روبيسكو

📅 آخر تحديث: ٢٧ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٧ يوليو ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 9 صور
الموسوعة الحرة
ريبولوز-1،5- ثنائي فوسفات كاربوكسيلاز أوكسيجيناز
رسم ثلاثي الأبعاد لـ RuBisCO المنشط من السبانخ في شكل مفتوح مع إمكانية الوصول إلى الموقع النشط. تم تمييز بقايا Lys175 في الموقع النشط باللون الوردي، وتم توفير لقطة مقربة للبقايا على اليمين لأحد المونومرات المكونة للإنزيم.
المعرفات
رقم EC.4.1.1.39
رقم CAS.9027-23-0
قواعد البيانات
إنتنزعرض IntEnz
بريندادخول بريندا
إكسباسيعرض NiceZyme
كيجدخول KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامحساب تعريفي
هياكل قاعدة بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
علم الجيناتأميجو / كويكجو
يبحث
شركة إدارة المشروعاتالمقالات
ببميدالمقالات
المركز الوطني للبحوث الاقتصاديةالبروتينات

ريبولوز-1،5- ثنائي فوسفات كاربوكسيلاز/أوكسجيناز ، والمعروفة عادةً بالاختصارات RuBisCo ، rubisco ، [1] RuBPCase ، [2] أو RuBPco ، [3] هو إنزيم ( EC 4.1.1.39) يشارك في الجزء المستقل عن الضوء (أو "الظلام") من عملية التمثيل الضوئي ، بما في ذلك تثبيت الكربون الذي يتم من خلاله تحويل ثاني أكسيد الكربون الجوي بواسطة النباتات والكائنات الحية الضوئية الأخرى إلى جزيئات غنية بالطاقة مثل الجلوكوز . ظهر منذ حوالي أربعة مليارات سنة في عملية التمثيل الغذائي البدائي قبل وجود الأكسجين على الأرض. [4] ربما يكون الإنزيم الأكثر وفرة على الأرض. من الناحية الكيميائية، يحفز كربوكسيلة ريبولوز -1،5- ثنائي فوسفات (المعروف أيضًا باسم RuBP). [5] [6] [7]

مسارات تثبيت الكربون البديلة

RuBisCO مهم بيولوجيًا لأنه يحفز التفاعل الكيميائي الأساسي الذي يدخل من خلاله الكربون غير العضوي إلى الغلاف الحيوي . في حين أن العديد من البكتيريا ذاتية التغذية والعتائق تثبت الكربون عبر مسار الأسيتيل CoA الاختزالي أو دورة 3-هيدروكسي بروبيونات أو دورة كريبس العكسية ، فإن هذه المسارات تساهم بشكل صغير نسبيًا في تثبيت الكربون العالمي مقارنة بتلك التي يحفزها RuBisCO. فوسفوإينول بيروفات كاربوكسيلاز ، على عكس RuBisCO، يثبت الكربون مؤقتًا فقط. يعكس RuBisCO أهميته، فهو البروتين الأكثر وفرة في الأوراق ، حيث يمثل 50٪ من بروتين الأوراق القابل للذوبان في نباتات C 3 (20-30٪ من إجمالي نيتروجين الأوراق) و 30٪ من بروتين الأوراق القابل للذوبان في نباتات C 4 (5-9٪ من إجمالي نيتروجين الأوراق). [7] ونظرًا لدوره المهم في الغلاف الحيوي، فإن الهندسة الوراثية لـ RuBisCO في المحاصيل تحظى باهتمام مستمر (انظر أدناه).

بناء

الموقع النشط لـ RuBisCO لـ Galdieria sulphuraria مع CO 2 : تظهر البقايا المشاركة في كل من الموقع النشط وCO 2 المستقر لتحفيز الإنزيم بالألوان ومُسمَّاة. تظهر مسافات تفاعلات الرابطة الهيدروجينية بالأنجستروم. يظهر أيون Mg 2+ (الكرة الخضراء) منسقًا مع CO 2 ، ويتبعه ثلاث جزيئات ماء (كرات حمراء). يتم وضع جميع البقايا الأخرى بدرجات الرمادي.
موقع جين rbcL في جينوم البلاستيدات الخضراء لنبات أرابيدوبسيس ثاليانا (المواضع حوالي 55-56.4 كيلو بايت). rbcL هو أحد الجينات الـ 21 المشفرة للبروتين والتي تشارك في عملية التمثيل الضوئي (المربعات الخضراء).

في النباتات والطحالب والبكتيريا الزرقاء والزائفة الزنجارية الضوئية والكيميائية ذاتية التغذية (البكتيريا البروتينية سابقًا)، يتكون الإنزيم عادةً من نوعين من وحدات البروتين الفرعية، تسمى السلسلة الكبيرة ( L ، حوالي 55000 دالتون ) والسلسلة الصغيرة ( S ، حوالي 13000 دالتون). يتم ترميز الجين ذي السلسلة الكبيرة ( rbcL ) بواسطة الحمض النووي للبلاستيدات الخضراء في النباتات. [8] يوجد عادةً العديد من الجينات ذات السلسلة الصغيرة ذات الصلة في نواة الخلايا النباتية، ويتم استيراد السلاسل الصغيرة إلى الحيز الظهاري للبلاستيدات الخضراء من السيتوزول عن طريق عبور الغشاء الخارجي للبلاستيدات الخضراء . [6] [9] توجد مواقع ربط الركيزة النشطة إنزيميًا ( ريبولوز 1،5-ثنائي الفوسفات) في السلاسل الكبيرة التي تشكل ثنائيات تساهم فيها الأحماض الأمينية من كل سلسلة كبيرة في مواقع الربط. تتجمع ثمانية سلاسل كبيرة (= أربعة ثنائيات) وثماني سلاسل صغيرة في مجمع أكبر يبلغ حوالي 540.000 دالتون. [10] في بعض الزائفة الزنجارية والدينوفلاجيلات ، تم العثور على إنزيمات تتكون من وحدات فرعية كبيرة فقط. [أ]

تعتبر أيونات المغنيسيوم ( Mg 2+ ) ضرورية للنشاط الأنزيمي. يتضمن التموضع الصحيح لـ Mg 2+ في الموقع النشط للإنزيم إضافة جزيء ثاني أكسيد الكربون "المنشط" ( CO 2 ) إلى ليسين في الموقع النشط (تكوين كربامات ). [12] يعمل Mg 2+ عن طريق دفع نزع بروتونات بقايا Lys210، مما يتسبب في دوران بقايا Lys بمقدار 120 درجة إلى المتوافق المتحول ، مما يقلل المسافة بين النيتروجين في Lys وكربون CO 2. يسمح القرب الوثيق بتكوين رابطة تساهمية، مما ينتج عنه الكاربامات. [13] يتم تمكين Mg 2+ أولاً من الارتباط بالموقع النشط عن طريق دوران His335 إلى تكوين بديل. يتم بعد ذلك تنسيق Mg 2+ بواسطة بقايا His للموقع النشط (His300 وHis302 وHis335)، ويتم تحييده جزئيًا عن طريق تنسيق ثلاث جزيئات ماء وتحويلها إلى − OH. [13] ينتج عن هذا التنسيق مركب غير مستقر، ولكنه ينتج بيئة مواتية لربط Mg 2+ . يتم تفضيل تكوين الكاربامات بواسطة درجة حموضة قلوية . تزداد درجة الحموضة وتركيز أيونات المغنيسيوم في الحجرة السائلة (في النباتات، سدى البلاستيدات الخضراء ) في الضوء. تتم مناقشة دور تغيير درجة الحموضة ومستويات أيونات المغنيسيوم في تنظيم نشاط إنزيم RuBisCO أدناه. بمجرد تكوين الكاربامات، ينهي His335 التنشيط بالعودة إلى موضعه الأولي من خلال التقلب الحراري. [13]

سلسلة RuBisCO الكبيرة،
المجال التحفيزي
المعرفات
رمزروبيسكو_كبير
بفامPF00016
انتربروحقوق الملكية الفكرية 000685
بروسيتبى دى أو سي 00142
سكوب23 فرك / نطاق / سوبفام
سي دي ديسي دي 08148
الهياكل البروتينية المتاحة:
بفام  الهياكل / ECOD  
قاعدة بيانات البروتينقاعدة بيانات RCSB؛ PDBe؛ PDBj
مجموع قاعدة بيانات PDBملخص الهيكل
قاعدة بيانات البروتين1aa1 ، 1aus ، 1bwv ، 1bxn ، 1ej7 ، 1geh ، 1gk8 ، 1ir1 ، 1ir2 ، 1iwa ، 1rba ، 1rbl ، 1rbo ، 1rco ، 1rcx ، 1rld ، 1rsc ، 1rus ، 1rxo ، 1svd ، 1tel ، 1upm ، 1upp ، 1uw9 ، 1uwa ، 1uzd ، 1uzh ، 1wdd ، 1ykw ، 2cwx ، 2cxe ، 2d69 ، 2qyg ، 2rus ، 2v63 ، 2v67 ، 2v68 ، 2v69 ، 2v6a ، 3فرك ، 4فرك ، 5فرك ، 8فرك ، 9فرك
RuBisCO، المجال الطرفي الأميني
المعرفات
رمزروبيسكو_كبير_N
بفامPF02788
انتربروحقوق الملكية الفكرية رقم 017444
سكوب23 فرك / نطاق / سوبفام
الهياكل البروتينية المتاحة:
بفام  الهياكل / ECOD  
قاعدة بيانات البروتينقاعدة بيانات RCSB؛ PDBe؛ PDBj
مجموع قاعدة بيانات PDBملخص الهيكل
قاعدة بيانات البروتين1aa1 ، 1aus ، 1bwv ، 1bxn ، 1ej7 ، 1geh ، 1gk8 ، 1ir1 ، 1ir2 ، 1iwa ، 1rba ، 1rbl ، 1rbo ، 1rco ، 1rcx ، 1rld ، 1rsc ، 1rus ، 1rxo ، 1svd ، 1tel ، 1upm ، 1upp ، 1uw9 ، 1uwa ، 1uzd ، 1uzh ، 1wdd ، 1ykw ، 2cwx ، 2cxe ، 2d69 ، 2qyg ، 2rus ، 2v63 ، 2v67 ، 2v68 ، 2v69 ، 2v6a ، 3فرك ، 4فرك ، 5فرك ، 8فرك ، 9فرك
RuBisCO، سلسلة صغيرة
المعرفات
رمزروبيسكو_صغير
بفامPF00101
انتربروحقوق الملكية الفكرية 000894
سكوب23 فرك / نطاق / سوبفام
سي دي ديسي دي03527
الهياكل البروتينية المتاحة:
بفام  الهياكل / ECOD  
قاعدة بيانات البروتينقاعدة بيانات RCSB؛ PDBe؛ PDBj
مجموع قاعدة بيانات PDBملخص الهيكل
قاعدة بيانات البروتين1aa1 ، 1aus ، 1bwv ، 1bxn ، 1ej7 ، 1gk8 ، 1ir1 ، 1ir2 ، 1iwa ، 1rbl ، 1rbo ، 1rco ، 1rcx ، 1rlc ، 1rld ، 1rsc ، 1rxo ، 1svd ، 1upm ، 1upp ، 1uw9 ، 1uwa ، 1uzd ، 1uzh ، 1wdd ، 2v63 ، 2v67 ، 2v68 ، 2v69 ، 2v6a ، 3rub ، 4rub ، 8ruc

النشاط الأنزيمي

هناك تفاعلان رئيسيان لـ RuBisCo: تثبيت ثاني أكسيد الكربون والأكسدة .

RuBisCO هو أحد العديد من الإنزيمات في دورة كالفن . عندما يسهل Rubisco هجوم CO 2 على الكربون C2 من RuBP وانقسام الرابطة اللاحق بين الكربون C3 وC2، يتم تكوين جزيئين من جليسيرات-3-فوسفات. تتضمن عملية التحويل هذه الخطوات: الإينول ، الكربوكسيل ، الترطيب ، انقسام الرابطة CC، والبروتونات . [14] [15] [16]

الركائز

الركائز لـ RuBisCO هي ريبولوز-1،5-ثنائي الفوسفات وثاني أكسيد الكربون (مختلفان عن ثاني أكسيد الكربون "المنشط"). يحفز RuBisCO أيضًا تفاعل ريبولوز-1،5-ثنائي الفوسفات والأكسجين الجزيئي (O 2 ) بدلاً من ثاني أكسيد الكربون (CO 2 ). [17] يُعزى التمييز بين الركائز CO 2 وO 2 إلى التفاعلات المختلفة لعزم رباعي الأقطاب للركيزة وتدرج المجال الكهروستاتيكي العالي . [13] يتم إنشاء هذا التدرج من خلال الشكل الثنائي لـ RuBisCO النشط إلى الحد الأدنى، والذي يوفر مع مكونيه مزيجًا من المجالات المشحونة بشكل معاكس المطلوبة لتفاعل الإنزيم مع O 2 وCO 2 . تساعد هذه الظروف في تفسير معدل الدوران المنخفض الموجود في RuBisCO: من أجل زيادة قوة المجال الكهربائي اللازم للتفاعل الكافي مع لحظات رباعية الأقطاب للركائز ، يجب إغلاق الأجزاء الطرفية C و N للإنزيم، مما يسمح بعزل الموقع النشط عن المذيب وخفض الثابت العازل . [18] هذا العزل له تكلفة إنتروبيا كبيرة ، ويؤدي إلى معدل دوران ضعيف.

ربط RuBP

يتم تثبيت كرباميل مجموعة ε-amino في Lys210 عن طريق التنسيق مع Mg 2+ . [19] يتضمن هذا التفاعل ربط الأطراف الكربوكسيلية لـ Asp203 و Glu204 بأيون Mg 2+ . يرتبط الركيزة RuBP بـ Mg 2+ مما يؤدي إلى إزاحة اثنين من ربيطات الماء الثلاثة. [14] [20] [21]

الإينول

إن عملية الإينوليزيشن لـ RuBP هي تحويل التوموتير الكيتوني لـ RuBP إلى إنيديول (مُعَدَّل). تبدأ عملية الإينوليزيشن عن طريق نزع البروتون عند C3. وقد تم مناقشة القاعدة الإنزيمية في هذه الخطوة، [20] [22] ولكن القيود الفراغية التي لوحظت في البنى البلورية جعلت Lys210 المرشح الأكثر ترجيحًا. [14] على وجه التحديد، يقوم الأكسجين الكارباماتي على Lys210 الذي لا يتم تنسيقه مع أيون Mg بإزالة بروتونات الكربون C3 لـ RuBP لتكوين إنيديولات 2،3. [20] [21]

الكربوكسيل

صورة ثلاثية الأبعاد للموقع النشط لمركب RuBisCO الموجود في السبانخ والمُثبط 2-carboxyarabinitol-1,5-bisphosphate، وCO2 ، و Mg2 + . (PDB: 1IR1؛ Ligand View [CAP]501:A)

يؤدي كربوكسيلة 2,3-إينديولات إلى الوسيط 3-كيتو-2-كاربوكسي أرابينيتول-1,5-ثنائي الفوسفات ويتم وضع Lys334 لتسهيل إضافة ركيزة CO 2 حيث يحل محل جزيء الماء الثالث المنسق Mg 2+ ويضاف مباشرة إلى إينديول. لا يتم تكوين معقد ميكايليس في هذه العملية. [14] [22] يؤدي ترطيب هذا الكيتون إلى مجموعة هيدروكسي إضافية على C3، مما يشكل وسيطًا من الجيم-ديول . [20] [23] تم اقتراح الكربوكسيل والترطيب كخطوة واحدة منسقة [20] أو كخطوتين متتاليتين. [23] يتم دعم الآلية المنسقة من خلال قرب جزيء الماء من C3 من RuBP في هياكل بلورية متعددة. داخل بنية السبانخ، يتم وضع بقايا أخرى بشكل جيد للمساعدة في خطوة الترطيب لأنها ضمن مسافة الرابطة الهيدروجينية لجزيء الماء. [14]

انقسام الرابطة CC

ينشطر الوسيط ثنائي الجرام عند الرابطة C2-C3 لتكوين جزيء واحد من جليسيرات-3-فوسفات وكربوكسيلات مشحونة سلبًا. [14] يؤدي بروتونات C2 الخاصة بهذا الكربانيون إلى جزيء آخر من جليسيرات-3-فوسفات. يُعتقد أن هذه الخطوة يتم تسهيلها بواسطة Lys175 أو ربما Lys210 المكربن. [14]

منتجات

عندما يكون ثاني أكسيد الكربون هو الركيزة، فإن ناتج تفاعل الكربوكسيلاز هو وسيط فسفوري غير مستقر بستة كربونات يُعرف باسم 3-كيتو-2-كاربوكسي أرابينيتول-1،5-ثنائي الفوسفات، والذي يتحلل بسرعة إلى جزيئين من جليسيرات-3-فوسفات . يمكن استخدام هذا المنتج، المعروف أيضًا باسم 3-فوسفوجليسيرات، لإنتاج جزيئات أكبر مثل الجلوكوز .

عندما يكون الأكسجين الجزيئي هو الركيزة، فإن منتجات تفاعل الأكسجيناز هي فوسفوغليكولات و3-فوسفوغليسرات. يتم إعادة تدوير فوسفوغليكولات من خلال سلسلة من التفاعلات تسمى التنفس الضوئي ، والتي تنطوي على إنزيمات وسيتوكرومات موجودة في الميتوكوندريا والبيروكسيسومات ( هذه حالة من إصلاح المستقلبات ). في هذه العملية، يتم تحويل جزيئين من فوسفوغليكولات إلى جزيء واحد من ثاني أكسيد الكربون وجزيء واحد من 3-فوسفوغليسرات، والتي يمكن أن تعود إلى دورة كالفن. يمكن للنباتات الاحتفاظ ببعض فوسفوغليكولات التي تدخل هذا المسار لإنتاج جزيئات أخرى مثل الجلايسين . عند مستويات محيطة من ثاني أكسيد الكربون والأكسجين، تكون نسبة التفاعلات حوالي 4 إلى 1، مما يؤدي إلى تثبيت صافٍ لثاني أكسيد الكربون بنسبة 3.5 فقط. وبالتالي، فإن عدم قدرة الإنزيم على منع التفاعل مع الأكسجين يقلل بشكل كبير من القدرة الضوئية للعديد من النباتات. وقد تغلبت بعض النباتات والعديد من الطحالب والبكتيريا الضوئية على هذا القيد من خلال ابتكار وسائل لزيادة تركيز ثاني أكسيد الكربون حول الإنزيم، بما في ذلك تثبيت الكربون C4 ، واستقلاب حمض الكراسولاسيان ، واستخدام البيرويد .

يمكن أن تؤدي الأنشطة الجانبية لروبيسكو إلى ظهور منتجات ثانوية غير مفيدة أو مثبطة. تشمل المنتجات الثانوية المثبطة المهمة زيلولوز 1،5-ثنائي الفوسفات وغليسرو-2،3-بنتوديولوز 1،5-ثنائي الفوسفات، وكلاهما ناتج عن "إشعال خاطئ" في منتصف تفاعل الإينول-الكربوكسيلات. في النباتات العليا، تتسبب هذه العملية في تثبيط ذاتي لروبيسكو، والذي يمكن تحفيزه من خلال تشبع تركيزات ثاني أكسيد الكربون وروبيبروبيلين ويتم حله بواسطة أنزيم روبيسكو أكتيفاز (انظر أدناه). [24]

معدل النشاط الأنزيمي

نظرة عامة على دورة كالفن وتثبيت الكربون.

يمكن لبعض الإنزيمات تنفيذ آلاف التفاعلات الكيميائية في كل ثانية. ومع ذلك، فإن RuBisCO بطيء، حيث يثبت فقط 3-10 جزيئات من ثاني أكسيد الكربون في كل ثانية لكل جزيء من الإنزيم. [25] وبالتالي، فإن التفاعل الذي يحفزه RuBisCO هو العامل الأساسي الذي يحد من معدل دورة كالفن أثناء النهار. ومع ذلك، في معظم الظروف، وعندما لا يكون الضوء يحد من عملية التمثيل الضوئي، فإن سرعة RuBisCO تستجيب بشكل إيجابي لزيادة تركيز ثاني أكسيد الكربون.

عادةً ما يكون RuBisCO نشطًا فقط أثناء النهار، حيث لا يتم تجديد ribulose 1,5-bisphosphate في الظلام. ويرجع هذا إلى تنظيم العديد من الإنزيمات الأخرى في دورة كالفن. بالإضافة إلى ذلك، يتم تنسيق نشاط RuBisCO مع نشاط الإنزيمات الأخرى في دورة كالفن بعدة طرق أخرى:

بواسطة الأيونات

عند إضاءة البلاستيدات الخضراء، يرتفع الرقم الهيدروجيني للستروما من 7.0 إلى 8.0 بسبب تدرج البروتون (أيون الهيدروجين، H + ) الناتج عبر غشاء الثايلاكويد . يتم دفع حركة البروتونات إلى الثايلاكويدات بواسطة الضوء وهي أساسية لتخليق ATP في البلاستيدات الخضراء (قراءة إضافية: مركز التفاعل الضوئي ؛ التفاعلات المعتمدة على الضوء ) . لتحقيق التوازن بين الجهد الأيوني عبر الغشاء، تتحرك أيونات المغنيسيوم ( Mg 2+ ) خارج الثايلاكويدات استجابةً لذلك، مما يزيد من تركيز المغنيسيوم في ستروما البلاستيدات الخضراء. يتمتع RuBisCO بدرجة حموضة مثالية عالية (يمكن أن تكون> 9.0، اعتمادًا على تركيز أيونات المغنيسيوم)، وبالتالي، يصبح "نشطًا" عن طريق إدخال ثاني أكسيد الكربون والمغنيسيوم إلى المواقع النشطة كما هو موضح أعلاه.

بواسطة RuBisCO activase

في النباتات وبعض الطحالب، يلزم إنزيم آخر، وهو RuBisCO activase (Rca, GO:0046863, P10896 )، للسماح بالتكوين السريع للكاربامات الحرجة في الموقع النشط لـ RuBisCO. [26] [27] وهذا مطلوب لأن ريبولوز 1،5- ثنائي الفوسفات (RuBP) يرتبط بقوة أكبر بالمواقع النشطة لـ RuBisCO عندما يكون الكاربامات الزائد موجودًا، مما يمنع العمليات من المضي قدمًا. في الضوء، يعزز RuBisCO activase إطلاق RuBP المثبط (أو - في بعض وجهات النظر - التخزين) من المواقع التحفيزية لـ RuBisCO. يلزم أيضًا أنزيم activase في بعض النباتات (مثل التبغ والعديد من الفاصوليا) لأنه في الظلام، يتم تثبيط RuBisCO (أو حمايته من التحلل المائي) بواسطة مثبط تنافسي تم تصنيعه بواسطة هذه النباتات، وهو نظير الركيزة 2-كربوكسي-D-أرابيتينول 1-فوسفات (CA1P). [28] يرتبط CA1P بإحكام بالموقع النشط لـ RuBisCO المكربن ​​ويمنع النشاط التحفيزي بدرجة أكبر. وقد ثبت أيضًا أن CA1P يحافظ على RuBisCO في تكوين محمي من التحلل البروتيني . [29] في الضوء، يعزز RuBisCO activase أيضًا إطلاق CA1P من المواقع التحفيزية. بعد إطلاق CA1P من RuBisCO، يتم تحويله بسرعة إلى شكل غير مثبط بواسطة فوسفاتاز CA1P المنشط بالضوء . حتى بدون هذه المثبطات القوية، مرة واحدة كل عدة مئات من التفاعلات، لا تكتمل التفاعلات الطبيعية مع ثاني أكسيد الكربون أو الأكسجين؛ لا تزال نظائر الركيزة المثبطة الأخرى تتشكل في الموقع النشط. مرة أخرى، يمكن لـ RuBisCO activase تعزيز إطلاق هذه النظائر من المواقع التحفيزية والحفاظ على الإنزيم في شكل نشط تحفيزيًا. ومع ذلك، في درجات الحرارة العالية، تتجمع RuBisCO activase ولا يمكنها تنشيط RuBisCO بعد الآن. يساهم هذا في انخفاض قدرة الكربوكسيل التي لوحظت أثناء الإجهاد الحراري. [30] [31]

بواسطة أكتيفاس

تتطلب إزالة RuBP المثبطة وCA1P ونظائر الركيزة المثبطة الأخرى بواسطة الأكتيفاز استهلاك ATP . يتم تثبيط هذا التفاعل من خلال وجود ADP ، وبالتالي، يعتمد نشاط الأكتيفاز على نسبة هذه المركبات في سدى البلاستيدات الخضراء. علاوة على ذلك، في معظم النباتات، يتم تعديل حساسية الأكتيفاز لنسبة ATP/ADP من خلال حالة الاختزال/الأكسدة السدوية ( الأكسدة والاختزال ) من خلال بروتين تنظيمي صغير آخر، وهو الثيوريدوكسين . بهذه الطريقة، يمكن تعديل نشاط الأكتيفاز وحالة تنشيط RuBisCO استجابة لشدة الضوء، وبالتالي معدل تكوين ركيزة ريبولوز 1،5- ثنائي الفوسفات. [32]

بالفوسفات

في البكتيريا الزرقاء، يشارك الفوسفات غير العضوي (P i ) أيضًا في التنظيم المنسق لعملية التمثيل الضوئي: يرتبط P i بموقع RuBisCO النشط وموقع آخر على السلسلة الكبيرة حيث يمكنه التأثير على التحولات بين التكوينات النشطة والأقل نشاطًا للإنزيم. بهذه الطريقة، قد يكون تنشيط RuBisCO البكتيري حساسًا بشكل خاص لمستويات P i ، مما قد يجعله يتصرف بطريقة مماثلة لكيفية عمل RuBisCO activase في النباتات العليا. [33]

بواسطة ثاني أكسيد الكربون

نظرًا لأن ثاني أكسيد الكربون والأكسجين يتنافسان في الموقع النشط لـ RuBisCO، يمكن تعزيز تثبيت الكربون بواسطة RuBisCO عن طريق زيادة مستوى ثاني أكسيد الكربون في الحجرة التي تحتوي على RuBisCO ( ستروما البلاستيدات الخضراء ). عدة مرات أثناء تطور النباتات، تطورت آليات لزيادة مستوى ثاني أكسيد الكربون في الستروما (انظر تثبيت الكربون C 4 ). يبدو أن استخدام الأكسجين كركيزة عملية محيرة، لأنه يبدو أنه يتخلص من الطاقة الملتقطة. ومع ذلك، قد يكون آلية لمنع التحميل الزائد للكربوهيدرات خلال فترات تدفق الضوء العالي. هذا الضعف في الإنزيم هو سبب التنفس الضوئي ، بحيث قد يكون للأوراق الصحية في الضوء الساطع تثبيت صافٍ للكربون صفر عندما تتحول نسبة O 2 إلى CO 2 المتاحة لـ RuBisCO بعيدًا جدًا نحو الأكسجين. تعتمد هذه الظاهرة في المقام الأول على درجة الحرارة: يمكن أن تؤدي درجات الحرارة المرتفعة إلى تقليل تركيز ثاني أكسيد الكربون المذاب في رطوبة أنسجة الأوراق. ترتبط هذه الظاهرة أيضًا بالإجهاد المائي : نظرًا لأن أوراق النبات تبرد بالتبخر، فإن الماء المحدود يسبب ارتفاع درجات حرارة الأوراق. تستخدم نباتات C 4 إنزيم PEP carboxylase في البداية، والذي يتمتع بتقارب أعلى لثاني أكسيد الكربون . تنتج هذه العملية أولاً مركبًا وسيطًا من أربعة كربونات، ومن هنا جاء اسم نباتات C 4 ، والذي يتم نقله إلى موقع التمثيل الضوئي C 3 ثم يتم نزع الكربوكسيل منه، مما يؤدي إلى إطلاق ثاني أكسيد الكربون لتعزيز تركيز ثاني أكسيد الكربون .

تحافظ نباتات التمثيل الغذائي لحمض الكراسولاسيان (CAM) على ثغورها مغلقة أثناء النهار، مما يحافظ على الماء ولكنه يمنع حدوث التفاعلات المستقلة عن الضوء (المعروفة أيضًا باسم دورة كالفن )، حيث تتطلب هذه التفاعلات مرور ثاني أكسيد الكربون من خلال تبادل الغازات عبر هذه الفتحات. يتم منع التبخر من خلال الجانب العلوي من الورقة بواسطة طبقة من الشمع .

الهندسة الوراثية

نظرًا لأن RuBisCO غالبًا ما يكون محددًا لمعدل التمثيل الضوئي في النباتات، فقد يكون من الممكن تحسين كفاءة التمثيل الضوئي عن طريق تعديل جينات RuBisCO في النباتات لزيادة النشاط التحفيزي و/أو تقليل معدلات الأكسجين. [34] [35] [36] [37] يمكن أن يؤدي هذا إلى تحسين عزل ثاني أكسيد الكربون ويكون استراتيجية لزيادة غلة المحاصيل. [38] تشمل الأساليب قيد التحقيق نقل جينات RuBisCO من كائن حي إلى كائن حي آخر، وهندسة أنزيم Rubisco activase من البكتيريا الزرقاء المحبة للحرارة إلى نباتات حساسة لدرجة الحرارة، وزيادة مستوى التعبير عن وحدات RuBisCO الفرعية، والتعبير عن سلاسل RuBisCO الصغيرة من الحمض النووي للبلاستيدات الخضراء ، وتغيير جينات RuBisCO لزيادة خصوصية ثاني أكسيد الكربون أو زيادة معدل تثبيت الكربون بطريقة أخرى. [39] [40]

الطفرات في النباتات

بشكل عام، كانت الطفرات الموجهة للموقع لـ RuBisCO غير ناجحة في الغالب، [38] على الرغم من تحقيق أشكال متحولة من البروتين في نباتات التبغ ذات الأنواع الفرعية C 4 ، [41] وتم الحصول على RuBisCO بخصائص حركية أكثر تشبه C 4 في الأرز عن طريق التحول النووي. [42] وقد ثبت أن الهندسة القوية والموثوقة لإنتاج RuBisCO والإنزيمات الأخرى في دورة C 3 ممكنة، [43] وتم تحقيق ذلك لأول مرة في عام 2019 من خلال نهج علم الأحياء الاصطناعي. [37]

أحد السبل هو إدخال متغيرات RuBisCO ذات قيم خصوصية عالية بشكل طبيعي مثل تلك الموجودة في الطحالب الحمراء Galdieria partita إلى النباتات. قد يؤدي هذا إلى تحسين كفاءة التمثيل الضوئي لنباتات المحاصيل، على الرغم من أن التأثيرات السلبية المحتملة لم تتم دراستها بعد. [44] تشمل التطورات في هذا المجال استبدال إنزيم التبغ بإنزيم البكتيريا الضوئية الأرجوانية Rhodospirillum rubrum . [45] في عام 2014، تم إنشاء خطين للتبغ عبر البلاستيدات مع RuBisCO الوظيفي من البكتيريا الزرقاء Synechococcus elongatus PCC7942 (Se7942) عن طريق استبدال RuBisCO بجينات الوحدة الفرعية الكبيرة والصغيرة لإنزيم Se7942، بالاشتراك مع إما مرافق تجميع Se7942 المقابل، RbcX، أو بروتين كربوكسيسومي داخلي، CcmM35. أظهرت كل من الطفرات زيادة في معدلات تثبيت ثاني أكسيد الكربون عند قياسها كجزيئات كربون لكل RuBisCO. ومع ذلك، نمت النباتات الطافرة بشكل أبطأ من النوع البري. [46]

تستكشف نظرية حديثة المقايضة بين الخصوصية النسبية (أي القدرة على تفضيل تثبيت ثاني أكسيد الكربون على دمج الأكسجين ، مما يؤدي إلى عملية إهدار الطاقة المتمثلة في التنفس الضوئي ) ومعدل تكوين المنتج. يستنتج المؤلفون أن RuBisCO قد تطور بالفعل ليصل إلى نقطة "شبه الكمال" في العديد من النباتات (مع توافر الركيزة المتفاوتة على نطاق واسع والظروف البيئية)، مما أدى إلى حل وسط بين الخصوصية ومعدل التفاعل. [47] وقد اقترح أيضًا أن تفاعل الأكسجيناز لـ RuBisCO يمنع استنفاد ثاني أكسيد الكربون بالقرب من مواقعه النشطة ويوفر الحفاظ على حالة الأكسدة والاختزال في البلاستيدات الخضراء. [48]

نظرًا لأن عملية التمثيل الضوئي هي المنظم الطبيعي الأكثر فعالية لثاني أكسيد الكربون في الغلاف الجوي للأرض ، [49] يتم استخدام نموذج كيميائي حيوي لتفاعل RuBisCO كوحدة أساسية لنماذج تغير المناخ. وبالتالي، فإن النموذج الصحيح لهذا التفاعل ضروري للفهم الأساسي للعلاقات والتفاعلات بين النماذج البيئية.

التعبير في العوائل البكتيرية

توجد حاليًا طرق فعّالة قليلة جدًا للتعبير عن نبات روبيسكو الوظيفي في العوائل البكتيرية لدراسات التلاعب الجيني. ويرجع هذا إلى حد كبير إلى متطلبات روبيسكو للآليات الخلوية المعقدة لتكوينها الحيوي وصيانتها الأيضية بما في ذلك وحدات RbcS المشفرة نوويًا، والتي يتم استيرادها عادةً إلى البلاستيدات الخضراء كبروتينات غير مطوية. [50] [51] علاوة على ذلك، فإن التعبير الكافي والتفاعل مع أنزيم روبيسكو أكتيفاز يمثلان أيضًا تحديات كبيرة. [39] تتضمن إحدى الطرق الناجحة للتعبير عن روبيسكو في الإشريكية القولونية التعبير المشترك عن مرافقات متعددة للبلاستيدات الخضراء، على الرغم من أن هذا لم يُثبت إلا في نبات أرابيدوبسيس ثاليانا روبيسكو. [52]

الاستنزاف في الدراسات البروتينية

بسبب وفرته العالية في النباتات (عمومًا 40% من إجمالي محتوى البروتين)، غالبًا ما يعيق RuBisCO تحليل بروتينات الإشارة المهمة مثل عوامل النسخ ، والكينازات ، والبروتينات التنظيمية الموجودة بوفرة أقل (10-100 جزيء لكل خلية) داخل النباتات. [53] على سبيل المثال، قد يؤدي استخدام مطيافية الكتلة على مخاليط البروتين النباتي إلى ظهور ذروات متعددة مكثفة لوحدات RuBisCO الفرعية والتي تتداخل وتخفي ذروات البروتينات الأخرى.

في الآونة الأخيرة، تتضمن إحدى الطرق الفعّالة لترسيب RuBisCO استخدام محلول كبريتات البروتامين . [54] تشمل الطرق الأخرى الموجودة لاستنفاد RuBisCO ودراسة البروتينات ذات الوفرة المنخفضة تقنيات التجزئة بالكالسيوم والفيتات، [55] والرحلان الكهربائي للهلام باستخدام البولي إيثيلين جليكول، [56] [57] والكروماتوغرافيا التقاربية ، [58] [59] والتجميع باستخدام DTT ، [60] على الرغم من أن هذه الطرق تستغرق وقتًا أطول وأقل كفاءة عند مقارنتها بترسيب كبريتات البروتامين. [53]

تطور RuBisCO

الدراسات التطورية

تم استخدام جين البلاستيدات الخضراء rbcL ، الذي يشفر الوحدة الفرعية الكبيرة من RuBisCO، على نطاق واسع كمكان مناسب لتحليل علم الوراثة التطوري في تصنيف النباتات . [61]

أصل

توجد أيضًا بروتينات غير مثبتة للكربون تشبه RuBisCO، تسمى بروتينات شبيهة بـ RuBisCO (RLPs)، في البرية في كائنات شائعة مثل Bacillus subtilis . تحتوي هذه البكتيريا على بروتين يشبه rbcL مع وظيفة 2،3-diketo-5-methylthiopentyl-1-phosphate enolase ، وهي جزء من مسار إنقاذ الميثيونين. [62] وجدت التعريفات اللاحقة أمثلة متباينة وظيفيًا منتشرة في جميع أنحاء البكتيريا والعتائق، بالإضافة إلى الإنزيمات الانتقالية التي تؤدي كل من وظائف RLP-type enolase وRuBisCO. يُعتقد الآن أن RuBisCO الحالي تطور من سلف RLP ثنائي الترابط، واكتسب وظيفة الكربوكسيلاز أولاً قبل المزيد من الترابط ثم تجنيد الوحدة الفرعية الصغيرة لتشكيل الإنزيم الحديث المألوف. [15] ربما تطورت الوحدة الفرعية الصغيرة لأول مرة في الكائنات الحية اللاهوائية والمحبة للحرارة، حيث مكنت RuBisCO من تحفيز تفاعلها عند درجات حرارة أعلى. [63] بالإضافة إلى تأثيرها على تحفيز الاستقرار، فقد مكنت من تطور خصوصيات أعلى لثاني أكسيد الكربون على الأكسجين من خلال تعديل التأثير الذي تحدثه الاستبدالات داخل RuBisCO على الوظيفة الأنزيمية. تصبح الاستبدالات التي ليس لها تأثير بدون الوحدة الفرعية الصغيرة مفيدة فجأة عندما ترتبط. علاوة على ذلك، مكنت الوحدة الفرعية الصغيرة من تراكم الاستبدالات التي لا يتم التسامح معها إلا في وجودها. يؤدي تراكم مثل هذه الاستبدالات إلى اعتماد صارم على الوحدة الفرعية الصغيرة، وهو ما يُلاحظ في Rubiscos الموجودة التي ترتبط بوحدة فرعية صغيرة.

ج4

مع التطور المتقارب للكتلة لمسار تثبيت C 4 في مجموعة متنوعة من سلالات النباتات، تطور RuBisCO من النوع C 3 ليكون لديه معدل دوران أسرع لثاني أكسيد الكربون في مقابل خصوصية أقل نتيجة للتوطين الأكبر لثاني أكسيد الكربون من خلايا الميزوفيل إلى خلايا غمد الحزمة . [64] وقد تحقق ذلك من خلال تعزيز المرونة التكوينية للانتقال "من مفتوح إلى مغلق" في دورة كالفن . أظهرت الدراسات النشوئية المختبرية أن هذا التطور كان مقيدًا بالمقايضة بين الاستقرار والنشاط الناجم عن سلسلة الطفرات الضرورية لـ C 4 RuBisCO. [65] علاوة على ذلك، من أجل الحفاظ على الطفرات المزعزعة للاستقرار، سبق التطور إلى C 4 RuBisCO فترة منحت فيها الطفرات الإنزيم استقرارًا متزايدًا، مما أدى إلى إنشاء حاجز لدعم والحفاظ على الطفرات المطلوبة لـ C 4 RuBisCO. للمساعدة في عملية التخزين المؤقت هذه، وجد أن الإنزيم المتطور حديثًا قد طور سلسلة من الطفرات المستقرة. وبينما كان RuBisCO دائمًا يجمع طفرات جديدة، فإن معظم هذه الطفرات التي نجت لم يكن لها تأثيرات كبيرة على استقرار البروتين. وقد تم دعم الطفرات المزعزعة للاستقرار C4 على RuBisCO من خلال الضغوط البيئية مثل تركيزات ثاني أكسيد الكربون المنخفضة ، مما يتطلب التضحية بالاستقرار من أجل وظائف تكيفية جديدة. [65]

تاريخ المصطلح

تم صياغة مصطلح "RuBisCO" بشكل فكاهي في عام 1979، بواسطة ديفيد أيزنبرغ في ندوة تكريمًا لتقاعد الباحث البارز في RuBisCO، سام وايلدمان ، كما أشار أيضًا إلى الاسم التجاري للوجبات الخفيفة " Nabisco " في إشارة إلى محاولات وايلدمان لإنشاء مكمل بروتين صالح للأكل من أوراق التبغ. [66] [67]

لقد دارت مناقشات طويلة حول كتابة الاسم بأحرف كبيرة. فمن الممكن كتابة كل حرف من الاسم الكامل بأحرف كبيرة ( R ib u lose-1,5 bis phosphate c arboxylase/ o oxygenase)، ولكن من المعتقد أيضًا أنه يجب كتابة جميع الأحرف بأحرف صغيرة (rubisco)، على غرار المصطلحات الأخرى مثل الغوص أو الليزر. [1]

انظر أيضا

مراجع

  1. ^ تم تحديد بنية RuBisCO من البكتيريا الضوئية Rhodospirillum rubrum بواسطة علم البلورات بالأشعة السينية ، انظر: PDB : 9RUB ​. تم عرض مقارنة بين بنية RuBisCO حقيقية النواة والبكتيريا في "جزيء الشهر" #11 من بنك بيانات البروتين . [11]
  1. ^ ab Sharkey TD (مايو 2019). "اكتشاف دورة كالفن-بينسون التقليدية". أبحاث التمثيل الضوئي . 140 (2): 235– 252. Bibcode :2019PhoRe.140..235S. doi :10.1007/s11120-018-0600-2. OSTI  1607740. PMID  30374727. S2CID  53092349.
  2. ^ نيفيسون، هيلين؛ ستوكينج، سي. (1983). "تخليق ريبيلوز بيسفوسفات كاربوكسيلاز في أوراق الشعير". علم وظائف الأعضاء النباتية . 73 (4): 906-911 . doi :10.1104/pp.73.4.906. PMC 1066578. PMID 16663341  . 
  3. ^ Mächler, Felix; Nösberger, Josef (1988). "Bicarbonate Inhibits Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase". Plant Physiology . 88 (2): 462– 465. doi :10.1104/pp.88.2.462. PMC 1055600. PMID  16666327 . 
  4. ^ العودة إلى مستقبل عملية التمثيل الضوئي: إحياء إنزيمات عمرها مليار عام يكشف كيف تكيف التمثيل الضوئي مع ارتفاع نسبة الأكسجين، أخبار من جمعية ماكس بلانك، 13 أكتوبر 2022
  5. ^ كوبر جي إم (2000). "10. جينوم البلاستيدات الخضراء". الخلية: نهج جزيئي (الطبعة الثانية). واشنطن العاصمة: دار نشر إيه إس إم. رقم ISBN 978-0-87893-106-4. ، إحدى الوحدات الفرعية لريبولوز بيسفوسفات كاربوكسيلاز (روبيسكو) يتم ترميزها بواسطة الحمض النووي للبلاستيدات الخضراء. روبيسكو هو الإنزيم الحاسم الذي يحفز إضافة ثاني أكسيد الكربون إلى ريبولوز-1،5-بيسفوسفات أثناء دورة كالفن. يُعتقد أيضًا أنه البروتين الأكثر وفرة على وجه الأرض، لذا فمن الجدير بالذكر أن إحدى وحداته الفرعية يتم ترميزها بواسطة جينوم البلاستيدات الخضراء.
  6. ^ ab Dhingra A, Portis AR, Daniell H (أبريل 2004). "الترجمة المحسنة لجين RbcS المعبر عنه في البلاستيدات الخضراء تعيد مستويات الوحدات الفرعية الصغيرة والتمثيل الضوئي في النباتات النووية المضادة للجين RbcS". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 101 (16): 6315– 6320. Bibcode :2004PNAS..101.6315D. doi : 10.1073/pnas.0400981101 . PMC 395966. PMID  15067115. (Rubisco ) هو الإنزيم الأكثر انتشارًا على هذا الكوكب، حيث يمثل 30-50% من إجمالي البروتين القابل للذوبان في البلاستيدات الخضراء؛ 
  7. ^ ab Feller U, Anders I, Mae T (2008). "Rubiscolytics: مصير Rubisco بعد انتهاء وظيفته الأنزيمية في الخلية". مجلة علم النبات التجريبي . 59 (7): 1615– 1624. doi : 10.1093/jxb/erm242 . PMID  17975207.
  8. ^ Vitlin Gruber A, Feiz L (2018). "تجمع روبيسكو في البلاستيدات الخضراء". Frontiers in Molecular Biosciences . 5 : 24. doi : 10.3389/fmolb.2018.00024 . PMC 5859369 . PMID  29594130. 
  9. ^ يحتوي نبات أرابيدوبسيس ثاليانا على أربعة جينات صغيرة من سلسلة روبيسكو. Yoon M, Putterill JJ, Ross GS, Laing WA (أبريل 2001). "تحديد مستويات التعبير النسبي لجينات الوحدة الفرعية الصغيرة روبيسكو في نبات أرابيدوبسيس عن طريق التضخيم السريع لنهايات الحمض النووي الريبوزي منقوص الأكسجين". الكيمياء الحيوية التحليلية . 291 (2): 237– 244. doi :10.1006/abio.2001.5042. PMID  11401297.
  10. ^ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). "الفصل 20: دورة كالفن ومسار الفوسفات البنتوز". الكيمياء الحيوية (الطبعة الخامسة). سان فرانسيسكو: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-3051-4. الشكل 20.3. بنية روبيسكو.] (رسم تخطيطي شريطي ملون)
  11. ^ Goodsell D (نوفمبر 2000). "Rubisco". جزيء الشهر . RCSB PDB (قاعدة بيانات التعاون البحثي لعلم المعلومات الحيوية البنيوية). doi :10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11.
  12. ^ Lodish H, Berk A, Zipursky SL, Matsudaira P, Baltimore D, Darnell JE (2000). "Molecular Cell Biology" (الطبعة الرابعة). نيويورك: WH Freeman & Co.يوضح الشكل 16-48 نموذجًا هيكليًا للموقع النشط، بما في ذلك مشاركة المغنيسيوم.
  13. ^ abcd Stec B (نوفمبر 2012). "الآلية البنيوية لتنشيط RuBisCO بواسطة كرباميليشن موقع اللايسين النشط". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 109 (46): 18785– 18790. Bibcode :2012PNAS..10918785S. doi : 10.1073/pnas.1210754109 . PMC 3503183. PMID  23112176 . 
  14. ^ abcdefg Andersson I (مايو 2008). "التحفيز والتنظيم في روبيسكو". مجلة علم النبات التجريبي . 59 (7): 1555– 1568. doi : 10.1093/jxb/ern091 . PMID  18417482.
  15. ^ ab Erb TJ, Zarzycki J (فبراير 2018). "تاريخ موجز لـ RubisCO: صعود وهبوط (?) إنزيم تثبيت ثاني أكسيد الكربون السائد في الطبيعة". الرأي الحالي في التكنولوجيا الحيوية . 49 : 100– 107. doi : 10.1016/j.copbio.2017.07.017 . PMC 7610757. PMID  28843191 . 
  16. ^ Lundqvist T, Schneider G (يوليو 1991). "البنية البلورية لمركب كربوكسيلاز الريبولوز-1,5-ثنائي الفوسفات المنشط مع ركيزته، الريبولوز-1,5-ثنائي الفوسفات". مجلة الكيمياء الحيوية . 266 (19): 12604– 12611. doi : 10.1016/S0021-9258(18)98942-8 . PMID  1905726.
  17. ^ Goodsell D (نوفمبر 2000). "Rubisco". جزيء الشهر . RCSB PDB (قاعدة بيانات التعاون البحثي لعلم المعلومات الحيوية البنيوية). doi :10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11.
  18. ^ Satagopan S, Spreitzer RJ (يوليو 2008). "الاستبدالات الشبيهة بالنباتات في الطرف الكربوكسيلي كبير الوحدة من Chlamydomonas Rubisco تزيد من خصوصية CO2/O2". BMC Plant Biology . 8 : 85. doi : 10.1186/1471-2229-8-85 . PMC 2527014. PMID  18664299 . 
  19. ^ Lorimer GH, Miziorko HM (نوفمبر 1980). "تكوين الكاربامات على مجموعة إبسيلون-أمينو لبقايا الليزيل كأساس لتنشيط كربوكسيلاز الريبولوز بيسفوسفات بواسطة CO2 وMg2+". الكيمياء الحيوية . 19 (23): 5321– 5328. doi :10.1021/bi00564a027. PMID  6778504.
  20. ^ abcde Cleland WW, Andrews TJ, Gutteridge S, Hartman FC, Lorimer GH (أبريل 1998). "آلية عمل الروبيسكو: الكاربامات كقاعدة عامة". المراجعات الكيميائية . 98 (2): 549– 562. doi :10.1021/cr970010r. PMID  11848907.
  21. ^ ab Andersson I, Knight S, Schneider G, Lindqvist Y, Lundqvist T, Brändén CI, Lorimer GH (1989). "البنية البلورية للموقع النشط لكربوكسيليز الريبولوز- ثنائي الفوسفات". Nature . 337 (6204): 229– 234. Bibcode :1989Natur.337..229A. doi :10.1038/337229a0. S2CID  4370073.
  22. ^ ab Hartman FC, Harpel MR (1994). "بنية ووظيفة وتنظيم وتجميع D-ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase". المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية . 63 : 197– 234. doi :10.1146/annurev.bi.63.070194.001213. PMID  7979237.
  23. ^ ab Taylor TC, Andersson I (يناير 1997). "بنية المركب بين الروبيسكو وركائزه الطبيعية ريبولوز 1,5- ثنائي الفوسفات". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 265 (4): 432– 444. doi :10.1006/jmbi.1996.0738. PMID  9034362.
  24. ^ Pearce FG (نوفمبر 2006). "تكوين المنتج الثانوي التحفيزي وربط الربيطة بواسطة كربوكسيلات فوسفات الريبولوز من سلالات مختلفة". المجلة الكيميائية الحيوية . 399 (3): 525- 534. doi :10.1042/BJ20060430. PMC 1615894. PMID  16822231 . 
  25. ^ Ellis RJ (يناير 2010). "الكيمياء الحيوية: معالجة التصميم غير الذكي". مجلة نيتشر . 463 (7278): 164– 165. رمز Bibcode :2010Natur.463..164E. doi :10.1038/463164a. PMID  20075906. S2CID  205052478.
  26. ^ Portis AR (2003). "Rubisco activase - Rubisco's catalytic chaperone". Photosynthesis Research . 75 (1): 11– 27. doi :10.1023/A:1022458108678. PMID  16245090. S2CID  2632.
  27. ^ Jin SH, Jiang DA, Li XQ, Sun JW (أغسطس 2004). "خصائص التمثيل الضوئي في نباتات الأرز المحولة بجين أنزيم روبيسكو أكتيفاز المضاد للحس". مجلة جامعة تشجيانغ للعلوم . 5 (8): 897– 899. doi :10.1631/jzus.2004.0897. PMID  15236471. S2CID  1496584.
  28. ^ Andralojc PJ, Dawson GW, Parry MA, Keys AJ (ديسمبر 1994). "دمج الكربون من المنتجات الضوئية في 2-carboxyarabinitol-1-phosphate و2-carboxyarabinitol". المجلة الكيميائية الحيوية . 304 (3): 781– 786. doi :10.1042/bj3040781. PMC 1137402. PMID  7818481 . 
  29. ^ Khan S, Andralojc PJ, Lea PJ, Parry MA (ديسمبر 1999). "2'-carboxy-D-arabitinol 1-phosphate يحمي ribulose 1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase من التحلل البروتيني". المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 266 (3): 840– 847. doi : 10.1046/j.1432-1327.1999.00913.x . PMID  10583377.
  30. ^ Salvucci ME, Osteryoung KW, Crafts-Brandner SJ, Vierling E (نوفمبر 2001). "الحساسية الاستثنائية لإنزيم روبيسكو أكتيفياز للتحلل الحراري في المختبر وفي الجسم الحي". Plant Physiology . 127 (3): 1053– 1064. doi :10.1104/pp.010357. PMC 129275. PMID  11706186 . 
  31. ^ Crafts-Brandner SJ, Salvucci ME (نوفمبر 2000). "إنزيم Rubisco activase يقيد الإمكانات الضوئية للأوراق عند درجات الحرارة المرتفعة وCO2". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 97 (24): 13430– 13435. Bibcode :2000PNAS...9713430C. doi : 10.1073/pnas.230451497 . PMC 27241. PMID  11069297 . 
  32. ^ Zhang N, Kallis RP, Ewy RG, Portis AR (مارس 2002). "تعديل الضوء لـ Rubisco في نبات أرابيدوبسيس يتطلب قدرة على تنظيم الأكسدة والاختزال لشكل أكبر من أشكال أنزيم Rubisco activase". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 99 (5): 3330– 3334. Bibcode :2002PNAS...99.3330Z. doi : 10.1073/pnas.042529999 . PMC 122518. PMID  11854454 . 
  33. ^ ماركوس واي، جوريفيتز إم (أكتوبر 2000). "تنشيط إنزيم روبوكسيليز/أوكسجيناز البكتيريا الزرقاء يتم تسهيله بواسطة الفوسفات غير العضوي عبر آليتين مستقلتين". المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 267 (19): 5995– 6003. doi : 10.1046/j.1432-1327.2000.01674.x . PMID  10998060.
  34. ^ Spreitzer RJ, Salvucci ME (2002). "Rubisco: البنية والتفاعلات التنظيمية وإمكانيات إنزيم أفضل". المراجعة السنوية لعلم الأحياء النباتية . 53 : 449– 475. doi :10.1146/annurev.arplant.53.100301.135233. PMID  12221984. S2CID  9387705.
  35. ^ تيمر جيه (7 ديسمبر 2017). "قد نتمكن الآن من هندسة الإنزيم الرديء الأكثر أهمية على هذا الكوكب". آرس تكنيكا . تم الاسترجاع في 5 يناير 2019 .
  36. ^ تيمر جيه (3 يناير 2019). "إصلاح عملية التمثيل الضوئي من خلال هندستها لإعادة تدوير خطأ سام". آرس تكنيكا . تم الاسترجاع في 5 يناير 2019 .
  37. ^ ab South PF, Cavanagh AP, Liu HW, Ort DR (يناير 2019). "مسارات التمثيل الغذائي للجليكولات الاصطناعية تحفز نمو المحاصيل وإنتاجيتها في الحقل". Science . 363 (6422): eaat9077. doi : 10.1126/science.aat9077 . PMC 7745124. PMID  30606819 . 
  38. ^ ab Furbank RT, Quick WP, Sirault XR (2015). "تحسين التمثيل الضوئي وإمكانات الغلة في المحاصيل الحبوبية من خلال التلاعب الجيني المستهدف: الآفاق والتقدم والتحديات". Field Crops Research . 182 : 19– 29. doi : 10.1016/j.fcr.2015.04.009 .
  39. ^ ab Parry MA, Andralojc PJ, Mitchell RA, Madgwick PJ, Keys AJ (مايو 2003). "التلاعب بروبيسكو: الكمية والنشاط والوظيفة والتنظيم". مجلة علم النبات التجريبي . 54 (386): 1321– 1333. doi : 10.1093/jxb/erg141 . PMID  12709478.
  40. ^ Ogbaga CC, Stepien P, Athar HU, Ashraf M (يونيو 2018). "هندسة إنزيم روبيسكو أكتيفياز من البكتيريا الزرقاء المحبة للحرارة إلى نباتات حساسة للحرارة العالية". المراجعات النقدية في التكنولوجيا الحيوية . 38 (4): 559– 572. doi :10.1080/07388551.2017.1378998. PMID  28937283. S2CID  4191791.
  41. ^ Whitney SM, Sharwood RE, Orr D, White SJ, Alonso H, Galmés J (أغسطس 2011). "يعمل الأيزوليوسين 309 كمفتاح تحفيزي C4 يزيد من معدل كربوكسيلاز/أوكسجيناز الريبولوز-1,5-ثنائي فوسفات (روبيسكو) في فلافيريا". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 108 (35): 14688– 14693. رمز Bibcode :2011PNAS..10814688W. doi : 10.1073/pnas.1109503108 . PMC 3167554. PMID  21849620 . 
  42. ^ Ishikawa C, Hatanaka T, Misoo S, Miyake C, Fukayama H (يوليو 2011). "الدمج الوظيفي لوحدة الذرة الرفيعة الصغيرة يزيد من معدل الدوران التحفيزي لروبيسكو في الأرز المعدل وراثيًا". Plant Physiology . 156 (3): 1603– 1611. doi :10.1104/pp.111.177030. PMC 3135941. PMID  21562335 . 
  43. ^ Stracquadanio G, Umeton R, Papini A, Lio P, Nicosia G (2010). "تحليل وتحسين عملية التمثيل الغذائي للكربون الضوئي C3". المؤتمر الدولي لمعهد مهندسي الكهرباء والإلكترونيات لعام 2010 حول المعلوماتية الحيوية والهندسة الحيوية . فيلادلفيا، بنسلفانيا، الولايات المتحدة الأمريكية: معهد مهندسي الكهرباء والإلكترونيات. ص  44-51 . doi :10.1109/BIBE.2010.17. hdl : 1721.1/101094 . ISBN 978-1-4244-7494-3. S2CID  5568464.
  44. ^ Whitney SM, Andrews TJ (December 2001). "إنزيم الريبولوز-1,5-ثنائي فوسفات الكربوكسيلاز/الأكسجيناز البكتيري المشفر بواسطة البلاستوم (RubisCO) يدعم عملية التمثيل الضوئي والنمو في التبغ". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 98 (25): 14738– 14743. رمز Bibcode :2001PNAS...9814738W. doi : 10.1073/pnas.261417298 . PMC 64751. PMID  11724961 . 
  45. ^ جون أندروز ت، ويتني إس إم (يونيو 2003). "التلاعب بريبيولوز بيسفوسفات كاربوكسيلاز/أوكسجيناز في البلاستيدات الخضراء للنباتات العليا". أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 414 (2): 159– 169. doi :10.1016/S0003-9861(03)00100-0. PMID  12781767.
  46. ^ Lin MT، Occhialini A، Andralojc PJ، Parry MA، Hanson MR (سبتمبر 2014). "A fastest Rubisco with Potential to Increase photosynthesis in crops". Nature . 513 (7519): 547– 550. Bibcode :2014Natur.513..547L. doi :10.1038/nature13776. PMC 4176977. PMID  25231869 . 
  47. ^ Tcherkez GG, Farquhar GD, Andrews TJ (مايو 2006). "على الرغم من التحفيز البطيء وخصوصية الركيزة المربكة، قد تكون جميع كربوكسيلات الريبيولوز بيسفوسفات مُحسَّنة بشكل مثالي تقريبًا". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 103 (19): 7246– 7251. Bibcode :2006PNAS..103.7246T. doi : 10.1073/pnas.0600605103 . PMC 1464328. PMID  16641091 . 
  48. ^ Igamberdiev AU (2015). "التحكم في وظيفة روبيسكو عبر التوازن الداخلي لإمدادات ثاني أكسيد الكربون". Frontiers in Plant Science . 6 : 106. doi : 10.3389/fpls.2015.00106 . PMC 4341507. PMID  25767475. 
  49. ^ Igamberdiev AU, Lea PJ (فبراير 2006). "Land plants equilibrate O2 and CO2 concentrates in the atmosphere". Photosynthesis Research . 87 (2): 177– 194. Bibcode :2006PhoRe..87..177I. doi :10.1007/s11120-005-8388-2. PMID  16432665. S2CID  10709679.
  50. ^ Bracher A, Whitney SM, Hartl FU, Hayer-Hartl M (أبريل 2017). "التكوين الحيوي والصيانة الأيضية لروبيسكو". المراجعة السنوية لعلم الأحياء النباتية . 68 : 29– 60. doi : 10.1146/annurev-arplant-043015-111633 . PMID  28125284.
  51. ^ Sjuts I, Soll J, Bölter B (2017). "استيراد البروتينات القابلة للذوبان إلى البلاستيدات الخضراء والآليات التنظيمية المحتملة". Frontiers in Plant Science . 8 : 168. doi : 10.3389/fpls.2017.00168 . PMC 5296341. PMID  28228773. 
  52. ^ Aigner H, Wilson RH, Bracher A, Calisse L, Bhat JY, Hartl FU, Hayer-Hartl M (ديسمبر 2017). "تركيب RuBisCo في E. coli مع خمسة مرافقين للبلاستيدات الخضراء بما في ذلك BSD2". Science . 358 (6368): 1272– 1278. Bibcode :2017Sci...358.1272A. doi : 10.1126/science.aap9221 . hdl : 11858/00-001M-0000-002E-8B4D-B . PMID  29217567.
  53. ^ ab Heazlewood J (2012). Proteomic applications in biology . نيويورك: InTech Manhattan. ISBN 978-953-307-613-3.
  54. ^ جوبتا ر، كيم إس تي (2015). "استنزاف بروتين روبيسكو باستخدام طريقة ترسيب كبريتات البروتامين". التحليل البروتيني . طرق في علم الأحياء الجزيئي. المجلد 1295. نيويورك، نيويورك: هيومانا برس. ص  225-33 . doi :10.1007/978-1-4939-2550-6_17. ISBN 978-1-4939-2549-0. PMID  25820725.
  55. ^ Krishnan HB, Natarajan SS (ديسمبر 2009). "طريقة سريعة لاستنفاد مادة Rubisco من أوراق فول الصويا (Glycine max) للتحليل البروتيني للبروتينات ذات الوفرة المنخفضة". Phytochemistry . 70 ( 17– 18): 1958– 1964. Bibcode :2009PChem..70.1958K. doi :10.1016/j.phytochem.2009.08.020. PMID  19766275.
  56. ^ كيم إس تي، تشو كيه إس، جانج واي إس، كانج كي واي (يونيو 2001). "التحليل الكهربائي ثنائي الأبعاد لبروتينات الأرز عن طريق تجزئة البولي إيثيلين جليكول لمصفوفات البروتين". الرحلان الكهربائي . 22 (10): 2103– 2109. doi :10.1002/1522-2683(200106)22:10<2103::aid-elps2103>3.0.co;2-w. PMID  11465512. S2CID  38878805.
  57. ^ Xi J, Wang X, Li S, Zhou X, Yue L, Fan J, Hao D (نوفمبر 2006). "تحسين عملية تجزئة البولي إيثيلين جليكول للكشف عن البروتينات قليلة الوفرة من خلال التحليل الكهربائي ثنائي الأبعاد لبروتينات النبات". Phytochemistry . 67 (21): 2341– 2348. Bibcode :2006PChem..67.2341X. doi :10.1016/j.phytochem.2006.08.005. PMID  16973185.
  58. ^ Cellar NA, Kuppannan K, Langhorst ML, Ni W, Xu P, Young SA (January 2008). "Cross genre applicability of abundant protein depletion columns for ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase". مجلة الكروماتوغرافيا. ب، التقنيات التحليلية في العلوم الطبية الحيوية وعلوم الحياة . 861 (1): 29– 39. doi :10.1016/j.jchromb.2007.11.024. PMID  18063427.
  59. ^ Agrawal GK, Jwa NS, Rakwal R (فبراير 2009). "تحليل البروتينات في الأرز: إنهاء المرحلة الأولى وبداية المرحلة الثانية". Proteomics . 9 (4): 935– 963. doi :10.1002/pmic.200800594. PMID  19212951. S2CID  2455432.
  60. ^ Cho JH, Hwang H, Cho MH, Kwon YK, Jeon JS, Bhoo SH, Hahn TR (يوليو 2008). "تأثير DTT في مستحضرات البروتين للتحليل البروتيني: إزالة إنزيم نباتي وفير للغاية، وهو ريبولوز بيسفوسفات كاربوكسيلاز/أوكسجيناز". مجلة علم الأحياء النباتية . 51 (4): 297– 301. رمز Bibcode :2008JPBio..51..297C. doi :10.1007/BF03036130. ISSN  1226-9239. S2CID  23636617.
  61. ^ تشيس إم دبليو، سولتيس دي إي، أولمستيد آر جي، مورجان دي، ليز دي إتش، ميشلر بي دي، وآخرون (1993). "علم الوراثة التطوري للنباتات البذرية: تحليل تسلسلات النوكليوتيدات من جين البلاستيد rbcL" (ملف PDF) . حوليات حديقة ميسوري النباتية . 80 (3): 528– 580. doi :10.2307/2399846. hdl : 1969.1/179875 . JSTOR  2399846.
  62. ^ Ashida H, Saito Y, Nakano T, Tandeau de Marsac N, Sekowska A, Danchin A, Yokota A (19 يونيو 2007). "البروتينات الشبيهة بـ RuBisCO باعتبارها إنزيم إينولاز في مسار إنقاذ الميثيونين: العلاقات الوظيفية والتطورية بين البروتينات الشبيهة بـ RuBisCO والبروتين RuBisCO الضوئي". مجلة علم النبات التجريبي . 59 (7): 1543– 1554. doi : 10.1093/jxb/ern104 . PMID  18403380.
  63. ^ شولز، ل؛ جو، ز؛ زارزيكي، ج؛ شتاينشين، و؛ شولر، ج.م؛ هايميرل، ت؛ برينز، س؛ مولر-كاجار، أو؛ إيرب، ت.ج؛ هوتشبيرج، ج.ك.أ (2022-10-14). "تطور التعقيد والخصوصية المتزايدين في فجر الشكل الأول من روبيسكو". ساينس . 378 (6616): 155– 160. رمز Bibcode :2022Sci...378..155S. doi :10.1126/science.abq1416. PMID  36227987. S2CID  252897276.
  64. ^ Sage RF, Sage TL, Kocacinar F (2012). "التنفس الضوئي وتطور التمثيل الضوئي C4". المراجعة السنوية لعلم الأحياء النباتية . 63 : 19– 47. doi :10.1146/annurev-arplant-042811-105511. PMID  22404472. S2CID  24199852.
  65. ^ ab Studer RA, Christin PA, Williams MA, Orengo CA (فبراير 2014). "المقايضات بين الاستقرار والنشاط تقيد التطور التكيفي لـ RubisCO". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 111 (6): 2223– 2228. Bibcode : 2014PNAS..111.2223S . doi : 10.1073/pnas.1310811111 . PMC 3926066. PMID  24469821. 
  66. ^ Wildman SG (2002). "على طول الطريق من بروتين الكسر الأول إلى روبيسكو (ريبولوز بيسفوسفات كاربوكسيلاز-أوكسجيناز)". أبحاث التمثيل الضوئي . 73 ( 1-3 ): 243-250 . doi :10.1023/A:1020467601966. PMID  16245127. S2CID  7622999.
  67. ^ Portis AR, Parry MA (أكتوبر 2007). "اكتشافات في Rubisco (Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase): منظور تاريخي". Photosynthesis Research . 94 (1): 121– 143. Bibcode :2007PhoRe..94..121P. doi :10.1007/s11120-007-9225-6. PMID  17665149. S2CID  39767233.
الشكل 3. في هذا الشكل، تم إعطاء كل سلسلة بروتينية في المركب (LS) 2 لونها الخاص لسهولة التعرف عليها.

قراءة إضافية

  • ماركوس واي، ألتمان-جويتا إتش، فينكلر إيه، جوريفيتز إم (يونيو 2005). "الطفرات في موقعين مختلفين لربط الفوسفات تكشف عن أدوارهما التفاضلية في تنظيم تنشيط وتحفيز روبيسكو". مجلة علم البكتيريا . 187 (12): 4222– 4228. doi :10.1128/JB.187.12.4222-4228.2005. PMC  1151729. PMID  15937184 .
  • Sugawara H، Yamamoto H، Shibata N، Inoue T، Okada S، Miyake C، وآخرون (مايو 1999). "البنية البلورية للريبولوز 1، 5-ثنائي فوسفات الكربوكسيلاز/الأكسجيناز الموجه للتفاعل مع الكربوكسيلاز من الطحالب الحمراء المحبة للحرارة، Galdieria partita". مجلة الكيمياء الحيوية . 274 (22): 15655– 15661. doi : 10.1074/jbc.274.22.15655 . PMID  10336462.
  • Gerritsen VB (سبتمبر 2003). "كسل مملكة النبات". تسليط الضوء على البروتين . المعهد السويسري للمعلومات الحيوية. يتقدم بروتين روبيسكو ببطء شديد بمعدل ثلاثة جزيئات فقط في الثانية... ولتجاوز هذا الكسل، تقوم النباتات بتخليق كمية كبيرة من بروتين روبيسكو، تصل أحيانًا إلى 50% من إجمالي محتواها من البروتين!
تم الاسترجاع من "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=RuBisCO&oldid=1241355006"
Original text
Rate this translation
Your feedback will be used to help improve Google Translate