زيموجين
في الكيمياء الحيوية ، الزيموجين ( / ˈzaɪmədʒən , -moʊ- / [1] [2] ) ، ويُسمى أيضًا البروإنزيم ( / ˌproʊˈɛnzaɪm / [ 3 ] [4] )، هو مقدمة غير نشطة للإنزيم . يتطلب الزيموجين تغييرًا كيميائيًا حيويًا ( مثل تفاعل التحلل المائي الذي يكشف عن الموقع النشط ، أو تغيير التكوين للكشف عن الموقع النشط ) ليصبح إنزيمًا نشطًا. يحدث التغيير الكيميائي الحيوي عادةً في أجسام جولجي ، حيث يتم انقسام جزء معين من الإنزيم السلف من أجل تنشيطه. يمكن أن تكون القطعة غير النشطة التي يتم انقسامها وحدة ببتيدية ، أو يمكن أن تكون مجالات قابلة للطي بشكل مستقل تضم أكثر من 100 بقايا . على الرغم من أنها تحد من قدرة الإنزيم، إلا أن هذه الامتدادات الطرفية الأمينية للإنزيم أو "الجزء الخلفي" تساعد غالبًا في تثبيت وطوي الإنزيم الذي تثبطه. [ بحاجة لمصدر ]
يفرز البنكرياس الزيموجينات جزئيًا لمنع الإنزيمات من هضم البروتينات في الخلايا التي يتم تصنيعها فيها. يتم إنشاء إنزيمات مثل البيبسين في شكل بيبسينوجين ، وهو زيموجين غير نشط. يتم تنشيط البيبسينوجين عندما تطلقه الخلايا الرئيسية في حمض المعدة ، الذي ينشطه حمض الهيدروكلوريك جزئيًا. [5] يكمل بيبسينوجين آخر غير نشط جزئيًا التنشيط عن طريق إزالة الببتيد، وتحويل البيبسينوجين إلى بيبسين. يمكن أن يحدث التنشيط العرضي للزيموجينات عندما يتم انسداد قناة الإفراز في البنكرياس بواسطة حصوة في المرارة ، مما يؤدي إلى التهاب البنكرياس الحاد . [ بحاجة لمصدر ]
تفرز الفطريات أيضًا إنزيمات هضمية في البيئة على هيئة زيموجينات. وتختلف درجة الحموضة في البيئة الخارجية عن درجة الحموضة داخل الخلية الفطرية، وهذا يغير بنية الزيموجين إلى إنزيم نشط. [ بحاجة لمصدر ]
هناك طريقة أخرى يمكن أن توجد بها الإنزيمات في أشكال غير نشطة ثم تتحول لاحقًا إلى أشكال نشطة وهي عن طريق التنشيط فقط عندما يرتبط عامل مساعد يسمى الإنزيم المساعد. في هذا النظام، يصبح الشكل غير النشط (الأبو إنزيم) هو الشكل النشط (هولو إنزيم) عندما يرتبط الإنزيم المساعد.
في الاثني عشر، يتم تحويل الإنزيمات البنكرياسية، التريبسينوجين، الكيموتريبسينوجين، البرويلاتاز والبروكاربوكسي ببتيداز، إلى إنزيمات نشطة بواسطة الإنتيروبيبتيداز والتربسين. يتم تحويل الكيموتريبسينوجين، وهو سلسلة بولي ببتيدية واحدة من بقايا 245 حمض أميني، إلى ألفا كيموتربسين، الذي يحتوي على ثلاث سلاسل بولي ببتيدية مرتبطة بروابط ثنائية الكبريتيد الخمسة الموجودة في البنية الأساسية للكيموتربسينوجين. [6]
أمثلة
أمثلة على الزيموجينات:
- التربسينوجين
- كيموتربسينوجين
- بيبسينوجين
- معظم البروتينات الموجودة في نظام التخثر (أمثلة، البروثرومبين، أو البلازمينوجين)
- بعض بروتينات النظام المكمل
- بروكاسباسيس
- باسيفاستين
- برويلاستيز
- بروليباز
- بروكاربوكسي بولي ببتيداز
انظر أيضا
مراجع
- ^ "zymogen". قاموس ميريام وبستر.كوم . ميريام وبستر . تم الاسترجاع في 2016-01-24 .
- ^ "zymogen". قاموس Lexico UK English Dictionary . دار نشر جامعة أكسفورد . مؤرشف من الأصل في 2020-03-22.
- ^ "proenzyme". قاموس Merriam-Webster.com . Merriam-Webster . تم الاسترجاع في 2016-01-24 .
- ^ "proenzyme". قاموس Lexico UK English Dictionary . دار نشر جامعة أكسفورد . مؤرشف من الأصل في 2020-03-22.
- ^ Dworken HJ (1982-01-01). "الفصل 4 - الخصائص الوظيفية للمعدة". طب الجهاز الهضمي: الفسيولوجيا المرضية والتطبيقات السريرية . Butterworth-Heinemann. ص 85-104. doi :10.1016/b978-0-409-95021-2.50009-1. ISBN 978-0-409-95021-2. تم الاسترجاع بتاريخ 2020-12-15 .
- ^ Mina U, Kumar P (يناير 2016). "علوم الحياة، الأساسيات والممارسة، الجزء الأول". ResearchGate . تم الاسترجاع في 2020-12-15 .
روابط خارجية
- الزيموجينات - Washington.edu
- الآليات الجزيئية لتحويل الزيموجينات إلى إنزيمات بروتينية نشطة
