . 40 (31): 9317-23 . doi : 10.1021/bi0102508 . PMID 11478899 . 
  97. فينيارد ، ديانا؛ باترسون-وارد، جيسيكا؛ لي، إيرين (2006). "تجارب حركية أحادية الدورة تؤكد وجود مواقع ATPase ذات ألفة عالية ومنخفضة في بروتياز الإشريكية القولونية" . الكيمياء الحيوية . 45 (14): 4602-10 . doi : 10.1021/bi052377t . PMC 2515378. PMID 16584195 .  
  98. 1 2 يانغ، زيرو؛ لانكس، تشارلز دبليو؛ تونغ، ليانغ (2002). "الآلية الجزيئية لتنظيم إنزيم الماليك المعتمد على NAD(P)+ في الميتوكوندريا البشرية بواسطة ATP والفومارات" . ستراكشر . 10 (7): 951-960 . doi : 10.1016/S0969-2126(02)00788-8 . PMID 12121650 . 
  99. 1 2 جيرالد إدواردز؛ كارلوس أندريو (1992). "إنزيم NADP-ماليك من النباتات". الكيمياء النباتية . 31 (6): 1845-1857 . Bibcode : 1992PChem..31.1845G . doi : 10.1016/0031-9422(92)80322-6 . PMID 1368216 . 
  100. ↑ هسيه، جيه.-واي.؛ تشين، إس.-إتش.؛ هونغ، إتش.-سي. (2009). "الأدوار الوظيفية لتنظيم رباعي الوحدات لإنزيم الماليك" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 284 (27): 18096-18105 . doi : 10.1074/jbc.M109.005082 . PMC 2709377. PMID 19416979 .  
  101. ↑ بول، ليزلي ب. (2005). "الدفاعات البكتيرية ضد المؤكسدات: الخصائص الآلية لبيروكسيدازات السيستين ومختزلات الفلافوبروتين الخاصة بها". أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 433 (1): 240-254 . doi : 10.1016/j.abb.2004.09.006 . PMID 15581580 . 
  102. ↑ آران، مارتن؛ فيريرو، دييغو س.؛ باجانو، إدواردو؛ وولوسيوك، ريكاردو أ. (2009). "بيروكسيريدوكسينات نموذجية ثنائية السيستين - تعديلها بواسطة التحولات التساهمية والتفاعلات غير التساهمية". مجلة FEBS . 276 (9): 2478-93 . doi : 10.1111 / j.1742-4658.2009.06984.x . hdl : 11336/20656 . PMID 19476489. S2CID 1698327 .  
  103. ↑ بيورغو، إليسا؛ دي كارفاليو، راكيل مارغاريدا نيغراو؛ فلاتمارك، تورغير (2001). "مقارنة الخصائص الحركية والتنظيمية للشكلين الرباعي والثنائي من هيدروكسيلاز فينيل ألانين البشري من النوع البري والطفرة Thr427→Pro". المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 268 (4): 997-1005 . doi : 10.1046/j.1432-1327.2001.01958.x . PMID 11179966 . 
  104. ↑ مارتينيز، أورورا؛ كنابسكوغ، بير م.؛ أولافسدوتير، سيغريدور؛ دوسكيلاند، آن ب.؛ إيكن، هانز جير؛ سفيباك، راندي ميرسيث؛ بوزيني، ميريليزا؛ أبولد، جاران؛ وآخرون . (1995). "التعبير عن هيدروكسيلاز فينيل ألانين بشري مُعاد التركيب كبروتين اندماجي في الإشريكية القولونية يُجنّب التحلل البروتيني بواسطة بروتيازات الخلية المضيفة. عزل وتوصيف الإنزيم من النوع البري" . مجلة الكيمياء الحيوية . 306 (2): 589-97 . doi : 10.1042/bj3060589 . PMC 1136558. PMID 7887915 .   
  105. ↑ كنابسكوغ، بير م.؛ فلاتمارك، تورجير ؛ آردن، جوهانا م.؛ هافيك، يان؛ مارتينيز، أورورا (1996). "علاقات البنية/الوظيفة في هيدروكسيلاز فينيل ألانين البشري. تأثير الحذف الطرفي على تكوين القليل، والتنشيط، والتعاونية في ارتباط الركيزة بالإنزيم" . المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 242 (3): 813-821 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.0813r.x . PMID 9022714 . 
  106. ↑ فيليبس، روبرت س.؛ بارنياك، مايكل أ.؛ كوفمان، سيمور (1984). "دراسة طيفية لتفاعل الربيطة مع هيدروكسيلاز فينيل ألانين الكبدي: دليل على تغير بنيوي مرتبط بالتنشيط". الكيمياء الحيوية . 23 (17): 3836-42 . doi : 10.1021/bi00312a007 . PMID 6487579 . 
  107. ↑ فوسيتي، ف.؛ إرلاندسن، هـ.؛ فلاتمارك، ت .؛ ستيفنز، ر. س. (1998). "بنية هيدروكسيلاز فينيل ألانين البشري رباعي الوحدات وآثارها على بيلة الفينيل كيتون" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 273 (27): 16962-16967 . doi : 10.1074/jbc.273.27.16962 . PMID 9642259 . 
  108. 1 2 3 4 5 6 وول، آر سي؛ ماركوس، جي (1972). "إنزيم فوسفينول بيروفات كاربوكسيلاز من الإشريكية القولونية. التنقية وبعض الخصائص" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 247 (18): 5785-92 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)44827-8 . PMID 4560418 . 
  109. ↑ كاي، ياسوشي؛ ماتسومورا، هيرويوشي؛ إيزوي، كاتسورا (2003). "إنزيم فوسفينول بيروفات كاربوكسيلاز: البنية ثلاثية الأبعاد والآليات الجزيئية". مجلة أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 414 (2): 170-179 . doi : 10.1016/S0003-9861(03)00170-X . PMID 12781768 . 
  110. 1 2 3 شو، جينغ؛ أوشيما، تايرو؛ يوشيدا، ماساسوكي (1990). "تحويل رباعي-ثنائي لإنزيم فوسفوفركتوكيناز من بكتيريا ثيرموس ثيرموفيلوس بفعل المؤثرات التغايرية". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 215 (4): 597-606 . doi : 10.1016/S0022-2836(05)80171-8 . PMID 2146397 . 
  111. ↑ جولي الابن، آر إل؛ ماسون، إتش إس (1965). "الأشكال المتعددة لإنزيم التيروزيناز الفطري. التحويل المتبادل" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 240 : PC1489–91. doi : 10.1016/S0021-9258(18)97603-9 . PMID 14284774 . 
  112. ↑ جولي الابن، آر إل؛ روب، دي إيه؛ ماسون، إتش إس (1969). "الأشكال المتعددة لإنزيم التيروزيناز الفطري. ظواهر الارتباط والانفصال" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 244 (6): 1593-1599 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)91800-4 . PMID 4975157 . 
  113. ↑ ماليت، إم إف؛ داوسون، سي آر (1949). "حول طبيعة مستحضرات التيروزيناز الفطرية عالية النقاء". أرشيف الكيمياء الحيوية . 23 (1): 29-44 . PMID 18135760 . 
  114. 1 2 تشازارا، سوليداد؛ غارسيا-كارمونا، فرانسيسكو؛ كابانيس، خوانا (2001). "التخلف والتفاعل التعاوني الإيجابي لأكسيداز البوليفينول في خس آيسبرغ". مجلة الاتصالات البحثية البيوكيميائية والبيوفيزيائية . 289 (3): 769-775 . doi : 10.1006/bbrc.2001.6014 . PMID 11726215 . 
  115. ↑ هاريل، إي.؛ ماير، أ.م. (1968). "التحويل المتبادل للوحدات الفرعية لأكسيداز الكاتيكول من بلاستيدات التفاح الخضراء". الكيمياء النباتية . 7 (2): 199-204 . Bibcode : 1968PChem...7..199H . doi : 10.1016/S0031-9422(00)86315-3 .
  116. 1 2 جافي إي كيه، لورانس إس إتش (مارس 2012). "التنظيم التآزري وتكوين القليل الديناميكي لإنزيم بورفوبيلينوجين سينثاز" . أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 519 (2): 144-153 . doi : 10.1016/j.abb.2011.10.010 . PMC 3291741. PMID 22037356 .  
  117. ↑ برينيج إس، كيرفينين جيه، ستيث إل، واسون إيه إس، فيرمان آر، فلوداور إيه، زدانوف إيه، جافي إي كيه (سبتمبر 2003). "التحكم في التخليق الحيوي للتترا بيرول بواسطة أشكال رباعية بديلة من إنزيم بورفوبيلينوجين سينثاز". نات . ستراكت. بيول . 10 (9): 757-63 . doi : 10.1038/nsb963 . PMID 12897770. S2CID 24188785 .  
  118. 1 2 شولز، يورغن؛ سبارمان، جيزيلا؛ هوفمان، إيبرهارد (1975). "تعطيل عكسي لكيناز البيروفات الورمي بوساطة الألانين نتيجةً لانتقال رباعي-ثنائي" . رسائل FEBS . 50 (3): 346-350 . Bibcode : 1975FEBSL..50..346S . doi : 10.1016/0014-5793(75)90064-2 . PMID 1116605. S2CID 5665440 .  
  119. 1 2 إبسن، ك.هـ؛ شيلر، ك.و؛ هاس، ت.أ (1971). "الأشكال الحركية والفيزيائية القابلة للتحويل المتبادل لكيناز البيروفات في كريات الدم الحمراء البشرية" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 246 (5): 1233-1240 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)76963-4 . PMID 5545066 . 
  120. ↑ ليو، يانشون؛ غوت، جيوفاني؛ ليبوناتي، ماسيمو؛ أيزنبرغ، ديفيد (2009). "بنية ثلاثيات الوحدات الفرعية لإنزيم RNase α ثلاثية الأبعاد ذات النطاقات المتبادلة" . علم البروتين . 11 (2): 371-380 . doi : 10.1110/ps.36602 . PMC 2373430. PMID 11790847 .  
  121. 1 2 غوت، جيوفاني؛ بيرتولدي، مارياريتا؛ ليبوناتي، ماسيمو (1999). "التنوع البنيوي لريبونيوكلياز A البقري. متماثلات متميزة لتجمعات ثلاثية ورباعية الوحدات من الإنزيم" . المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 265 (2): 680-7 . doi : 10.1046/j.1432-1327.1999.00761.x . PMID 10504400 . 
  122. ↑ غوت، جيوفاني؛ لورانس، دوغلاس ف.؛ ليبوناتي، ماسيمو (2006). "متعددات ثلاثية الأبعاد متبادلة النطاقات من ريبونوكلياز أ: تحديد رباعي خامس، وخماسيات، وسداسيات، والكشف عن آثار لأنواع سباعية، وثمانية، وتساعية". بيوشيميكا إت بيوفيزيكا أكتا (BBA) - البروتينات والبروتيوميات . 1764 (1): 44-54 . doi : 10.1016/j.bbapap.2005.10.011 . PMID 16310422 . 
  123. 1 2 غوت، جيوفاني؛ ليبوناتي، ماسيمو (1998). "شكلان مختلفان من ثنائيات متجمعة من ريبونوكلياز أ". بيوشيميكا إت بيوفيزيكا أكتا (BBA) - بنية البروتين وعلم الإنزيمات الجزيئي . 1386 (1): 106-112 . doi : 10.1016/S0167-4838(98)00087-9 . PMID 9675255 . 
  124. 1 2 ليبوناتي، ماسيمو؛ غوتي، جيوفاني (2004). "تكوين متعددات الريبونوكلياز A البقري: السمات البنيوية والوظيفية لمتعدداته" . مجلة الكيمياء الحيوية . 380 (2): 311-27 . doi : 10.1042/BJ20031922 . PMC 1224197. PMID 15104538 .  
  125. 1 2 ليبوناتي، م. (2004). " التأثيرات البيولوجية لقلائل ريبونيوكلياز أ" . علوم الحياة الخلوية والجزيئية . 61 ( 19-20 ): 2431-2436 . doi : 10.1007/s00018-004-4302- x . PMC 11924434. PMID 15526151. S2CID 8769502 .   
  126. 1 2 ليبوناتي، م؛ بيرتولدي، م؛ سورينتينو، س (1996). "يزداد نشاط تجمعات إنزيم الريبونيوكلياز ألفا على الحمض النووي الريبي ثنائي السلسلة، مقارنةً بالثنائيات، كدالة لحجم التجمعات" . المجلة البيوكيميائية . 318 (1): 287-290 . doi : 10.1042/bj3180287 . PMC 1217620. PMID 8761484 .  
  127. 1 2 ليبوناتي، م.؛ غوت، ج.؛ فوتارييلو، ف. (2008). "آليات بيولوجية جديدة يكتسبها إنزيم الريبونيوكلياز من خلال عملية التجميع". التكنولوجيا الحيوية الصيدلانية الحالية . 9 (3): 200-209 . doi : 10.2174/138920108784567308 . PMID 18673285 . 
  128. ↑ كاشلان، أسامة ب.؛ كوبرمان، باري س. (2003). "نموذج شامل للتنظيم التآزري لإنزيم ريدوكتاز الريبونوكليوتيد في الثدييات: تحسينات ونتائج†". الكيمياء الحيوية . 42 (6): 1696-1706 . doi : 10.1021/bi020634d . PMID 12578384 . 
  129. ↑ كاشلان، أسامة ب.؛ سكوت، تشارلز ب.؛ لير، جيمس د.؛ كوبرمان، باري س. (2002). "نموذج شامل للتنظيم التغايري لإنزيم ريدوكتاز الريبونوكليوتيد في الثدييات. العواقب الوظيفية لتكوين قليل الوحدات المحفز بواسطة ATP وdATP للوحدة الفرعية الكبيرة†". الكيمياء الحيوية . 41 (2): 462-474 . doi : 10.1021/bi011653a . PMID 11781084 . 
  130. ^ إريكسون، ماتياس. أولين، أولا؛ راماسوامي ، إس. إكبيرج، مونيكا؛ ريجنستروم، كارين؛ سيوبيرج، بريت ماري؛ إكلوند، هانز (1997). "ربط المؤثرات الخيافية ببروتين اختزال الريبونوكليوتيد R1: تقليل السيستين في الموقع النشط يعزز ربط الركيزة" . بناء . 5 (8): 1077–92 . دوى : 10.1016/S0969-2126(97)00259-1 . بميد 9309223 . 
  131. 1 2 فيرمان، جيمس ويسلي؛ ويجيراتنا، سانث رانجان؛ أحمد، محمد فايز؛ شو، هاي؛ ناكانو، ريو؛ جها، شاليني؛ بريندرغاست، جاي؛ ويلين، ر. مارتن؛ وآخرون . (2011). "الأساس البنيوي للتنظيم التغايري لإنزيم ريدوكتاز الريبونوكليوتيد البشري عن طريق التجميع المحفز بالنيوكليوتيدات" . مجلة نيتشر للبيولوجيا البنيوية والجزيئية . 18 (3): 316-322 . doi : 10.1038/nsmb.2007 . PMC 3101628. PMID 21336276 .   
  132. 1 2 هوهمان، آر جيه؛ غيتون، إم سي؛ فيرون، إم. (1984). "تنقية إنزيم هيدرولاز S-أدينوزيل-ل-هوموسيستين من دكتيوستيليوم ديسكويديوم: تعطيل عكسي بواسطة cAMP و2′-ديوكسي أدينوزين". أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 233 (2): 785-95 . doi : 10.1016/0003-9861(84)90507-1 . PMID 6091559 . 
  133. ↑ غورانوفسكي، أندريه؛ باويلكيفيتش، جيرزي (1977). "أدينوسيل هوموسيستئيناز من بذور الترمس الأصفر. التنقية والخصائص" . المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 80 (2): 517-23 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1977.tb11907.x . PMID 923592 . 
  134. ↑ كاجاندر، إي أو؛ راينا، إيه إم (1981). "تنقية إنزيم هيدرولاز S-أدينوزيل-L-هوموسيستين باستخدام كروماتوغرافيا التقارب. بعض خصائص الإنزيم من كبد الفئران" . المجلة البيوكيميائية . 193 (2): 503-512 . doi : 10.1042/bj1930503 . PMC 1162632. PMID 7305945 .  
  135. 1 2 3 سايكي، ي؛ إيتو، س؛ شيزوتا، ي؛ هايايشي، أ؛ كاجامياما، هـ؛ وادا، هـ (1977). "بنية الوحدة الفرعية لإنزيم ثريونين دياميناز المُحلِّل بيولوجيًا" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 252 (7): 2206-2208 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)40542-4 . PMID 321452 . 
  136. 1 2 3 فيليبس، أ. ت.؛ وود، و. أ. (1964). "أساس تنشيط AMP لإنزيم ثريونين ديهيدراز "المحلل بيولوجيًا" من". مجلة الاتصالات البحثية البيوكيميائية والبيوفيزيائية . 15 (6): 530-535 . doi : 10.1016/0006-291X(64)90499-1 .
  137. 1 2 3 جيرلت، جيه إيه؛ رابينوفيتز، كيه دبليو؛ دان، سي بي؛ وود، دبليو إيه (1973). "آلية عمل نازعة هيدروجين الثريونين المنشطة بحمض 5'-أدينيليك. 5. العلاقة بين التنشيط التآزري الناتج عن الربيطة والتحول المتبادل للبروتوميروليجومر" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 248 (23): 8200-8206 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)43214-6 . PMID 4584826 . 
  138. ↑ أدينغتون، أديل ك.؛ جونسون، ديفيد أ. (1996). "تعطيل التريبتيز الرئوي البشري: دليل على وجود وسيط رباعي قابل لإعادة التنشيط ووحدات أحادية نشطة". الكيمياء الحيوية . 35 (42): 13511-13518 . doi : 10.1021/bi960042t . PMID 8885830 . 
  139. ^ فاجاردو، اجناسيو. بيجلر ، جونار (2003). "تكوين المونومرات النشطة من بيتا تريبتاز البشري رباعي القسيمات" . مجلة الكيمياء الحيوية . 369 (3): 603-10 . دوى : 10.1042 / BJ20021418 . بمك 1223112 . بميد 12387726 .  
  140. ↑ فوكوكا، يوشيهيرو؛ شوارتز، لورانس ب. (2004). "إنزيم بيتا-تريبتيز البشري: الكشف عن المونومر النشط وتوصيفه، ومنع إعادة تكوين التترامر بواسطة مثبطات البروتياز". الكيمياء الحيوية . 43 (33): 10757-64 . doi : 10.1021/bi049486c . PMID 15311937 . 
  141. ↑ فوكوكا، واي؛ شوارتز، إل بي (2006). "يعمل الجسم المضاد أحادي النسيلة B12 المضاد للتريبتيز على تعطيل البنية الرباعية للتريبتيز بيتا المثبت بالهيبارين لتكوين وحدات أحادية غير نشطة عند درجة حموضة متعادلة ونشطة عند درجة حموضة حمضية" . مجلة علم المناعة . 176 (5): 3165-3172 . doi : 10.4049/jimmunol.176.5.3165 . PMC 1810230. PMID 16493076 .  
  142. ↑ فوكوكا، يوشيهيرو؛ شوارتز، لورانس ب. (2007). "تتمتع المونومرات النشطة من إنزيم بيتا-تريبتيز البشري بنطاقات ركائز موسعة" . علم المناعة الدوائية الدولي . 7 (14): 1900-1908 . doi : 10.1016/j.intimp.2007.07.007 . PMC 2278033. PMID 18039527 .  
  143. ↑ هالغريين، ج.؛ سبيلمان، د.؛ بيجلر، ج. (2001). "المتطلبات البنيوية وآلية تنشيط التريبتيز المُعاد تركيبه لخلايا الفئران البدينة، بروتياز-6 لخلايا الفئران البدينة، بواسطة الهيبارين. تكوين مونومرات التريبتيز النشطة في وجود الهيبارين منخفض الوزن الجزيئي" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 276 (46): 42774-81 . doi : 10.1074/jbc.M105531200 . PMID 11533057 . 
  144. ↑ شيشتر، نورمان م.؛ تشوي، إيون جونغ؛ سيلوود، تريفور؛ مكاسلين، داريل ر. (2007). "توصيف ثلاثة أشكال تحفيزية متميزة من التريبتيز البشري-β: علاقاتها المتبادلة وأهميتها". الكيمياء الحيوية . 46 (33): 9615-29 . doi : 10.1021/bi7004625 . PMID 17655281 . 
  145. ↑ شيشتر، نورمان م.؛ إنج، غريس ي.؛ سيلوود، تريفور؛ مكاسلين، داريل ر. (1995). "التغيرات البنيوية المرتبطة بالتثبيط التلقائي لبروتين السيرين تريبتيز البشري". الكيمياء الحيوية . 34 (33): 10628-38 . doi : 10.1021/bi00033a038 . PMID 7654717 . 
  146. ↑ شوارتز، لورانس ب. (1994). "[6] التريبتيز: بروتياز سيرين للخلايا البدينة". الإنزيمات المحللة للبروتين: ببتيدازات السيرين والسيستين . طرق في علم الإنزيمات. المجلد 244. الصفحات 88-100 . doi : 10.1016/0076-6879(94)44008-5 . ISBN   978-0-12-182145-6PMID 7845247​​ 
  147. ^ ستريك ، ميريل سم. ولبينك، أنجيلا؛ ووترز، دورين؛ بلاديرغروين، بيليندا أ.؛ فيرلان، أنجيليك ر.؛ فان هودت، إنجي إس؛ هجلكما، ساني؛ هاك، سي إريك؛ وآخرون . (2004). "يتم التعبير عن السربين داخل الخلايا SERPINB6 (PI6) بكثرة بواسطة الخلايا البدينة البشرية ويشكل مجمعات تحتوي على مونومرات β-tryptase". دم . 103 (7): 2710– 7. دوى : 10.1182/دم-2003-08-2981 . بميد 14670919 .  
  148. 1 2 كوزيك، أندريه؛ بوتيمبا، يان؛ ترافيس، جيمس (1998). "التعطيل التلقائي لتريبتيز الرئة البشرية كما تم فحصه بواسطة كروماتوغرافيا الاستبعاد الحجمي والربط الكيميائي: تفكك الإنزيم الرباعي النشط إلى وحدات أحادية غير نشطة هو الحدث الأساسي في العملية بأكملها". بيوشيميكا إت بيوفيزيكا أكتا (BBA) - بنية البروتين وعلم الإنزيمات الجزيئي . 1385 (1): 139-48 . doi : 10.1016/S0167-4838(98)00053-3 . PMID 9630576 . 
  149. ^ الزاني، ر. كوزي، إي. كورتي، أ.؛ تمبوني، م.؛ تريزيو، د.؛ جيجلي، م.؛ ريزو، ف. (1995). "آلية إزالة القلة من عامل نخر الورم الناجم عن السورامين .alpha". الكيمياء الحيوية . 34 (19): 6344-50 . دوى : 10.1021/bi00019a012 . بميد 7756262 . 
  150. ↑ كورتي، أ؛ فاسينا، ج؛ ماركوتشي، ف؛ باربانتي، إ؛ كاساني، ج (1992). "يتحول عامل نخر الورم ألفا قليل الوحدات ببطء إلى أشكال غير نشطة عند مستويات النشاط الحيوي" . المجلة البيوكيميائية . 284 (3): 905-10 . doi : 10.1042/bj2840905 . PMC 1132625. PMID 1622406 .  
  151. ↑ هلودان، رومان؛ باين، روجر هـ. (1995). "مسار طي وتجميع عامل نخر الورم ألفا، وهو بروتين كروي ثلاثي الوحدات" . المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 231 (2): 381-387 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1995.0381e.x . PMID 7635149 . 
  152. 1 2 3 4 جنسن، كاج فرانك؛ ميغيند، بينتي (1996). "حالات قليلة الوحدات المختلفة تشارك في السلوك التآزري لإنزيم فوسفوريبوزيل ترانسفيراز اليوراسيل من الإشريكية القولونية". المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 240 (3): 637-45 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.0637h.x . PMID 8856065 .