السليولاز

📅 آخر تحديث: ١ أغسطس ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ١ أغسطس ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 4 صور
الموسوعة الحرة
تمثيل شريطي للمجال التحفيزي لـ Streptomyces lividans β-1,4-endoglucanase - مثال من عائلة 12 من الهيدرولازات الغليكوزيدية [ 1 ]

السليولاز ( EC 3.2.1.4 ؛ الاسم النظامي 4-β- D- جلوكان 4-جلوكانوهيدرولاز ) هو أي من الإنزيمات العديدة التي تنتجها بشكل رئيسي الفطريات والبكتيريا والأوليات والتي تحفز تحلل السليلوز ، وهو تحلل السليلوز وبعض السكريات المتعددة ذات الصلة :

التحلل المائي الداخلي للروابط (1→4)-β- D- جلوكوزيدية في السليلوز، والليكنين، وβ- D- جلوكان الحبوب

يُستخدم هذا الاسم أيضًا لأي خليط أو مركب طبيعي من مختلف هذه الإنزيمات، التي تعمل بشكل متسلسل أو تآزري لتحليل المواد السليلوزية.

تقوم إنزيمات السليولاز بتفكيك جزيء السليلوز إلى سكريات أحادية ("سكريات بسيطة") مثل بيتا- جلوكوز ، أو إلى عديدات سكاريد وقليلات سكاريد أقصر . يُعدّ تفكيك السليلوز ذا أهمية اقتصادية كبيرة، لأنه يُتيح مُكوّنًا رئيسيًا من النباتات للاستهلاك والاستخدام في التفاعلات الكيميائية. التفاعل المحدد المُتضمن هو تحلل الروابط الجليكوسيدية 1,4-β- D في السليلوز والهيميسليلوز والليكنين وغلوكانات بيتا- D الموجودة في الحبوب . نظرًا لارتباط جزيئات السليلوز ببعضها البعض بقوة، فإن تحلل السليلوز يُعدّ صعبًا نسبيًا مقارنةً بتفكيك عديدات السكاريد الأخرى مثل النشا. [ 2 ]

معظم الثدييات لديها قدرة محدودة للغاية على هضم الألياف الغذائية كالسليلوز بمفردها. في العديد من الحيوانات العاشبة، مثل المجترات كالأبقار والأغنام، والحيوانات التي تخمر في الأمعاء الخلفية كالخيول، تُنتَج إنزيمات السليولاز بواسطة بكتيريا تكافلية . تُنتَج إنزيمات السليولاز داخليًا بواسطة أنواع قليلة من الحيوانات ، مثل بعض أنواع النمل الأبيض ، والقواقع، [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] وديدان الأرض .

وُجدت السليولازات أيضًا في الطحالب الخضراء الدقيقة ( الكلاميدوموناس رينهاردتي ، والجونيوم بيكتورال ، والفولفوكس كارتيري )، وتُظهر نطاقاتها التحفيزية (CD) التابعة لعائلة GH9 أعلى تشابه تسلسلي مع السليولازات الداخلية للحيوانات متعددة الخلايا. تتميز سليولازات الطحالب ببنيتها التركيبية، إذ تتكون من وحدات ربط كربوهيدراتية غنية بالسيستين (CBMs) يُحتمل أن تكون جديدة، وروابط غنية بالبرولين/السيرين (PS)، بالإضافة إلى نطاقات يُحتمل أن تكون شبيهة بالغلوبولين المناعي ونطاقات غير معروفة في بعض الأنواع. يتكون السليولاز من الجونيوم بيكتورال من نطاقين تحفيزيين (CDs) يفصل بينهما روابط، مع وحدة ربط كربوهيدراتية (CBM) في الطرف الكربوكسيلي. [ 6 ]

تُعرف أنواع عديدة من السليولازات، تختلف في بنيتها وآلياتها. تشمل المرادفات والمشتقات والإنزيمات المحددة المرتبطة باسم "السليولاز" ما يلي: إندو-1،4-β- D- غلوكاناز (β-1،4-غلوكاناز، β-1،4-إندوغلوكان هيدرولاز، إندوغلوكاناز D، 1،4-(1،3؛1،4)-β- D- غلوكان 4-غلوكانوهيدرولاز)، كاربوكسي ميثيل سليولاز (CMCase)، أفيسيلز، سيلوديكستريناز ، سليولاز A ، سيلولوزين AP ، سليولاز قلوي ، سليولاز A3 ، 9.5 سليولاز ، سيلوكسيلاناز، وبانسيلاز SS . وقد أُطلق على الإنزيمات التي تحلل اللجنين أحيانًا اسم السليولازات، ولكن هذا الاستخدام القديم لم يعد مُعتمدًا؛ فهي إنزيمات تُعدّل اللجنين .

الأنواع والإجراءات

خمسة أنواع عامة من السليولازات بناءً على نوع التفاعل المحفز:

ضمن الأنواع المذكورة أعلاه، يوجد نوعان: السليولاز التقدمي (المعروف أيضًا بالسليولاز المتواصل) والسليولاز غير التقدمي. يستمر السليولاز التقدمي في التفاعل مع سلسلة عديد السكاريد واحدة، بينما يتفاعل السليولاز غير التقدمي مرة واحدة ثم ينفصل ويرتبط بسلسلة عديد سكاريد أخرى.

يُعتبر عمل السليولاز تآزريًا، إذ يمكن لجميع أنواع السليولاز الثلاثة إنتاج كمية سكر أكبر بكثير من إضافة كل نوع على حدة. وباستثناء المجترات، فإن معظم الحيوانات (بما فيها الإنسان) لا تُنتج السليولاز في أجسامها، ولا تستطيع سوى تكسير السليلوز جزئيًا عن طريق التخمر، مما يحد من قدرتها على استخدام الطاقة الموجودة في المواد النباتية الليفية.

بناء

تتكون معظم السليولازات الفطرية من نطاقين، أحدهما نطاق تحفيزي والآخر نطاق ارتباط بالسليلوز، ويربط بينهما رابط مرن. هذا التركيب مُهيأ للعمل على ركيزة غير قابلة للذوبان، ويسمح للإنزيم بالانتشار ثنائي الأبعاد على سطح ما بطريقة تشبه حركة اليرقة. مع ذلك، توجد أيضًا سليولازات (معظمها إندوغلوكانازات) تفتقر إلى نطاقات ارتباط السليلوز.

يعتمد كل من ارتباط الركائز والتحفيز على البنية ثلاثية الأبعاد للإنزيم، والتي تنشأ نتيجةً لمستوى طي البروتين . قد يؤثر تسلسل الأحماض الأمينية وترتيب بقاياها داخل الموقع النشط، وموضع ارتباط الركيزة، على عوامل مثل ألفة ارتباط الروابط، واستقرار الركائز داخل الموقع النشط، والتحفيز. تُعد بنية الركيزة مكملة لبنية الموقع النشط الدقيقة للإنزيم. قد تؤدي التغيرات في موضع البقايا إلى تشويه واحد أو أكثر من هذه التفاعلات. [ 8 ] تؤثر عوامل إضافية، مثل درجة الحرارة، ودرجة الحموضة، وأيونات المعادن، على التفاعلات غير التساهمية بين بنية الإنزيم. [ 9 ] تُنتج أنواع Thermotoga maritima إنزيمات السليولاز التي تتكون من صفيحتين بيتا (بنيتين بروتينيتين) تُحيطان بمنطقة تحفيزية مركزية تُمثل الموقع النشط. [ 10 ] يُصنف هذا الإنزيم ضمن فئة الإندوغلوكاناز، حيث يقوم بكسر الروابط الجليكوسيدية β-1,4 داخليًا في سلاسل السليلوز، مما يُسهل تحلل البوليمر. تُنتج أنواع مختلفة من نفس عائلة T. maritima إنزيمات السليولاز ذات بنى مختلفة. [ 10 ] يتكون إنزيم السليولاز الذي تُنتجه فطر Coprinopsis cinerea من سبعة خيوط بروتينية على شكل نفق مغلق يُسمى برميل β/α. [ 11 ] تُحلل هذه الإنزيمات ركيزة كربوكسي ميثيل السليلوز. يُحفز ارتباط الركيزة بالموقع النشط تغييرًا في البنية، مما يسمح بتحلل الجزيء.

مركبات السليولاز

في العديد من البكتيريا، تُعدّ السليولازات داخل الخلايا الحية تراكيب إنزيمية معقدة مُنظمة في مُركبات فوق جزيئية تُسمى السليلوزومات . قد تحتوي هذه المُركبات، على سبيل المثال لا الحصر، على خمس وحدات إنزيمية فرعية مختلفة، وهي: السليولازات الداخلية، والسليولازات الخارجية، والسليوبيازات، والسليولازات المؤكسدة، وفوسفوريلازات السليلوز، حيث تُشارك السليولازات الخارجية والسليوبيازات فقط في التحلل المائي الفعلي للرابطة β(1→4). كما يُمكن أن يُحدد عدد الوحدات الفرعية المُكونة للسليلوزومات معدل نشاط الإنزيم. [ 12 ]

تنتشر السليولازات متعددة المجالات على نطاق واسع بين العديد من المجموعات التصنيفية، إلا أن السليولازات المستخلصة من البكتيريا اللاهوائية، والموجودة في السيلولوزومات، تتميز ببنية معقدة للغاية تتكون من أنواع مختلفة من الوحدات. على سبيل المثال، تنتج بكتيريا كلوستريديوم سيلولوليتيكوم 13 نوعًا من السليولازات GH9 ذات الوحدات، والتي تحتوي على عدد وترتيب مختلفين من المجال التحفيزي (CD)، ووحدة ربط الكربوهيدرات (CBM)، والدوكرين، والوصلة، والمجال الشبيه بالغلوبولين المناعي. [ 13 ]

على سبيل المثال، يتكون مركب السليولاز من فطر Trichoderma reesei من مكون يُسمى C1 (57000 دالتون ) يفصل سلاسل السليلوز البلوري، وإنزيم إندو جلوكاناز (حوالي 52000 دالتون)، وإنزيم إكسو جلوكاناز (حوالي 61000 دالتون)، وإنزيم بيتا جلوكوزيداز (76000 دالتون). [ 14 ]

تم تحديد العديد من التسلسلات المميزة المعروفة باسم الدوكرينات والكوهيسينات في جينومات البكتيريا المنتجة للسيلولوزومات. وبناءً على تسلسل الأحماض الأمينية والبنية الثلاثية ، تُقسم السليولازات إلى عشائر وعائلات. [ 15 ]

تُعدّ السليولازات متعددة الوحدات أكثر كفاءة من الإنزيم الحر (الذي يحتوي على وحدة سيكلودكسترين فقط) نظرًا للتآزر الناتج عن التقارب الشديد بين الإنزيم والركيزة السليلوزية. تشارك وحدات ربط الكربوهيدرات (CBM) في ربط السليلوز، بينما توفر الروابط المُغلْكَزة مرونة لوحدة السيكلودكسترين لزيادة النشاط والحماية من البروتياز، بالإضافة إلى زيادة الارتباط بسطح السليلوز. [ 6 ]

آلية تحلل السليلوز

الأنواع الثلاثة من التفاعلات التي تحفزها السليولازات: 1. كسر التفاعلات غير التساهمية الموجودة في البنية غير المتبلورة للسليلوز (إندوسليولاز) 2. تحلل نهايات السلسلة لكسر البوليمر إلى سكريات أصغر (إكسوسليلوز) 3. تحلل السكريات الثنائية والرباعية إلى جلوكوز (بيتا جلوكوزيداز).
تفاصيل آلية [ 16 ] لنشاط بيتا-غلوكوزيداز السليولاز

الاستخدامات

يُستخدم إنزيم السليولاز في معالجة الأغذية التجارية، وخاصةً القهوة ، حيث يقوم بتحليل السليلوز أثناء تجفيف حبوب البن . كما يُستخدم على نطاق واسع في صناعة النسيج ومنظفات الغسيل، وفي صناعة اللب والورق لأغراض متنوعة، وحتى في التطبيقات الصيدلانية. ويُستخدم السليولاز أيضًا في تخمير الكتلة الحيوية لإنتاج الوقود الحيوي ، على الرغم من أن هذه العملية لا تزال في مراحلها التجريبية.

الورق واللب

تتمتع السليولازات بتطبيقات متنوعة في صناعة الورق واللب. في عمليات الإنتاج وإعادة التدوير، يمكن استخدام السليولازات لتحسين إزالة اللحاء ، وتكوين اللب ، والتبييض ، والصرف، أو إزالة الحبر . [ 17 ]

يمكن أن يُحسّن استخدام السليولاز جودة الورق. إذ يؤثر السليولاز على بنية الألياف، مما قد يؤدي إلى تحسين الترابط بينها، وبالتالي زيادة تماسكها. [ 18 ] وتشمل التأثيرات الإضافية على الورق زيادة قوة الشد، وزيادة الحجم، والمسامية، ونعومة الملمس.

المستحضرات الصيدلانية

يُستخدم إنزيم السليولاز في الطب لعلاج الفيتوبيزوار، وهو نوع من حصى السليلوز الموجودة في معدة الإنسان ، وقد أظهر فعالية في تحليل الأغشية الحيوية البكتيرية متعددة الميكروبات عن طريق تحلل الروابط الجليكوسيدية β(1-4) داخل عديدات السكاريد الخارجية الهيكلية للمادة البوليمرية خارج الخلوية (EPS). [ 19 ] [ 20 ]

المنسوجات

تشمل الاستخدامات المتنوعة للسليولاز في صناعة النسيج معالجة الجينز بالحجر الحيوي، وتلميع ألياف النسيج، وتنعيم الملابس، وإزالة الصبغة الزائدة أو استعادة سطوع اللون.

زراعة

يمكن استخدام السليولاز في القطاع الزراعي كعامل ممرض للنباتات ولمكافحة الأمراض. كما يُستخدم لتحسين إنبات البذور وتطوير نظام الجذور، وقد يؤدي ذلك إلى تحسين جودة التربة وتقليل الاعتماد على الأسمدة المعدنية. [ 18 ]

قياس

بما أن السليلوز ، وهو المادة الأساسية ، بوليمر غير قابل للذوبان في الماء، فلا يمكن استخدام طرق قياس السكريات المختزلة التقليدية التي تعتمد على هذه المادة لقياس نشاط السليولاز. وقد طور علماء التحليل عددًا من الطرق البديلة.

  • تم تحديد نشاط السليولاز باستخدام طريقة DNSA عن طريق حضانة 0.5 مل من الراشح مع 0.5 مل من محلول كاربوكسي ميثيل السليلوز (CMC) بتركيز 1% في محلول سترات بتركيز 0.05 مولار (الأس الهيدروجيني 4.8) عند درجة حرارة 50  درجة مئوية لمدة 30 دقيقة. أُوقف التفاعل بإضافة 3 مل من كاشف حمض ثنائي نيتروساليسيليك. قُيست قيمة الامتصاص عند 540  نانومتر. [ 21 ]

يمكن استخدام مقياس اللزوجة لقياس انخفاض لزوجة محلول يحتوي على مشتق سليلوزي قابل للذوبان في الماء، مثل كربوكسي ميثيل السليلوزي، عند حضنه مع عينة من السليولاز. [ 22 ] يتناسب انخفاض اللزوجة طرديًا مع نشاط السليولاز. ورغم أن هذه الاختبارات حساسة للغاية ودقيقة في تحديد السليولاز الداخلي ( إذ تُحدث إنزيمات السليولاز الخارجية تغييرًا طفيفًا أو معدومًا في اللزوجة)، إلا أنها محدودة بسبب صعوبة تحديد النشاط بوحدات الإنزيم التقليدية (ميكرومولات من الركيزة المتحللة أو الناتج المُنتج في الدقيقة).

ركائز السيليوليغوساكاريد

تتميز سكريات السليلوز قليلة الوحدات ذات درجة البلمرة المنخفضة (DP2-6) بذوبانها الكافي في الماء لتكون ركائز فعالة لإنزيمات السليولاز. [ 23 ] ومع ذلك، ولأن هذه الركائز هي في حد ذاتها " سكريات مختزلة "، فهي غير مناسبة للاستخدام في فحوصات السكريات المختزلة التقليدية لأنها تُنتج قيمة "خالية" عالية. ولكن يمكن مراقبة تحللها المائي بواسطة السليولاز باستخدام تقنيات HPLC أو IC للحصول على معلومات قيّمة حول متطلبات الركيزة لإنزيم سليولاز معين.

ركائز السيلو-أوليغوساكاريد المختزلة

يمكن اختزال قليل السكريات السليلوزية كيميائيًا باستخدام بوروهيدريد الصوديوم لإنتاج كحولات السكر المقابلة لها . لا تتفاعل هذه المركبات في اختبارات اختزال السكريات، بينما تتفاعل نواتج تحللها المائي. وهذا ما يجعل قليل السكريات السليلوزية المختزلة بالبوروهيدريد ركائز قيّمة لاختبار السليولاز باستخدام اختبارات اختزال السكريات التقليدية، مثل طريقة نيلسون-سيموجي. [ 24 ] [ 25 ]

ركائز عديد السكاريد المصبوغة

[ 26 ]

يمكن تقسيم هذه الركائز إلى فئتين -

  • الركائز الكروموجينية غير القابلة للذوبان: تمتص ركيزة السليولاز غير القابلة للذوبان، مثل AZCL-HE-cellulose، الماء لتكوين جزيئات هلامية عند وضعها في محلول. تتحلل هذه الركيزة تدريجيًا وتذوب بفعل السليولاز. يُوقف التفاعل بإضافة محلول قلوي لإيقاف نشاط الإنزيم، ثم يُرشح أو يُفصل بالطرد المركزي. يُقاس اللون في الراشح أو المحلول الطافي، ويمكن ربطه بنشاط الإنزيم.
  • الركائز الكروموجينية الذائبة: تُحضن عينة من السليولاز مع ركيزة ذائبة في الماء، مثل أزو-CM-سليلوز، ثم يُوقف التفاعل وتُرسب الشظايا ذات الوزن الجزيئي العالي والمتحللة جزئيًا من المحلول باستخدام مذيب عضوي مثل الإيثانول أو ميثوكسي إيثانول. يُخلط المعلق جيدًا، ثم يُفصل بالطرد المركزي، ويُقاس لون المحلول الطافي (نتيجة وجود شظايا صغيرة ذائبة ملونة). وباستخدام منحنى قياسي، يمكن تحديد نشاط الإنزيم.

الكواشف المقترنة بالإنزيمات

يمكن استخدام ركائز السليولاز اللونية والفلورية في وجود إنزيم بيتا جلوكوزيداز المساعد للقياس المحدد لنشاط إندو -سليولاز

تم تطوير كواشف جديدة تسمح بالقياس الدقيق لإنزيم السليولاز الداخلي . [ 27 ] [ 28 ] تعتمد هذه الطرق على استخدام ركائز قليلة السكريات وظيفية بوجود إنزيم مساعد. في المثال الموضح، يستطيع إنزيم السليولاز التعرف على جزء ثلاثي السكاريد من السليلوز وفصله. ثم يعمل الإنزيم المساعد الموجود في مزيج الكواشف (بيتا-غلوكوزيداز) على تحليل الجزء الذي يحتوي على الكروموفور أو الفلوروفور. يُوقف التحليل بإضافة محلول قاعدي يوقف التفاعل الإنزيمي وينزع البروتون من المركب الفينولي المتحرر لإنتاج الفينولات. يتناسب نشاط السليولاز في عينة معينة تناسبًا طرديًا مع كمية الفينولات المتحررة، والتي يمكن قياسها باستخدام مطياف ضوئي. إن إضافة مجموعة الأسيتال إلى الطرف غير المختزل من ركيزة ثلاثي السكاريد تمنع عمل إنزيم بيتا جلوكوزيداز المساعد على الركيزة الأصلية.

انظر أيضاً

مراجع

  1. ↑ PDB : 1NLR ​;Sulzenbacher G, Shareck F, Morosoli R, Dupont C, Davies GJ (ديسمبر 1997). " إنزيم الإندوغلوكاناز من عائلة Streptomyces lividans 12: بناء النواة التحفيزية، والتعبير، وبنية الأشعة السينية بدقة 1.75 أنغستروم". الكيمياء الحيوية . 36 (51): 16032-9 . doi : 10.1021/bi972407v . PMID 9440876 . تم عرضه باستخدام PyMOL
  2. ↑ السليلوز ، doi : 10.1036/1097-8542.118200 ، تاريخ الاسترجاع : 24 فبراير 2025
  3. ↑ بيجنيل دي إي، روزين واي، لو إن (2011). بيولوجيا النمل الأبيض: توليفة حديثة . دوردريخت: سبرينغر. ISBN 978-90-481-3976-7.
  4. ↑ واتانابي هـ، نودا هـ، توكودا ج، لو ن (يوليو 1998). "جين السليولاز من أصل النمل الأبيض". نيتشر . 394 ( 6691): 330-331 . Bibcode : 1998Natur.394..330W . doi : 10.1038/28527 . PMID 9690469. S2CID 4384555 .  
  5. ↑ واتانابي هـ ، توكودا ج (أغسطس 2001). " السليولازات الحيوانية" . علوم الحياة الخلوية والجزيئية . 58 (9): 1167-1178 . doi : 10.1007/PL00000931 . PMC 11337393. PMID 11577976. S2CID 570164 .   
  6. 1 2 غيرييرو، جيا؛ الرقيب كجيل. ليجاي، سيلفان. هاوسمان، جان فرانسوا؛ كوشي، هنري ميشيل؛ أحمد، إرشاد؛ صديقي، خوار (2018-06-15). "رؤى جديدة من التحليل المقارن في السيليكو لسيلولاز الطحالب الخضراء الدقيقة" . المجلة الدولية للعلوم الجزيئية . 19 (6): 1782. دوى : 10.3390/ijms19061782 . ردمك 1422-0067 . بمك 6032398 . بميد 29914107 .   
  7. ↑ زفيرلوف، ف. ف.، شانتز، ن.، شوارتز، و. هـ. (أغسطس 2005). "مكون جديد رئيسي في السيلولوزوم الخاص ببكتيريا كلوستريديوم ثيرموسيلوم هو إنزيم إندو-بيتا-1،4-غلوكاناز مُنتِج للسيلوتيتراوز" . رسائل علم الأحياء الدقيقة FEMS . 249 (2): 353-358 . doi : 10.1016/j.femsle.2005.06.037 . PMID 16006068 . 
  8. ↑ باين سي إم، بومبل واي جيه، تايلور سي بي، مكابي سي، هيمل إم إي، كراولي إم إف، بيكهام جي تي (نوفمبر 2011). " وظائف متعددة لتفاعلات الكربوهيدرات العطرية في السليولاز المتتابع، تم فحصها باستخدام المحاكاة الجزيئية" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 286 (47): 41028-35 . doi : 10.1074/jbc.M111.297713 . PMC 3220501. PMID 21965672 .  
  9. ↑ لي واي جيه، كيم بي كيه، لي بي إتش، جو كيه آي، لي إن كيه، تشونغ سي إتش، وآخرون (يناير 2008). "تنقية وتوصيف السليولاز المُنتَج بواسطة بكتيريا Bacillus amyoliquefaciens DL-3 باستخدام قشور الأرز". مجلة تكنولوجيا الموارد الحيوية . 99 (2): 378-386 . Bibcode : 2008BiTec..99..378L . doi : 10.1016/j.biortech.2006.12.013 . PMID 17320379 .  
  10. 1 2 Cheng YS, Ko TP, Wu TH, Ma Y, Huang CH, Lai HL, et al. (أبريل 2011). " البنية البلورية ونمط ارتباط الركيزة لإنزيم السليولاز 12A من Thermotoga maritima ". البروتينات . 79 (4): 1193-204 . doi : 10.1002/prot.22953 . PMID 21268113. S2CID 23572933 .   
  11. ↑ ليو واي، يوشيدا إم، كوراكاتا واي، ميازاكي تي، إيغاراشي كيه، ساميجيما إم، وآخرون (مارس 2010). "البنية البلورية لإنزيم من عائلة هيدرولازات الغليكوزيد 6، CcCel6C، وهو سيلولاز يُنتج باستمرار بواسطة فطر Coprinopsis cinerea " . مجلة FEBS . 277 (6): 1532-1542 . doi : 10.1111/j.1742-4658.2010.07582.x . PMID 20148970. S2CID 6338050 .   
  12. ↑ تساي إس إل، داسيلفا إن إيه، تشين دبليو (يناير 2013). "العرض الوظيفي للسيلولوزومات المعقدة على سطح الخميرة عبر التجميع التكيفي". مجلة ACS للبيولوجيا التركيبية . 2 (1): 14-21 . CiteSeerX 10.1.1.701.5515 . doi : 10.1021/sb300047u . PMID 23656322 .  
  13. ↑ رافاشول ج، بورن ر، تارديف س، دي فيليب ب، فيروب هـ ب (مارس 2014). "توصيف جميع الهيدرولازات الغليكوزيدية من العائلة 9 التي تُصنّعها بكتيريا كلوستريديوم سيلولوليتيكوم المنتجة للسيلولوزوم " . مجلة الكيمياء البيولوجية . 289 (11): 7335-48 . doi : 10.1074/jbc.M113.545046 . PMC 3953250. PMID 24451379 .  
  14. ↑ شركة وورثينجتون للكيمياء الحيوية (2014)، السليولاز . تاريخ الوصول: 2014-07-03
  15. ↑Bayer EA, Chanzy H, Lamed R, Shoham Y (October 1998). "Cellulose, cellulases and cellulosomes". Current Opinion in Structural Biology. 8 (5): 548–57. doi:10.1016/S0959-440X(98)80143-7. PMID 9818257.
  16. ↑Bhaumik, Prasenjit; Dhepe, Paresh Laxmikant (2015-01-01). "Chapter 1. Conversion of Biomass into Sugars". Biomass Sugars for Non-Fuel Applications. Green Chemistry Series. Royal Society of Chemistry. pp. 1–53. doi:10.1039/9781782622079-00001. ISBN 978-1-78262-113-3.
  17. ↑Singh, S; Singh, V; Aamir, M; Dubey, M; Patel, J; Upadhyay, R; Gupta, V (2 Aug 2016). "Chapter 13: Cellulase in pulp and paper industry". New and Future Developments in Microbial Biotechnology and Bioengineering: Microbial Cellulase System Properties and Applications. doi:10.1016/B978-0-444-63507-5.00013-7.
  18. 12Kuhad, R.C.; Gupta, R.; Singh, A. (2011). "Microbial Cellulases and Their Industrial Applications". Enzyme Research. 10: 6065–6072. doi:10.4061/2011/280696. PMC 3168787. PMID 21912738.
  19. ↑Fleming D, Rumbaugh KP (April 2017). "Approaches to Dispersing Medical Biofilms". Microorganisms. 5 (2): 15. Bibcode:2017Miorg...5...15F. doi:10.3390/microorganisms5020015. PMC 5488086. PMID 28368320.
  20. ↑Fleming D, Chahin L, Rumbaugh K (February 2017). "Glycoside Hydrolases Degrade Polymicrobial Bacterial Biofilms in Wounds". Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 61 (2) e01998-16: AAC.01998–16. doi:10.1128/AAC.01998-16. PMC 5278739. PMID 27872074.
  21. ↑ جاساني هـ، أومريتيا ن، داراجيا د، كابوريا م، شاه س، باتيل ج (يونيو 2016). "عزل وتحسين وإنتاج السليولاز بواسطة فطر الرشاشية السوداء من المخلفات الزراعية" . مجلة علم الأحياء الدقيقة البحت والتطبيقي . 10 (2): 1159-1166 . doi : 10.22207/JPAM.10.2.36 .
  22. ↑ أوميزوريك، جي إم (يناير 1979). "الإنزيمات المحللة للسليلوز في فطر بوتريوديبلوديا ثيوبروما بات. فصل وتوصيف السليولازات وبيتا-جلوكوزيداز" . المجلة البيوكيميائية . 177 (1): 9-19 . doi : 10.1042/bj1770009 . PMC 1186335. PMID 106849 .  
  23. ↑ تيلكي إيه إيه، تشوانغ إن، غاتجي إس إس، لي إس إتش، علي شاه إيه، خان إتش، وآخرون (2013). "هندسة هيدرولاز جليكوسيد من العائلة 5 (Cel5A) من بكتيريا غير مستزرعة لتحليل ركائز السليلوز بكفاءة" . PLOS ONE . 8 (6) e65727. Bibcode : 2013PLoSO...865727T . doi : 10.1371/ journal.pone.0065727 . PMC 3681849. PMID 23785445 .   
  24. ↑ نيلسون ن (1944). "تعديل ضوئي لطريقة سوموجي لتحديد الجلوكوز" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 153 (2): 375-380 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)71980-7 .
  25. ↑ سموجي م (مارس 1952). "ملاحظات حول تحديد السكر" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 195 (1): 19-23 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)50870-5 . PMID 14938350 . 
  26. ↑ مكليلاري بي في (نوفمبر 1980). "ركائز كروموجينية جديدة لتحليل إنزيم ألفا-أميليز و(1 يؤدي إلى 4)-β-D-غلوكاناز". أبحاث الكربوهيدرات . 86 (1): 97-104 . doi : 10.1016/s0008-6215(00)84584-x . PMID 6159974 . 
  27. ↑ مكليلاري بي في، مانغان دي، دالي آر، فورت إس، إيفوري آر، ماكورماك إن (فبراير 2014). "ركائز جديدة لقياس إنزيم إندو-1،4-بيتا-غلوكاناز (إندو-سيلولاز)". أبحاث الكربوهيدرات . 385 : 9-17 . doi : 10.1016/j.carres.2013.12.001 . PMID 24398300 . 
  28. ↑ مانغان د، مكليلاري ب.ف، ليادوفا أ، إيفوري ر، ماكورماك ن (أغسطس 2014). "مقايسة فلورية كمية لقياس إنزيم إندو-1،4-بيتا-غلوكاناز". أبحاث الكربوهيدرات . 395 : 47-51 . doi : 10.1016/j.carres.2014.05.002 . PMID 25038461 . 

للمزيد من القراءة