فيريدوكسين

📅 آخر تحديث: ٣ أغسطس ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٣ أغسطس ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 2 صور
الموسوعة الحرة

الفيريدوكسينات (من اللاتينية ferrum : حديد + redox ، وغالبًا ما تُختصر إلى "fd") هي بروتينات حديدية كبريتية تُسهّل نقل الإلكترونات في مجموعة من التفاعلات الأيضية. تحتوي هذه البروتينات على ذرات حديد وكبريت مُنظمة على شكل عناقيد حديدية كبريتية . تستقبل هذه الجزيئات الحيوية الإلكترونات أو تُطلقها، مما يُؤدي إلى تغيير في حالة أكسدة ذرات الحديد بين +2 و+3، مما يسمح لها بالعمل كعوامل لنقل الإلكترونات في تفاعلات الأكسدة والاختزال البيولوجية .

صاغ مصطلح "الفيريدوكسين" دي سي وارتون من شركة دوبونت ، وأطلقه على "بروتين الحديد" الذي تم تنقيته لأول مرة في عام 1962 بواسطة مورتنسون وفالنتين وكارناهان من بكتيريا كلوستريديوم باستوريانوم اللاهوائية . [ 1 ] [ 2 ]

تشمل أنظمة نقل الإلكترون غير العضوية الأخرى الروبيريدوكسينات ، والسيتوكرومات ، وبروتينات النحاس الأزرق ، وبروتينات ريسك ذات الصلة الهيكلية .

تم عزل بروتين أكسدة-اختزال آخر من بلاستيدات السبانخ الخضراء ، وأُطلق عليه اسم "فيريدوكسين البلاستيدات الخضراء". [ 3 ] يشارك فيريدوكسين البلاستيدات الخضراء في تفاعلات الفسفرة الضوئية الدورية وغير الدورية لعملية البناء الضوئي . في الفسفرة الضوئية غير الدورية، يُعد الفيريدوكسين آخر مستقبل للإلكترونات، وبالتالي يُختزل إنزيم NADP + ريدوكتاز. يستقبل الفيريدوكسين الإلكترونات الناتجة عن الكلوروفيل المُثار بواسطة ضوء الشمس ، وينقلها إلى إنزيم الفيريدوكسين: NADP + أوكسيدوريدوكتاز EC 1.18.1.2 .

يمكن تصنيف الفيريدوكسينات وفقًا لطبيعة تجمعات الحديد والكبريت الخاصة بها وعن طريق تشابه التسلسل.

الطاقة الحيوية للفيريدوكسينات

تقوم الفيريدوكسينات عادةً بنقل إلكترون واحد.

Fd ox 0 + e − ⇌ Fd red −

مع ذلك، تحتوي بعض أنواع الفيريدوكسينات البكتيرية (من النوع 2[4Fe4S]) على مجموعتين من الحديد والكبريت، ويمكنها إجراء تفاعلي نقل إلكتروني. وبحسب تسلسل البروتين، قد يكون لتفاعلي النقل جهد اختزال متطابق تقريبًا، أو قد يختلفان اختلافًا كبيرًا. [ 4 ] [ 5 ]

Fd ox 0 + e − ⇌ Fd red −
Fd red − + e − ⇌ Fd red 2−

الفيريدوكسينات هي من أكثر نواقل الإلكترون البيولوجية اختزالًا. ويبلغ جهدها المتوسط ​​عادةً -420 ملي فولت. [ 6 ] يختلف جهد اختزال أي مادة في الخلية عن جهدها المتوسط ​​تبعًا لتركيزي شكليها المختزل والمؤكسد. في تفاعل أحادي الإلكترون، يتغير الجهد بمقدار 60 ملي فولت تقريبًا لكل زيادة عشرة أضعاف في نسبة التركيز. على سبيل المثال، إذا كان مخزون الفيريدوكسين مختزلًا بنسبة 95% تقريبًا، فسيكون جهد الاختزال حوالي -500 ملي فولت. [ 7 ] بالمقارنة، تتميز التفاعلات البيولوجية الأخرى بجهود اختزال أقل. على سبيل المثال، يمتلك NADPH ، وهو المختزل الحيوي الأساسي في الخلية، جهد اختزال خلوي يبلغ -370 ملي فولت ( E).0 = -320 ملي فولت).

اعتمادًا على تسلسل البروتين الداعم، تتراوح قدرة اختزال الفيريدوكسينات من حوالي -500 ملي فولت [ 6 ] [ 8 ] إلى -340 ملي فولت. [ 9 ] وعادةً ما تحتوي الكائنات الحية على أنواع متعددة من الفيريدوكسينات. [ 10 ]

اختزال الفيريدوكسين

تُسمى بعض أنواع الفيرودوكسين "مختزلة للغاية". [ 11 ]

الاختزال المباشر

يمكن ربط تفاعلات الفيريدوكسين بأكسدة الألدهيدات إلى أحماض. ومن الأمثلة على ذلك تفاعل الجليسرالدهيد إلى الجلسرين (-580 ملي فولت)، وتفاعل نازعة هيدروجين أول أكسيد الكربون (-520 ملي فولت)، وتفاعلات أكسيدوريدوكتاز 2-أوكسوأسيد: الفيريدوكسين (-500 ملي فولت) [ 12 ] [ 8 ]، مثل التفاعل الذي يقوم به إنزيم بيروفات سينثاز . [ 7 ]

انخفاض مقترن بجهد الغشاء

يمكن أيضًا اختزال الفيريدوكسين باستخدام NADH (-320 mV) أو H٢ (-٤١٤ ملي فولت)، لكن هذه العمليات مرتبطة باستهلاكجهد الغشاءلتوفير الطاقة اللازمة لرفع الإلكترونات إلى حالة الطاقة الأعلى. [ ٦ ] يُعد مُركبRnfبروتينًا غشائيًا واسع الانتشار فيالبكتيريا،ينقل الإلكتروناتبشكل عكسي بين NADH والفيريدوكسين أثناء ضخ(Na +) .أو H +الأيونات عبر غشاء الخلية . يُستهلك الجهد الكيميائي الأسموزي للغشاء لتوفير الطاقة اللازمة للاختزال غير المرغوب فيه لـ Fdيُؤكسد بواسطة NADH. يُعد هذا التفاعل مصدرًا أساسيًا لـFd - red في العديد منذاتية التغذية. إذاالخليةتنمو علىركائزتوفر فائضًامن Fd - red ، فإن مُركب Rnf يستطيع نقل هذه الإلكترونات إلىNAD +.وتخزن الطاقة الناتجة في جهد الغشاء. [ 13 ] تُعدّ إنزيمات الهيدروجيناز المحولة للطاقة (Ech) عائلة من الإنزيمات التي تربط بشكل عكسي نقل الإلكترونات بين Fd و H2 أثناء ضخH +[ 14 ] الأيونات عبر الغشاء لموازنة فرق الطاقة.

Fd 0 ox + NADH + Na + outside↽--⇀{\displaystyle {\ce {<=>}}}Fd 2− مختزل + NAD ++ صوديوم + داخل
Fd 0 ox + H2 +H + خارج↽--⇀{\displaystyle {\ce {<=>}}}Fd 2− مختزل + H ++ H + داخل

انقسام الإلكترون

يمكن أن يقترن الاختزال غير المواتي للفيريدوكسين (Fd) من مانح إلكترونات أقل اختزالًا بالتزامن مع الاختزال المواتي لعامل مؤكسد من خلال تفاعل تشعب الإلكترونات . [ 6 ] ومن أمثلة تفاعل تشعب الإلكترونات توليد أيون الفيريدوكسين المختزل (Fd - red) لتثبيت النيتروجين في بعض البكتيريا الهوائية المثبتة للنيتروجين . عادةً، في الفسفرة التأكسدية، يقترن انتقال الإلكترونات من NADH إلى يوبيكوينون (Q) بشحن قوة دافعة البروتون. في بكتيريا الأزوتوباكتر، تُستخدم الطاقة المنطلقة من انتقال إلكترون واحد من NADH إلى Q لتعزيز انتقال إلكترون واحد من NADH إلى Fd في الوقت نفسه. [ 15 ] [ 16 ]

الاختزال المباشر للفيريدوكسينات ذات الإمكانات العالية

تتمتع بعض الفيريدوكسينات بجهد اختزال عالٍ بما يكفي لاختزالها مباشرةً بواسطة NADPH. ومن هذه الفيريدوكسينات الأدرينوكسين (-274 ملي فولت) الذي يشارك في التخليق الحيوي للعديد من الستيرويدات لدى الثدييات . [ 17 ] أما الفيريدوكسين Fd3 الموجود في جذور النباتات، والذي يختزل النترات والكبريتيت ، فيبلغ جهده المتوسط ​​-337 ملي فولت، ويُختزل أيضًا بواسطة NADPH. [ 10 ]

فيريدوكسينات Fe2S2​​​

تتميز بروتينات عائلة الفيريدوكسين 2Fe–2S ( InterPro : IPR036010 ) ببنية أساسية عامة تتكون من بيتا(2)-ألفا-بيتا(2)، وتشمل بوتيداريدوكسين، وتيربريدوكسين، وأدرينودوكسين. [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ] وهي بروتينات تتكون من حوالي مئة حمض أميني، وتحتوي على أربعة بقايا سيستين محفوظة ترتبط بها مجموعة 2Fe–2S. توجد هذه المنطقة المحفوظة أيضًا كنطاق في العديد من الإنزيمات الأيضية والبروتينات متعددة النطاقات، مثل أوكسيدوريدوكتاز الألدهيد ( الطرف الأميني )، وأوكسيداز الزانثين ( الطرف الأميني )، ومختزلة ثنائي أوكسيجيناز الفثالات ( الطرف الكربوكسيلي )، وبروتين الحديد والكبريت لنازعة هيدروجين السكسينات ( الطرف الأميني )، ومختزلة أحادي أوكسيجيناز الميثان ( الطرف الأميني ). 

الفيريدوكسينات النباتية

أُطلق على إحدى مجموعات الفيريدوكسينات، التي وُجدت في الأصل في أغشية البلاستيدات الخضراء ، اسم "النوع البلاستيدي" أو "النوع النباتي" ( InterPro : IPR010241 ). مركزها النشط عبارة عن عنقود [Fe2S2 ] ، حيث ترتبط ذرات الحديد بشكل رباعي الأوجه بذرات الكبريت غير العضوية وبذرات الكبريت لأربعة بقايا سيستين (Cys) محفوظة. 

في البلاستيدات الخضراء، تعمل الفيريدوكسينات Fe₂S₂ كناقلات للإلكترونات في سلسلة نقل الإلكترون الضوئي ، وكمانحات للإلكترونات لبروتينات خلوية متنوعة، مثل سينثاز الغلوتامات، ومختزلة النتريت، ومختزلة الكبريتيت، وسيكلاز تخليق الكلوروفيل . [ 22 ] وبما أن السيكلاز إنزيم يعتمد على الفيريدوكسين، فقد يوفر ذلك آلية للتنسيق بين عملية التمثيل الضوئي وحاجة البلاستيدات الخضراء للكلوروفيل، وذلك بربط تخليق الكلوروفيل بسلسلة نقل الإلكترون الضوئي. وفي أنظمة ثنائي أوكسيجيناز البكتيرية الهيدروكسيلية، تعمل الفيريدوكسينات كناقلات وسيطة لنقل الإلكترونات بين بروتينات الفلافين المختزلة والأكسيجيناز.

الفيريدوكسينات الشبيهة بالثيوريدوكسين

تم تصنيف فيريدوكسين Fe₂S₂ من بكتيريا كلوستريديوم باستوريانوم ( Cp₂FeFd ؛ P07324 ) كعائلة بروتينية متميزة بناءً على تسلسل الأحماض الأمينية، والخصائص الطيفية لعنقود الحديد والكبريت، وقدرة تبادل الليجاندات الفريدة لاثنين من ليجاندات السيستين مع عنقود [Fe₂S₂ ] . على الرغم من أن الدور الفيزيولوجي لهذا الفيريدوكسين لا يزال غير واضح، فقد تم الكشف عن تفاعل قوي ومحدد بين Cp₂FeFd وبروتين الموليبدينوم-الحديد في إنزيم النيتروجيناز. وتم توصيف فيريدوكسينات متماثلة من بكتيريا أزوتوباكتر فيني لاندي ( Av₂FeFdI ؛ P82802 ) وأكويفكس أيوليكوس ( AaFd ؛ O66511 ). وتم تحديد البنية البلورية لـ AaFd ، وهو موجود على شكل ثنائي. يختلف تركيب مونومر Aa Fd عن تركيب أنواع الفيريدوكسين الأخرى من نوع Fe₂S₂ . ينتمي هذا التركيب إلى فئة α+β، حيث تتخذ الخيوط β الأربعة الأولى واللولبان α شكلاً مختلفاً من تركيب الثيوريدوكسين . [ 23 ] يصنف UniProt هذه الأنواع ضمن عائلة "الفيريدوكسين من نوع 2Fe₂S Shethna". [ 24 ]

فيريدوكسينات من نوع الأدرينودوكسين

يشكل الأدرينودوكسين (فيريدوكسين الأدرينالين؛ InterPro : IPR001055 )، والبوتيداريدوكسين، والتيربريدوكسين عائلة من البروتينات الذائبة التي تحتوي على Fe2S2 ، وتعمل كناقلات إلكترونات مفردة، وتوجد بشكل رئيسي في الميتوكوندريا حقيقية النواة وفي بكتيريا الزائفة . يُشار إلى الشكل البشري للأدرينودوكسين باسم فيريدوكسين-1 وفيريدوكسين-2 . في أنظمة أحادي أوكسيجيناز الميتوكوندريا، ينقل الأدرينودوكسين إلكترونًا من مختزلة NADPH:أدرينودوكسين إلى السيتوكروم P450 المرتبط بالغشاء . في البكتيريا، ينقل البوتيداريدوكسين والتيربريدوكسين الإلكترونات بين مختزلات الفيريدوكسين المعتمدة على NADH والسيتوكروم P450 الذائب. [ 26 ] [ 27 ] لم تُعرف الوظائف الدقيقة لأفراد آخرين من هذه العائلة، على الرغم من أن Fdx في الإشريكية القولونية قد ثبت تورطه في التكوين الحيوي لعناقيد الحديد والكبريت. [ 28 ] على الرغم من انخفاض التشابه في التسلسل بين الفيريدوكسينات من نوع الأدرينودوكسين والفيريدوكسينات النباتية، إلا أن كلا النوعين لهما بنية طي متشابهة. 

يشارك الفيريدوكسين-1 في البشر في تخليق هرمونات الغدة الدرقية. كما ينقل الإلكترونات من مختزلة الأدرينودوكسين إلى CYP11A1 ، وهو إنزيم CYP450 مسؤول عن فصل السلاسل الجانبية للكوليسترول. يتميز الفيريدوكسين-1 بقدرته على الارتباط بالمعادن والبروتينات. [ 29 ] أما الفيريدوكسين-2 فيشارك في تخليق الهيم A وبروتينات الحديد والكبريت. [ 30 ]

فيريدوكسينات Fe 4 S 4 و Fe 3 S 4

يمكن تقسيم الفيريدوكسينات [Fe 4 S 4 ] إلى فيريدوكسينات ذات جهد منخفض (من النوع البكتيري) وفيريدوكسينات ذات جهد عالٍ (HiPIP) .

ترتبط الفيريدوكسينات ذات الجهد المنخفض والعالي بمخطط الأكسدة والاختزال التالي:

يمكن أن تكون أعداد الأكسدة الرسمية لأيونات الحديد [2Fe³⁺ ، 2Fe²⁺ ] أو [ 1Fe³⁺ ، 3Fe²⁺ ] في الفيريدوكسينات ذات الجهد المنخفض. أما في الفيريدوكسينات ذات الجهد العالي، فيمكن أن تكون أعداد الأكسدة لأيونات الحديد [3Fe³⁺ ، 1Fe²⁺ ] أو [ 2Fe³⁺ ، 2Fe²⁺ ].

الفيريدوكسينات من النوع البكتيري

تُعرف مجموعة من الفيريدوكسينات Fe₄S₄ ، التي وُجدت في الأصل في البكتيريا، باسم "النوع البكتيري". ويمكن تقسيم الفيريدوكسينات من النوع البكتيري إلى مجموعات فرعية، بناءً على خصائص تسلسلها. يحتوي معظمها على نطاق محفوظ واحد على الأقل، بما في ذلك أربعة بقايا سيستين ترتبط بمجموعة [Fe₄S₄ ] . في فيريدوكسين Fe₄S₄ من بكتيريا Pyrococcus furiosus ، استُبدل أحد بقايا السيستين المحفوظة ببقايا أسبارتات . [ 31 ]

خلال تطور الفيريدوكسينات البكتيرية، حدثت عمليات تضاعف الجينات داخل التسلسل، ونقلها، واندماجها، مما أدى إلى ظهور بروتينات تحتوي على مراكز متعددة من الحديد والكبريت. في بعض الفيريدوكسينات البكتيرية، فقد أحد النطاقات المتضاعفة واحدًا أو أكثر من بقايا السيستين الأربعة المحفوظة. فقدت هذه النطاقات إما خاصية ارتباطها بالحديد والكبريت، أو ترتبط بمجموعة [Fe3S4 ] بدلًا من مجموعة [ Fe4S4 ] [ 32 ] ومجموعة ثنائية. [ 33 ]

تُعرف البنى ثلاثية الأبعاد لعدد من الفيريدوكسينات البكتيرية أحادية وثنائية التجمع. ينتمي هذا الطي إلى فئة α+β، حيث تتكون بنيته من 2-7 حلزونات ألفا وأربعة خيوط بيتا تشكل بنية أسطوانية الشكل، وحلقة بارزة تحتوي على ثلاثة روابط سيستين "قريبة" من مجموعة الحديد والكبريت.

بروتينات الحديد والكبريت ذات الإمكانات العالية

تُشكّل بروتينات الحديد والكبريت ذات الجهد العالي (HiPIPs) عائلةً متميزةً من الفيريدوكسينات Fe₄S₄ التي تعمل في سلاسل نقل الإلكترون اللاهوائية. تتميز بعض بروتينات HiPIPs بجهد أكسدة-اختزال أعلى من أي بروتين حديد-كبريت معروف آخر (على سبيل المثال، يبلغ جهد أكسدة-اختزال بروتين HiPIP من بكتيريا Rhodopila globiformis حوالي -450 ملي فولت). وقد تم حتى الآن توصيف العديد من بروتينات HiPIPs بنيويًا، حيث تنتمي طياتها إلى فئة α+β. وكما هو الحال في الفيريدوكسينات البكتيرية الأخرى، تُشكّل وحدة [Fe₄S₄ ] عنقودًا مكعبًا وترتبط بالبروتين عبر أربعة بقايا سيستين.

البروتينات البشرية من عائلة الفيريدوكسين

مراجع

  1. ↑ مورتنسون، إل إي، وفالنتين، آر سي، وكارناهان، جيه إي (يونيو 1962). "عامل نقل الإلكترون من كلوستريديوم باستوريانوم". مجلة الاتصالات البحثية في الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 7 (6): 448-452 . doi : 10.1016/0006-291X(62)90333-9 . PMID 14476372 . 
  2. ↑ فالنتاين ، آر سي (ديسمبر 1964). "الفيريدوكسين البكتيري" . مراجعات بكتيرية . 28 (4): 497-517 . doi : 10.1128/MMBR.28.4.497-517.1964 . PMC 441251. PMID 14244728 .  
  3. ↑ تاغاوا ك، أرنون دي آي (أغسطس 1962). "الفيريدوكسينات كناقلات للإلكترونات في عملية التمثيل الضوئي وفي الإنتاج والاستهلاك البيولوجي لغاز الهيدروجين". مجلة نيتشر . 195 (4841): 537-543 . Bibcode : 1962Natur.195..537T . doi : 10.1038/195537a0 . PMID 14039612. S2CID 4213017 .  
  4. ↑ مايوتشو إس جيه، أركيناس إيه جيه، بوكر إس جيه، إليوت إس جيه (يناير 2019). "تحليل جهود الأكسدة والاختزال لخمسة فيريدوكسينات موجودة في بكتيريا ثيرموتوغا ماريتيما" . علم البروتين . 28 (1): 257-266 . doi : 10.1002/pro.3547 . PMC 6295886. PMID 30418685 .  
  5. ↑ غاو-شيريدان، إتش إس، بيرشاد، إتش آر، أرمسترونغ، إف إيه، بورغيس، بي كيه (مارس 1998). "اكتشاف فيريدوكسين جديد من بكتيريا أزوتوباكتر فيني لاندي يحتوي على مجموعتين من [ 4Fe-4S ] بجهود اختزال متباينة للغاية وسالبة جدًا" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 273 (10): 5514-5519 . doi : 10.1074/jbc.273.10.5514 . PMID 9488675 . 
  6. 1 2 3 4 بوكل دبليو، ثاور آر كيه (2018). "تفرع الإلكترون القائم على الفلافين، والفيريدوكسين، والفلافودوكسين، والتنفس اللاهوائي باستخدام البروتونات (Ech) أو NAD + (Rnf) كمستقبلات للإلكترونات: مراجعة تاريخية" . فرونتيرز إن ميكروبيولوجي . 9 401. doi : 10.3389/fmicb.2018.00401 . PMC 5861303. PMID 29593673 .  
  7. 1 2 Huwiler SG, Löffler C, Anselmann SE, Stärk HJ, von Bergen M, Flechsler J, et al. (فبراير 2019). "مركب إنزيمي فلزي بوزن ميغادالتون واحد في بكتيريا Geobacter metallireducens يشارك في اختزال حلقة البنزين خارج نطاق الأكسدة والاختزال البيولوجي" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 116 (6): 2259-2264 . Bibcode : 2019PNAS..116.2259H . doi : 10.1073/pnas.1819636116 . PMC 6369795. PMID 30674680 .   
  8. 1 2 لي ب، إليوت إس جيه (2016). "التحيز التحفيزي لإنزيم أوكسيدوريدوكتاز 2-أوكسوأسيد:فيريدوكسين في ثاني أكسيد الكربون: التطور والاختزال من خلال فحص كهروكيميائي بوساطة الفيريدوكسين" . مجلة إلكتروكيميكا أكتا . 199 : 349-356 . doi : 10.1016/j.electacta.2016.02.119 .
  9. ↑ ثامر وآخرون (مارس 2003). "فيريدوكسين يحتوي على عنقودين من [4Fe-4S] كمتبرع إلكتروني بديل لإنزيم 2-هيدروكسي غلوتاريل-CoA ديهيدراتاز من بكتيريا Acidaminococcus fermentans". أرشيف علم الأحياء الدقيقة . 179 (3): 197-204 . Bibcode : 2003ArMic.179..197T . doi : 10.1007/ s00203-003-0517-8 . PMID 12610725. S2CID 23621034 .   
  10. هانكي جي تي، كيماتا-أريغا واي، تانيغوتشي آي، هاسي تي (يناير 2004). "توصيف ما بعد الجينومي لفيريدوكسينات نبات الأرابيدوبسيس" . علم وظائف النبات . 134 (1): 255-264 . doi : 10.1104/pp.103.032755 . PMC 316305. PMID 14684843 .  
  11. ↑ بويد إي إس، أمينابار إم جيه، بوديل إس، تمبلتون إيه إس (فبراير 2020). "القيود البيولوجية على أصل الأيض ذاتي التغذية" . المعاملات الفلسفية. السلسلة أ، العلوم الرياضية والفيزيائية والهندسية . 378 (2165) 20190151. Bibcode : 2020RSPTA.37890151B . doi : 10.1098/rsta.2019.0151 . PMC 7015307. PMID 31902344 .  
  12. ↑ جيبسون إم آي، تشين بي واي، درينان سي إل (ديسمبر 2016). "دراسة تطورية بنيوية لفهم وظيفة مختزلة أوكسيدو حمض 2-أوكسا" . الرأي الحالي في البيولوجيا البنيوية . 41 : 54-61 . doi : 10.1016/j.sbi.2016.05.011 . PMC 5381805. PMID 27315560 .  
  13. ↑ ويستفال إل، ويشمان أ، بيكر ج، مينتون إن بي، مولر ف (نوفمبر 2018). "مركب Rnf هو ناقل هيدروجين مقترن بالطاقة ضروري لربط مخازن NADH والفيريدوكسين الخلوية بشكل عكسي في بكتيريا Acetobacterium woodii المنتجة للأسيتات" . مجلة علم البكتيريا . 200 (21). doi : 10.1128/JB.00357-18 . PMC 6182241. PMID 30126940 .  
  14. ↑ شولميريش، إم سي، ومولر، في (أبريل 2020). "الهيدروجينازات المحولة للطاقة: الصلة بين استقلاب الهيدروجين وحفظ الطاقة " . علوم الحياة الخلوية والجزيئية . 77 (8): 1461-1481 . doi : 10.1007/s00018-019-03329-5 . PMC 11636919. PMID 31630229. S2CID 204786346 .   
  15. ↑ ليدبيتر آر إن، غارسيا كوستا إيه إم، لوبنر سي إي، مولدر دي دبليو، توكمينا-لوكاسزيفسكا إم، آرتز جيه إتش، وآخرون . (أغسطس 2017). "مركب بروتين FixABCX ثنائي التشعب الإلكتروني من بكتيريا أزوتوباكتر فيني لاندي: توليد مكافئات اختزال منخفضة الجهد لتحفيز النيتروجيناز" . الكيمياء الحيوية . 56 (32): 4177-4190 . doi : 10.1021/acs.biochem.7b00389 . PMC 7610252. PMID 28704608 .   
  16. ↑ بوديل إس، كولمان دي آر، فيكسن كيه آر، ليدبيتر آر إن، تشنغ واي، بنس إن، وآخرون . (مايو 2018). " نقل الإلكترون إلى النيتروجيناز في خلفيات جينومية واستقلابية مختلفة" . مجلة علم البكتيريا . 200 (10). doi : 10.1128/JB.00757-17 . PMC 5915786. PMID 29483165 .   
  17. ↑ إيوين كيه إم، رينجل إم، برنهاردت آر (يونيو 2012). "أدرينودوكسين - فيريدوكسين متعدد الاستخدامات" . مجلة IUBMB Life . 64 (6): 506-512 . doi : 10.1002/iub.1029 . PMID 22556163 . 
  18. ↑ أرمينغود ج، ساينز ج، جوانو ي، سيكر إل سي (فبراير 2001). "التبلور والتحليل الأولي لحيود الأشعة السينية لفيريدوكسين [2Fe-2S] (FdVI) من رودوباكتر كابسولاتوس". أكتا كريستالوغرافيكا. القسم د، علم البلورات البيولوجية . 57 (الجزء 2): 301-303 . doi : 10.1107/S0907444900017832 . PMID 11173487 . 
  19. ↑ سيفريوكوفا، آي إف (أبريل 2005). "إعادة التنظيم البنيوي المعتمد على الأكسدة والاختزال في بوتيداريدوكسين، وهو فيريدوكسين [2Fe-2S] من نوع الفقاريات من بكتيريا الزائفة بوتيدا". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 347 (3): 607-21 . doi : 10.1016/j.jmb.2005.01.047 . PMID 15755454 . 
  20. ↑ مو هـ، بوتشابسكي إس إس، بوتشابسكي تي سي (أبريل 1999). "نموذج لبنية محلول التيربريدوكسين المؤكسد، وهو فيريدوكسين Fe2S2 من الزائفة". الكيمياء الحيوية . 38 (17): 5666-75 . CiteSeerX 10.1.1.34.4745 . doi : 10.1021/bi983063r . PMID 10220356 .  
  21. ↑ بيلكه د، فايس ر، لور ف، بريستوفسيك ب، هانيمان ف، برنهاردت ر، وآخرون (يونيو 2002). "آلية جديدة لنقل الإلكترون في أنظمة هيدروكسيلاز الستيرويد الميتوكوندري تعتمد على التغيرات البنيوية عند اختزال الأدرينودوكسين". الكيمياء الحيوية . 41 (25): 7969-7978 . doi : 10.1021/bi0160361 . PMID 12069587 .  
  22. ↑ ستيوارت د، ساندستروم م، يوسف ح م، زاخرابيكوفا س، جنسن ب إ، بوليفار د و، وآخرون . (سبتمبر 2020). "إنزيم سيكلاز أحادي ميثيل إستر بروتوبورفيرين IX في الشعير الهوائي يعمل بالطاقة من الإلكترونات الموجودة في الفيريدوكسين" . النباتات . 9 ( 9): 1157. doi : 10.3390/plants9091157 . PMC 7570240. PMID 32911631 .   
  23. ↑ يه إيه بي، أمبروجيو إكس آي، أندرادي إس إل، إينسلي أو، شاتليه سي، ماير جيه، وآخرون . (سبتمبر 2002). "التركيب البلوري عالي الدقة للنوع البري والمتغيرات Cys-55→Ser وCys-59→Ser من الفيريدوكسين الشبيه بالثيوريدوكسين [ 2Fe-2S ] من Aquifex aeolicus" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 277 (37): 34499-507 . doi : 10.1074/jbc.M205096200 . PMID 12089152 .  
  24. ↑ العائلة: "عائلة الفيريدوكسين من النوع 2fe2s شيثنا"
  25. ↑ PDB : 3P1M ​;تشايكواد أ، يوهانسون، سي، كروجر، تي، يو، وآخرون (2010). "البنية البلورية لفيريدوكسين-1 البشري (FDX1) في مركب مع عنقود الحديد والكبريت". بنك بيانات البروتين العالمي . doi : 10.2210/pdb3p1m/pdb . 
  26. ↑ بيترسون، جيه. إيه.، لورنس، إم. سي.، وأمارنة، بي. (أبريل 1990). "مختزلة بوتيداريدوكسين وبوتيداريدوكسين. استنساخ البروتينات وتحديد تسلسلها والتعبير غير المتجانس عنها" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 265 (11): 6066-73 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)39292-0 . PMID 2180940 . 
  27. ↑ بيترسون، جيه. إيه.، لو، جيه. واي.، جيسيلسودر، جيه.، غراهام-لورنس، إس.، كارمونا، سي.، ويتني، إف.، وآخرون . (يوليو 1992). "سيتوكروم P-450terp. عزل وتنقية البروتين واستنساخ وتسلسل الأوبيرون الخاص به" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 267 (20): 14193-203 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)49697-X . PMID 1629218 .  
  28. ↑ توكوموتو يو، تاكاهاشي واي (يوليو 2001). "التحليل الجيني لأوبيرون isc في الإشريكية القولونية، والمتورط في التكوين الحيوي لبروتينات الحديد والكبريت الخلوية". مجلة الكيمياء الحيوية . 130 (1): 63-71 . doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a002963 . PMID 11432781 . 
  29. ↑ "Entrez Gene: FDX1 ferredoxin 1" .
  30. ↑ "FDX2 فيريدوكسين 2 [ الإنسان العاقل (Homo sapiens) ] - جين - المركز الوطني لمعلومات التقانة الحيوية (NCBI)" . www.ncbi.nlm.nih.gov . تم الاطلاع عليه بتاريخ 8 أبريل 2019 .
  31. ↑ كونوفير آر سي، كوال إيه تي، فو دبليو جي، بارك جيه بي، أونو إس، آدامز إم دبليو، وآخرون . (مايو 1990). "التوصيف الطيفي لمجموعة الحديد والكبريت الجديدة في فيريدوكسين بيروكوكوس فيوريوسوس" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 265 (15): 8533-8541 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)38921-5 . PMID 2160461 .  
  32. ↑ فوكوياما ك، ماتسوبارا هـ، تسوكيهارا ت، كاتسوبي ي (نوفمبر 1989). "بنية الفيريدوكسين [4Fe-4S] من بكتيريا Bacillus thermoproteolyticus، مُحسَّنة بدقة 2.3 أنغستروم. مقارنات بنيوية للفيريدوكسينات البكتيرية". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 210 (2): 383-398 . doi : 10.1016/0022-2836(89)90338-0 . PMID 2600971 . 
  33. ^ Duée ED، Fanchon E، Vicat J، Sieker LC، Meyer J، Moulis JM (نوفمبر 1994). "البنية البلورية المكررة للفيروكسين 2 [4Fe-4S] من Clostridium acidurici بدقة 1.84 A". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 243 (4): 683–95 . دوى : 10.1016/0022-2836(94)90041-8 . بميد 7966291 . 

للمزيد من القراءة

  • InterPro : IPR006057 - نطاق فرعي من الفيريدوكسين 2Fe–2S 
  • إنتربرو : IPR001055 - أدرينودوكسين 
  • InterPro : IPR001450 - فيريدوكسين 4Fe–4S، رابط الحديد والكبريت 
  • إنتربرو : IPR000170 - بروتين حديد-كبريت ذو إمكانات عالية 
  • PDB : 1F37 ​- التركيب البلوري بالأشعة السينية للفيريدوكسين الشبيه بالثيوريدوكسين من Aquifex aeolicus ( Aa Fd)