أسيتيل ترانسفيراز

إنزيم أسيتيل ترانسفيراز (يُشار إليه أيضًا باسم ترانس أسيتيلاز ) هو أي إنزيم من فئة إنزيمات النقل التي تنقل مجموعة أسيتيل في تفاعل يُسمى الأسيتلة . في الكائنات الحية، يُمكن أن يُؤدي التعديل اللاحق للترجمة للبروتين عبر الأسيتلة إلى تغيير وظيفته بشكل جذري من خلال تغيير خصائص مختلفة مثل كراهية الماء ، والذوبانية ، وخصائص السطح. [ 1 ] لهذه التغييرات القدرة على التأثير على بنية البروتين وتفاعلاته مع الركائز، والعوامل المساعدة ، والجزيئات الكبيرة الأخرى. [ 1 ]

أنواع الأسيتيل ترانسفيراز

الجدول 1: أنواع أسيتيل ترانسفيراز الموجودة في البشر
أسيتيل ترانسفيرازالركيزةجينموقع الكروموسوم في البشرالمجموعة الجينيةاختصار
إنزيم أسيتيل ترانسفيراز الهيستونبقايا الليسين في الهستونات [ 1 ]HAT1 [ 2 ]2q31.1 [ 2 ]إنزيمات أسيتيل ترانسفيراز الليسين [ 2 ]قبعة
ناقل أستيل الكولينالكولين [ 3 ]الدردشة [ 4 ]10q11.23 [ 4 ]غير متوفرChAT [ 3 ]
ناقل الأسيتيل N للسيروتونينالسيروتونينأنات [ 5 ]17q25.1 [ 5 ]ناقلات الأسيتيل المرتبطة بـ GCN5 [ 5 ]أنات [ 5 ]
أسيتيل ترانسفيراز NatAالطرف الأميني (N-terminus) لبروتينات مختلفة أثناء خروجها من الريبوسومNAA15 [ 6 ]4q31.1 [ 6 ]نطاق حلزوني يشبه المدرع يحتوي على وحدات فرعية من N-alpha-acetyltransferase [ 6 ]NatA [ 6 ]
أسيتيل ترانسفيراز NatBالببتيدات التي تبدأ بـ Met-Asp/Glu/Asn/Gln [ 7 ]NAA25 [ 8 ]12q24.13 [ 8 ]وحدات فرعية من إنزيم N-ألفا-أسيتيل ترانسفيراز

جينات المضيف المشفرة للبروتين بواسطة microRNA [ 8 ]

NatB [ 8 ]

ومن الأمثلة الإضافية على أسيتيل ترانسفيراز الموجودة في الطبيعة ما يلي:

بناء

تُظهر الأشكال ثلاثية الأبعاد المتوقعة لإنزيمات أسيتيل ترانسفيراز الهيستون والكولين والسيروتونين أدناه. وكما هو الحال مع جميع الإنزيمات، فإن بنية إنزيمات أسيتيل ترانسفيراز ضرورية للتفاعلات بينها وبين ركائزها؛ وغالبًا ما تؤدي التغييرات في بنية هذه الإنزيمات إلى فقدان نشاطها الإنزيمي.

انظر أيضاً

مراجع

  1. 1 2 3 مارمورستين ر، تشو م م (يوليو 2014). "كتاب وقراء أستلة الهيستون: البنية، والآلية، والتثبيط" . وجهات نظر كولد سبرينغ هاربور في علم الأحياء . 6 (7) a018762. doi : 10.1101/cshperspect.a018762 . PMC 4067988. PMID 24984779 .  
  2. فيرو أ، كوفمان ب د، كوباياشي ر، ستيلمان ب (يناير 1998). "ينظم الحمض النووي النيوكليوزومي الوحدة الفرعية الرابطة للهيستون الأساسية لإنزيم أسيتيل ترانسفيراز Hat1 البشري" . علم الأحياء الحالي . 8 (2): 96-108 . Bibcode : 1998CBio....8 ... 96V . doi : 10.1016/s0960-9822(98)70040-5 . PMID 9427644. S2CID 201273 .  
  3. 1 2 كيم إيه آر، رايلت آر جيه، شيلتون بي إتش (ديسمبر 2006). "ارتباط الركيزة والآلية التحفيزية لإنزيم أسيتيل ترانسفيراز الكولين البشري". الكيمياء الحيوية . 45 (49): 14621-14631 . doi : 10.1021/bi061536l . PMID 17144655 . 
  4. 1 2 ستراوس، دبليو إل، وكيمبر، آر آر، وجاياكار، بي، وكونغ، سي إف، وهيرش، إل بي، وهيلت، دي سي، ورابين، إم (فبراير 1991). "تحديد موقع جين ناقل أستيل الكولين البشري في المنطقة 10q11-q22.2 بواسطة التهجين الموضعي" . علم الجينوم . 9 (2): 396-398 . doi : 10.1016/0888-7543(91)90273-H . PMID 1840566 . 
  5. 1 2 3 4 كون إس إل، مازوروك ك، برنارد إم، روزبوم بي إتش، كلاين دي سي، رودريغيز آي آر (مايو 1996). "جين ناقل الأسيتيل N للسيروتونين البشري (EC 2.3.1.87) (AANAT): البنية، والموقع الكروموسومي، والتعبير النسيجي". علم الجينوم . 34 (1): 76-84 . doi : 10.1006/geno.1996.0243 . PMID 8661026 . 
  6. 1 2 3 4 أرنيسن تي، فان دام بي، بوليفودا بي، هيلسينز كيه، إيفينث آر، كوليرت إن، وآخرون (مايو 2009). "تحليلات البروتينات تكشف عن الحفاظ التطوري والتباين في أسيتيل ترانسفيرازات الطرفية N من الخميرة والبشر" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 106 (20): 8157-8162 . Bibcode : 2009PNAS..106.8157A . doi : 10.1073/pnas.0901931106 . PMC 2688859. PMID 19420222 .   
  7. هونغ هـ، كاي ي، تشانغ س، دينغ هـ، وانغ هـ، هان أ (أبريل 2017). "الأساس الجزيئي للأستلة النوعية للركيزة بواسطة ناقل الأستيل الطرفي N-NatB" . ستراكشر . 25 (4): 641-649.e3. doi : 10.1016/j.str.2017.03.003 . PMID 28380339 . 
  8. 1 2 3 4 فان دام، ب.، لاسا، م.، بوليفودا، ب.، غازكيز، س.، إلوسيغي-أرتولا، أ.، كيم، د.س.، وآخرون . (يوليو 2012). "تحليلات الأسيتيلوم الطرفي N ورؤى وظيفية لإنزيم أسيتيل ترانسفيراز الطرفي N، NatB" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 109 (31): 12449-12454 . Bibcode : 2012PNAS..10912449V . doi : 10.1073/pnas.1210303109 . PMC 3412031. PMID 22814378 .