الكيموسين

الكيموسين ( أو الرينين ) هو إنزيم بروتيني موجود في المنفحة . وهو إنزيم ببتيداز داخلي من عائلة MEROPS A1. يُنتَج هذا الإنزيم من قِبَل الحيوانات المجترة حديثة الولادة في بطانة المعدة الرابعة ( المنفحة ) لتخثير الحليب الذي تتناوله ، مما يسمح ببقائه لفترة أطول في الأمعاء وامتصاصه بشكل أفضل. ويُستخدم على نطاق واسع في صناعة الجبن .

تاريخياً، كان يُستخلص الكيموسين من معدة العجول المذبوحة. أما اليوم، فيُنتج معظم الكيموسين التجاري المستخدم في صناعة الجبن بتقنية إعادة التركيب الجيني في بكتيريا الإشريكية القولونية ، وفطر الرشاشية السوداء ( Aspergillus niger var. awamori) ، وخميرة كلوفيروميسيس لاكتيس (Kluyveromyces lactis) .

حدوث

يوجد الكيموسين في مجموعة واسعة من رباعيات الأطراف ، [ 2 ] على الرغم من أنه من المعروف أنه يُنتَج بشكل أساسي من قِبَل الحيوانات المجترة في بطانة المعدة الرابعة . يُنتَج الكيموسين بواسطة الخلايا الرئيسية في معدة الثدييات حديثة الولادة [ 3 ] لتخثير الحليب الذي تتناوله، مما يسمح ببقائه لفترة أطول في الأمعاء وامتصاصه بشكل أفضل. تشمل الأنواع غير المجترة التي تُنتِج الكيموسين الخنازير والقطط والفقمات ، [ 4 ] والكتاكيت . [ 2 ]

أشارت إحدى الدراسات إلى وجود إنزيم شبيه بالكيموسين لدى بعض الرضع، [ 5 ] لكن دراسات أخرى لم تتمكن من تأكيد هذه النتيجة. [ 6 ] يمتلك البشر جينًا كاذبًا للكيموسين لا يُنتج بروتينًا، ويقع على الكروموسوم 1. [ 4 ] [ 7 ] كما يمتلك البشر بروتينات أخرى لهضم الحليب، مثل البيبسين والليباز . [ 8 ] : 262

بالإضافة إلى سلالة الرئيسيات التي أدت إلى ظهور الإنسان، فقدت بعض الثدييات الأخرى أيضًا جين الكيموسين. [ 2 ]

التفاعل الإنزيمي

يُستخدم الكيموسين لتحفيز الترسيب المكثف وتكوين الخثارة في صناعة الجبن . الركيزة الأصلية للكيموسين هي كازين-K، الذي يُفصل تحديدًا عند الرابطة الببتيدية بين بقايا الأحماض الأمينية 105 و106، فينيل ألانين وميثيونين . [ 9 ] والمنتج الناتج هو فوسفات كازينات الكالسيوم . عند كسر الرابطة المحددة بين المجموعات الكارهة للماء (بارا-كازين) والمحبة للماء ( جليكوبروتين حمضي ) في الكازين ، تتحد المجموعات الكارهة للماء لتشكل شبكة ثلاثية الأبعاد تحبس الطور المائي للحليب.

تبدأ تفاعلات الشحنة بين الهيستيدين على بروتين الكازين كابا والغلوتامات والأسبارتات في الكيموسين عملية ارتباط الإنزيم بالركيزة. [ 9 ] عندما لا يرتبط الكيموسين بالركيزة، يمكن لبنية بيتا-هيربين، والتي تُسمى أحيانًا "الغطاء"، أن تُكوّن رابطة هيدروجينية مع الموقع النشط، وبالتالي تغطيه وتمنع ارتباط الركيزة مرة أخرى. [ 1 ]

أمثلة

فيما يلي قائمة بجين Cym الخاص بالحيوانات المجترة والجين الكاذب البشري المقابل له:

الكيموسين المؤتلف

نظراً لعيوب وندرة المنفحة الميكروبية والحيوانية، سعى المنتجون إلى إيجاد بدائل. ومع تطور الهندسة الوراثية، أصبح من الممكن استخلاص جينات إنتاج المنفحة من معدة الحيوانات وإدخالها في أنواع معينة من البكتيريا أو الفطريات أو الخمائر لتحفيزها على إنتاج الكيموسين أثناء التخمير. [ 11 ] [ 12 ] تُقتل الكائنات الدقيقة المعدلة وراثياً بعد التخمير، ويُعزل الكيموسين من مرق التخمير، بحيث لا يحتوي الكيموسين المُنتَج بالتخمير (FPC) الذي يستخدمه منتجو الجبن على أي مكونات معدلة وراثياً. [ 13 ] يحتوي FPC على نفس الكيموسين الموجود في المصدر الحيواني، ولكنه يُنتَج بطريقة أكثر كفاءة. تُطرح منتجات FPC في الأسواق منذ عام 1990، وتُعتبر الإنزيم الأمثل لتخثير الحليب. [ 14 ]

كان إنزيم FPC أول إنزيم مُصنّع يتم تسجيله واعتماده من قِبل إدارة الغذاء والدواء الأمريكية . في عام 1999، صُنع حوالي 60% من الجبن الصلب في الولايات المتحدة باستخدام إنزيم FPC [ 15 ] ، ويستحوذ على ما يصل إلى 80% من حصة السوق العالمية للمنفحة. [ 16 ]

بحلول عام 2008، كان ما يقرب من 80% إلى 90% من الأجبان المصنعة تجارياً في الولايات المتحدة وبريطانيا تُصنع باستخدام FPC. [ 13 ] يتم إنتاج الكيموسين الأكثر استخداماً عن طريق التخمير إما باستخدام فطر Aspergillus niger أو باستخدام Kluyveromyces lactis .

يحتوي مُنتج الجبن المُصنّع من ألياف نباتية (FPC) على الكيموسين B فقط، [ 17 ] مما يُحقق درجة نقاء أعلى مقارنةً بالمنفحة الحيوانية. يُمكن أن يُوفر مُنتج الجبن المُصنّع من ألياف نباتية (FPC) العديد من المزايا لمُنتج الجبن مُقارنةً بالمنفحة الحيوانية أو الميكروبية، مثل زيادة إنتاجية الجبن، وتحسين قوام الخثارة، وتقليل المرارة. [ 14 ]

مراجع

  1. 1 2 PDB : 1CZI ​;Groves MR, Dhanaraj V, Badasso M, Nugent P, Pitts JE, Hoover DJ, Blundell TL (أكتوبر 1998). "بنية بدقة 2.3 أنغستروم لمركب الكيموسين مع مثبط الرابطة المختزلة تُظهر إعادة ترتيب رفرف بيتا-هيربين في الموقع النشط مقارنةً بالبنية البلورية الأصلية" (ملف PDF) . هندسة البروتين . 11 (10): 833-40 . doi : 10.1093/protein/11.10.833 . PMID 9862200 . 
  2. 1 2 3 Lopes-Marques M، Ruivo R، Fonseca E، Teixeira A، Castro LF (نوفمبر 2017). “الخسارة غير العادية للكيموسين في سلالات الثدييات توازي استراتيجيات نقل المناعة عند الأطفال حديثي الولادة”. علم الوراثة الجزيئي والتطور . 116 : 78– 86. بيب كود : 2017MolPE.116...78L . دوى : 10.1016/j.ympev.2017.08.014 . بميد 28851538 . 
  3. ^ كيتامورا ن، تانيموتو أ، هوندو إي، أندرين أ، كوتريل دي إف، ساساكي إم، يامادا جي (أغسطس 2001). "دراسة مناعية هستوكيميائية لنشوء البروكيموسين والخلايا المنتجة للبيبسينوجين في المنفحة في الأغنام". التشريح، الأنسجة، علم الأجنة . 30 (4): 231-5 . دوى : 10.1046 / j.1439-0264.2001.00326.x . بميد 11534329 . S2CID 7552821 .  
  4. ١ ٢ فريق العمل، قاعدة بيانات الوراثة المندلية البشرية على الإنترنت (OMIM). آخر تحديث ٢١ فبراير ١٩٩٧. جين الكيموسين الكاذب؛ CYMP بروكيموسين، مُدرج في OMIM
  5. هينشل إم جيه، نيوبورت إم جيه، بارمار في (1987). "البروتيازات المعدية لدى الرضع". بيولوجيا حديثي الولادة . 52 (5): 268-272 . doi : 10.1159/000242719 . PMID 3118972 . 
  6. Szecsi PB, Harboe M (2013). "الفصل 5: الكيموسين" . في Rawlings ND, Salvesen G (محرران). دليل الإنزيمات المحللة للبروتين . المجلد 1. الصفحات 37-42 . doi : 10.1016/B978-0-12-382219-2.00005-3 .  
  7. فوكس، ب. ف. (28 فبراير 1999). الجبن: الكيمياء والفيزياء وعلم الأحياء الدقيقة . سبرينغر. ISBN 9780834213388.
  8. ساندرسون آي آر، ووكر دبليو إيه (1999). تطور الجهاز الهضمي . هاميلتون، أونتاريو: بي سي ديكر. رقم ISBN 978-1-55009-081-9.
  9. 1 2 جيلاند جي إل، أوليفا إم تي، ديل جيه (1991). "الآثار الوظيفية للبنية ثلاثية الأبعاد للكيموسين البقري". بنية ووظيفة بروتيازات الأسبارتيك . التقدم في الطب التجريبي وعلم الأحياء. المجلد 306. الصفحات 23-37 . doi : 10.1007/978-1-4684-6012-4_3 . ISBN   978-1-4684-6014-8PMID 1812710 
  10. PDB : 4CMS ؛نيومان م، سافرو م، فرازاو س، خان ج، زدانوف أ، تيكل إي ج، وآخرون (أكتوبر 1991). "تحليلات الأشعة السينية لبروتيازات الأسبارتيك. الجزء الرابع: بنية الكيموسين البقري وتحسينها بدقة 2.2 أنغستروم". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 221 (4): 1295-1309 . doi : 10.1016/0022-2836(91)90934-X . PMID 1942052 .  
  11. إمتاج جيه ​​إس، أنجال إس، دويل إم تي، هاريس تي جيه، جينكينز بي، ليلي جي، لوي بي إيه (يونيو 1983). "تخليق بروكيموسين العجل (برورينين) في الإشريكية القولونية" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 80 (12): 3671-3675 . Bibcode : 1983PNAS...80.3671E . doi : 10.1073 / pnas.80.12.3671 . PMC 394112. PMID 6304731 .  
  12. هاريس تي جيه، لوي بي إيه، ليونز إيه، توماس بي جي، إيتون إم إيه، ميليكان تي إيه، وآخرون (أبريل 1982). "الاستنساخ الجزيئي وتسلسل النيوكليوتيدات للحمض النووي المكمل المشفر لبروتين ما قبل البروكيموسين في العجول" . مجلة أبحاث الأحماض النووية . 10 (7): 2177-2187 . doi : 10.1093/nar/10.7.2177 . PMC 320601. PMID 6283469 .   
  13. 1 2 "كيموسين" . بوصلة الكائنات المعدلة وراثيًا. مؤرشف من الأصل بتاريخ 26-03-2015 . تم الاسترجاع بتاريخ 03-03-2011 .
  14. 1 2 لاو، بكالوريوس الآداب (2010). تكنولوجيا صناعة الجبن . المملكة المتحدة: وايلي-بلاك ويل. الصفحات 100-101 . ISBN  978-1-4051-8298-0.
  15. "التكنولوجيا الحيوية للأغذية في الولايات المتحدة: العلم والتنظيم والقضايا" . وزارة الخارجية الأمريكية . تم الاطلاع عليه بتاريخ 14 أغسطس 2006 .
  16. جونسون، م. إي.، ولوسي، ج. أ. (أبريل 2006). "التطورات والاتجاهات التكنولوجية الرئيسية في صناعة الجبن" . مجلة علوم الألبان . 89 (4): 1174-1178 . doi : 10.3168/jds.S0022-0302(06)72186-5 . PMID 16537950 . 
  17. يختلف الكيموسين البقري A وB في حمض أميني واحد. يُرجح أن يكون هذا اختلافًا أليليًا، وفقًا لقاعدة بيانات Uniprot:P00794. يتمتع كلا الشكلين المتماثلين بنشاط تحفيزي متطابق، لذا فإن أي تحسن في المنتج يعود إلى التخلص من الشوائب الأخرى.

للمزيد من القراءة

  • قاعدة بيانات MEROPS الإلكترونية للببتيدازات ومثبطاتها: A01.006