البنية الثانوية للبروتين

📅 آخر تحديث: ٥ أغسطس ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٥ أغسطس ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 8 صور
الموسوعة الحرة
Protein primary structureProtein secondary structureProtein tertiary structureProtein quaternary structure
تحتوي الصورة أعلاه على روابط قابلة للنقر
تحتوي الصورة أعلاه على روابط قابلة للنقر
يستخدم هذا الرسم التخطيطي (التفاعلي) لبنية البروتين PCNA كمثال. ( PDB : 1AXC ​)

البنية الثانوية للبروتين هي التكوين المكاني المحلي للعمود الفقري للبولي ببتيد باستثناء السلاسل الجانبية. [1] العنصران البنيويان الثانويان الأكثر شيوعًا هما حلزونات ألفا وصفائح بيتا ، على الرغم من حدوث لفات بيتا وحلقات أوميجا أيضًا. تتشكل عناصر البنية الثانوية عادةً تلقائيًا كوسيط قبل أن ينطوي البروتين في بنيته الثلاثية الأبعاد .

يتم تعريف البنية الثانوية رسميًا من خلال نمط الروابط الهيدروجينية بين ذرات الهيدروجين الأمينية وذرات الأكسجين الكربوكسيلية في العمود الفقري للببتيد . يمكن تعريف البنية الثانوية بشكل بديل بناءً على النمط المنتظم لزوايا العمود الفقري ثنائية السطوح في منطقة معينة من مخطط راماشاندران بغض النظر عما إذا كانت تحتوي على الروابط الهيدروجينية الصحيحة أم لا.

تم تقديم مفهوم البنية الثانوية لأول مرة بواسطة كاج أولريك ليندرستروم لانج في جامعة ستانفورد عام 1952. [2] [3] تمتلك أنواع أخرى من البوليمرات الحيوية مثل الأحماض النووية أيضًا هياكل ثانوية مميزة .

أنواع

السمات البنيوية للأشكال الثلاثة الرئيسية للبروتين الحلزوني [4] [5]
سمة الهندسة حلزون ألفا 3 10 حلزوني حلزون π
البقايا لكل دورة 3.6 3.0 4.4
الترجمة لكل بقايا 1.5 Å (0.15 نانومتر) 2.0 Å (0.20 نانومتر) 1.1 Å (0.11 نانومتر)
نصف قطر الحلزون 2.3 Å (0.23 نانومتر) 1.9 Å (0.19 نانومتر) 2.8 Å (0.28 نانومتر)
يقذف 5.4 Å (0.54 نانومتر) 6.0 Å (0.60 نانومتر) 4.8 Å (0.48 نانومتر)
Protein secondary structureBeta sheetAlpha helix
تحتوي الصورة أعلاه على روابط قابلة للنقر
تحتوي الصورة أعلاه على روابط قابلة للنقر
مخطط تفاعلي للروابط الهيدروجينية في البنية الثانوية للبروتين. رسم كاريكاتوري بالأعلى، ذرات بالأسفل مع النيتروجين باللون الأزرق والأكسجين باللون الأحمر ( PDB : 1AXC​ ​)

الهياكل الثانوية الأكثر شيوعًا هي حلزونات ألفا وصفائح بيتا . تم حساب حلزونات أخرى، مثل حلزون 3 × 10 ولولب π ، على أنها تحتوي على أنماط رابطة هيدروجينية مواتية من حيث الطاقة ولكن نادرًا ما يتم ملاحظتها في البروتينات الطبيعية باستثناء نهايات حلزونات ألفا بسبب التعبئة غير المواتية للعمود الفقري في مركز الحلزون. الهياكل الممتدة الأخرى مثل حلزون البولي برولين وصفائح ألفا نادرة في بروتينات الحالة الأصلية ولكن غالبًا ما يُفترض أنها وسيطات طي بروتينية مهمة . تربط المنعطفات الضيقة والحلقات المرنة الفضفاضة عناصر البنية الثانوية الأكثر "انتظامًا". الملف العشوائي ليس بنية ثانوية حقيقية، ولكنه فئة من التكوينات التي تشير إلى غياب البنية الثانوية المنتظمة.

تختلف الأحماض الأمينية في قدرتها على تكوين عناصر البنية الثانوية المختلفة. يُعرف البرولين والجلايسين أحيانًا باسم "كاسري الحلزون" لأنهما يعطلان انتظام تكوين العمود الفقري الحلزوني ألفا؛ ومع ذلك، يتمتع كلاهما بقدرات تكوينية غير عادية ويوجدان عادةً بالتناوب . تشمل الأحماض الأمينية التي تفضل تبني التكوينات الحلزونية في البروتينات الميثيونين والألانين والليوسين والغلوتامات والليسين ("MALEK" في أكواد الأحماض الأمينية المكونة من حرف واحد)؛ على النقيض من ذلك ، تفضل البقايا العطرية الكبيرة ( التريبتوفان والتيروزين والفينيل ألانين ) والأحماض الأمينية المتفرعة من بيتا C ( الإيزوليوسين والفالين والثريونين ) تبني تكوينات سلسلة بيتا . ومع ذلك، فإن هذه التفضيلات ليست قوية بما يكفي لإنتاج طريقة موثوقة للتنبؤ بالبنية الثانوية من التسلسل وحده .

يُعتقد أن الاهتزازات الجماعية منخفضة التردد حساسة للصلابة المحلية داخل البروتينات، مما يكشف عن أن هياكل بيتا أكثر صلابة بشكل عام من بروتينات ألفا أو البروتينات غير المنظمة. [6] [7] ربطت قياسات تشتت النيوترونات بشكل مباشر السمة الطيفية عند ~1 تيراهرتز بالحركات الجماعية للهيكل الثانوي لبروتين برميل بيتا GFP. [8]

قد تكون أنماط الرابطة الهيدروجينية في الهياكل الثانوية مشوهة بشكل كبير، مما يجعل التحديد التلقائي للهيكل الثانوي صعبًا. هناك عدة طرق لتحديد الهيكل الثانوي للبروتين رسميًا (على سبيل المثال، DSSP ، [9] DEFINE، [10] STRIDE ، [11] ScrewFit، [12] SST [13] ).

تصنيف DSSP

التوزيع الذي تم الحصول عليه من مجموعة بيانات pdb_select غير المكررة (مارس 2006)؛ الهيكل الثانوي المخصص بواسطة DSSP؛ 8 حالات تكوينية تم تقليصها إلى 3 حالات: H=HGI، E=EB، C=STC. تظهر خلطات من التوزيعات (الغاوسية)، الناتجة أيضًا عن تقليص حالات DSSP.

يستخدم قاموس البنية الثانوية للبروتين، أو باختصار DSSP، بشكل شائع لوصف البنية الثانوية للبروتين برموز مكونة من حرف واحد. يتم تعيين البنية الثانوية بناءً على أنماط الرابطة الهيدروجينية كما اقترحها بولينج وآخرون في عام 1951 (قبل تحديد أي بنية بروتينية تجريبياً). هناك ثمانية أنواع من البنية الثانوية التي يحددها DSSP:

  • G = حلزون ثلاثي اللفات ( 3 × 10 حلزون ). الحد الأدنى لطول 3 بقايا.
  • H = حلزون رباعي اللفات ( حلزون ألفا ). الحد الأدنى للطول 4 بقايا.
  • I = حلزون ذو خمس لفات ( حلزون π ). الحد الأدنى للطول هو 5 بقايا.
  • T = دورة رابطة هيدروجينية (3 أو 4 أو 5 دورات)
  • E = خيط ممتد في تكوين صفائح بيتا متوازية و/أو معاكسة . الحد الأدنى لطول البقايا 2.
  • ب = بقايا في جسر بيتا المعزول (تكوين رابطة هيدروجينية من زوج واحد من صفائح بيتا)
  • S = انحناء (المهمة الوحيدة غير المعتمدة على الرابطة الهيدروجينية).
  • ج = ملف (بقايا ليست في أي من التكوينات المذكورة أعلاه).

غالبًا ما يتم ترميز "الملف" على أنه "" (مسافة) أو C (ملف) أو "-" (شرطة). يجب أن يكون للتشكيلات الحلزونية (G وH وI) والصفائحية طول معقول. وهذا يعني أن بقايا متجاورتين في البنية الأولية يجب أن تشكل نفس نمط الرابطة الهيدروجينية. إذا كان نمط الرابطة الهيدروجينية الحلزوني أو الصفائحي قصيرًا جدًا، يتم تعيينهما على أنهما T أو B على التوالي. توجد فئات أخرى لتعيين البنية الثانوية للبروتين (المنعطفات الحادة، حلقات أوميجا ، إلخ)، ولكنها أقل استخدامًا.

يتم تعريف البنية الثانوية بواسطة الرابطة الهيدروجينية ، لذا فإن التعريف الدقيق للرابطة الهيدروجينية أمر بالغ الأهمية. التعريف القياسي للرابطة الهيدروجينية للبنية الثانوية هو تعريف DSSP ، وهو نموذج كهروستاتيكي بحت. وهو يعين شحنات ± q 1  ≈ 0.42 e لذرة الكربونيل والكربون والأكسجين على التوالي، وشحنات ± q 2  ≈ 0.20 e لأميد الهيدروجين والنيتروجين على التوالي. الطاقة الكهروستاتيكية هي

وفقًا لـ DSSP، توجد رابطة هيدروجينية إذا وفقط إذا كانت E أقل من -0.5 كيلو كالوري/مول (-2.1 كيلو جول/مول). وعلى الرغم من أن صيغة DSSP هي تقريب بدائي نسبيًا لطاقة الرابطة الهيدروجينية الفيزيائية ، إلا أنها مقبولة عمومًا كأداة لتحديد البنية الثانوية.

درجة حرارة سطح البحر[13]تصنيف

SST هي طريقة بايزية لتعيين بنية ثانوية لبيانات إحداثيات البروتين باستخدام معيار معلومات شانون لاستنتاج الحد الأدنى لطول الرسالة ( MML ). تعامل SST أي تعيين للبنية الثانوية كفرضية محتملة تحاول شرح ( ضغط ) بيانات إحداثيات البروتين المعطاة. الفكرة الأساسية هي أن أفضل تعيين للبنية الثانوية هو الذي يمكنه شرح ( ضغط ) إحداثيات إحداثيات بروتين معين بأكثر الطرق اقتصادا، وبالتالي ربط استنتاج البنية الثانوية بضغط البيانات بدون فقدان . تحدد SST بدقة أي سلسلة بروتينية في مناطق مرتبطة بأنواع التعيين التالية: [14]

يكتشف SST π و 3 10 أغطية حلزونية لولبية قياسية α ، ويجمع تلقائيًا الخيوط الممتدة المختلفة في صفائح مطوية بيتا متناسقة. كما يوفر إخراجًا قابلاً للقراءة للعناصر الهيكلية الثانوية المشرحة، ونصًا قابلًا للتحميل من PyMol لتصور العناصر الهيكلية الثانوية المعينة بشكل فردي.

التحديد التجريبي

يمكن تقدير محتوى البنية الثانوية الخام للبوليمر الحيوي (على سبيل المثال، "هذا البروتين يتكون من 40% حلزون ألفا و20% صفيحة بيتا ") باستخدام التحليل الطيفي . [15] بالنسبة للبروتينات، فإن الطريقة الشائعة هي ثنائي اللون الدائري للأشعة فوق البنفسجية البعيدة (170-250 نانومتر) . يشير الحد الأدنى المزدوج الواضح عند 208 و222 نانومتر إلى بنية حلزونية ألفا، بينما يعكس الحد الأدنى الفردي عند 204 نانومتر أو 217 نانومتر بنية ملفوفة عشوائية أو صفيحة بيتا، على التوالي. الطريقة الأقل شيوعًا هي التحليل الطيفي بالأشعة تحت الحمراء ، والذي يكتشف الاختلافات في تذبذبات الرابطة لمجموعات الأميد بسبب الرابطة الهيدروجينية. أخيرًا، يمكن تقدير محتوى البنية الثانوية بدقة باستخدام التحولات الكيميائية لطيف الرنين المغناطيسي النووي غير المخصص في البداية . [16]

تنبؤ

إن التنبؤ بالبنية الثلاثية للبروتين من خلال تسلسل الأحماض الأمينية فقط يعد مشكلة صعبة للغاية (انظر التنبؤ بالبنية الثلاثية للبروتين )، ولكن استخدام تعريفات البنية الثانوية الأكثر بساطة يعد أكثر قابلية للتنفيذ.

كانت الطرق المبكرة للتنبؤ بالبنية الثانوية مقتصرة على التنبؤ بالحالات الثلاث السائدة: الحلزوني أو الصفيحي أو الملف العشوائي. كانت هذه الطرق تعتمد على ميول تكوين الحلزوني أو الصفيحي للأحماض الأمينية الفردية، مقترنة أحيانًا بقواعد لتقدير الطاقة الحرة لتكوين عناصر البنية الثانوية. كانت أولى التقنيات المستخدمة على نطاق واسع للتنبؤ بالبنية الثانوية للبروتين من تسلسل الأحماض الأمينية هي طريقة تشو-فاسمان [17] [18] [19] وطريقة GOR . [20] على الرغم من أن مثل هذه الطرق ادعت تحقيق دقة بنسبة ~60٪ في التنبؤ بأي من الحالات الثلاث (الحلزوني / الصفيحي / الملفوف) التي يتبناها البقايا، فقد أظهرت تقييمات الحوسبة العمياء لاحقًا أن الدقة الفعلية كانت أقل بكثير. [21]

تم تحقيق زيادة كبيرة في الدقة (تصل إلى ما يقرب من ~80٪) من خلال استغلال محاذاة التسلسل المتعددة ؛ معرفة التوزيع الكامل للأحماض الأمينية التي تحدث في موضع (وفي محيطه، عادةً ~7 بقايا على كلا الجانبين) طوال التطور يوفر صورة أفضل بكثير للاتجاهات البنيوية بالقرب من هذا الموضع. [22] [23] على سبيل المثال، قد يحتوي بروتين معين على جلايسين في موضع معين، والذي قد يشير في حد ذاته إلى وجود لفافة عشوائية هناك. ومع ذلك، قد تكشف محاذاة التسلسل المتعددة عن وجود أحماض أمينية مواتية للحلزون في هذا الموضع (والمواقع القريبة) في 95٪ من البروتينات المتجانسة التي تمتد لما يقرب من مليار عام من التطور. علاوة على ذلك، من خلال فحص متوسط ​​كراهية الماء في هذا الموضع والمواضع القريبة، قد يشير نفس المحاذاة أيضًا إلى نمط من إمكانية الوصول إلى مذيب البقايا بما يتفق مع حلزون ألفا. معًا، تشير هذه العوامل إلى أن جلايسين البروتين الأصلي يتبنى بنية حلزونية ألفا، بدلاً من اللفافة العشوائية. تُستخدم عدة أنواع من الأساليب لدمج جميع البيانات المتاحة لتشكيل تنبؤ ثلاثي الحالات، بما في ذلك الشبكات العصبية ونماذج ماركوف المخفية وآلات المتجهات الداعمة . توفر طرق التنبؤ الحديثة أيضًا درجة ثقة لتوقعاتها في كل موضع.

تم تقييم طرق التنبؤ بالبنية الثانوية من خلال تجارب التقييم النقدي لتوقع بنية البروتين (CASP) ومعايرة مستمرة، على سبيل المثال من خلال EVA (معيار) . بناءً على هذه الاختبارات، كانت الطرق الأكثر دقة هي Psipred وSAM و [24] PORTER و [25] PROF و [26] وSABLE. [27] يبدو أن مجال التحسين الرئيسي هو التنبؤ بخيوط بيتا؛ من المرجح أن تكون البقايا التي تم التنبؤ بها بثقة على أنها خيوط بيتا كذلك، ولكن الطرق تميل إلى تجاهل بعض أجزاء خيوط بيتا (سلبيات كاذبة). من المحتمل أن يكون هناك حد أقصى لدقة التنبؤ بنسبة ~90٪ بشكل عام، بسبب خصوصيات الطريقة القياسية ( DSSP ) لتعيين فئات البنية الثانوية (اللولب / الخيوط / الملف) لهياكل PDB، والتي يتم معايرة التنبؤات ضدها. [28]

يعد التنبؤ الدقيق بالبنية الثانوية عنصرًا أساسيًا في التنبؤ بالبنية الثلاثية ، في جميع الحالات باستثناء أبسطها ( نمذجة التماثل ). على سبيل المثال، النمط المتوقع بثقة لستة عناصر بنية ثانوية βαββαβ هو توقيع طيات الفيريدوكسين . [29]

التطبيقات

يمكن استخدام كل من الهياكل الثانوية للبروتين والأحماض النووية للمساعدة في محاذاة التسلسلات المتعددة . يمكن جعل هذه المحاذاة أكثر دقة من خلال تضمين معلومات البنية الثانوية بالإضافة إلى معلومات التسلسل البسيطة. يكون هذا أحيانًا أقل فائدة في الحمض النووي الريبي لأن اقتران القواعد أكثر تحفظًا من التسلسل. يمكن أحيانًا العثور على علاقات بعيدة بين البروتينات التي لا يمكن محاذاة هياكلها الأولية من خلال البنية الثانوية. [22]

لقد ثبت أن اللوالب ألفا أكثر استقرارًا، وقوة في مواجهة الطفرات، وقابلية للتصميم من خيوط بيتا في البروتينات الطبيعية، [30] وبالتالي فإن تصميم البروتينات الوظيفية بالكامل من المرجح أن يكون أسهل من تصميم البروتينات التي تحتوي على اللوالب والخيوط؛ وقد تم تأكيد ذلك مؤخرًا تجريبيًا. [31]

انظر أيضا

مراجع

  1. ^ Sun PD, Foster CE, Boyington JC (مايو 2004). "نظرة عامة على طيات البروتين البنيوية والوظيفية". البروتوكولات الحالية في علم البروتين . 17 (1): الوحدة 17.1. doi :10.1002/0471140864.ps1701s35. PMC  7162418. PMID  18429251 .
  2. ^ Linderstøm-Lang KU (1952). محاضرات لين الطبية: البروتينات والإنزيمات . مطبعة جامعة ستانفورد. ص. 115. ASIN  B0007J31SC.
  3. ^ Schellman JA, Schellman CG (1997). "Kaj Ulrik Linderstøm-Lang (1896–1959)". Protein Sci . 6 (5): 1092–100. doi :10.1002/pro.5560060516. PMC 2143695 . PMID  9144781. لقد قدم بالفعل مفاهيم البنية الأولية والثانوية والثالثية للبروتينات في محاضرة لين الثالثة (ليندرسترام-لانج، 1952) 
  4. ^ Bottomley S (2004). "Interactive Protein Structure Tutorial". مؤرشف من الأصل في 1 مارس 2011. تم الاسترجاع في 9 يناير 2011 .
  5. ^ Schulz GE, Schirmer RH (1979). مبادئ بنية البروتين. نيويورك: Springer-Verlag. ISBN 0-387-90386-0. OCLC  4498269.
  6. ^ Perticaroli S, Nickels JD, Ehlers G, O'Neill H, Zhang Q, Sokolov AP (أكتوبر 2013). "البنية الثانوية والصلابة في البروتينات النموذجية". Soft Matter . 9 (40): 9548–56. Bibcode :2013SMat....9.9548P. doi :10.1039/C3SM50807B. PMID  26029761.
  7. ^ Perticaroli S, Nickels JD, Ehlers G, Sokolov AP (يونيو 2014). "Rigidity, secondary structure, and the universality of the boson peak in protein". Biophysical Journal . 106 (12): 2667–74. Bibcode :2014BpJ...106.2667P. doi : 10.1016/j.bpj.2014.05.009. PMC 4070067. PMID  24940784. 
  8. ^ Nickels JD, Perticaroli S, O'Neill H, Zhang Q, Ehlers G, Sokolov AP (2013). "التشتت النيوتروني المتماسك والديناميكيات الجماعية في البروتين، GFP". Biophys. J. 105 ( 9): 2182–87. Bibcode :2013BpJ...105.2182N. doi :10.1016/j.bpj.2013.09.029. PMC 3824694. PMID  24209864 . 
  9. ^ Kabsch W, Sander C (Dec 1983). "قاموس البنية الثانوية للبروتين: التعرف على الأنماط للسمات المرتبطة بالهيدروجين والميزات الهندسية". Biopolymers . 22 (12): 2577–637. doi :10.1002/bip.360221211. PMID  6667333. S2CID  29185760.
  10. ^ Richards FM, Kundrot CE (1988). "تحديد العناصر البنيوية من بيانات إحداثيات البروتين: البنية الثانوية والبنية الفائقة الثانوية من المستوى الأول". البروتينات . 3 (2): 71–84. doi :10.1002/prot.340030202. PMID  3399495. S2CID  29126855.
  11. ^ Frishman D, Argos P (Dec 1995). "Knowledge-based protein secondary structure assignment" (PDF) . Proteins . 23 (4): 566–79. CiteSeerX 10.1.1.132.9420 . doi :10.1002/prot.340230412. PMID  8749853. S2CID  17487756. مؤرشف من الأصل (PDF) في 2010-06-13. 
  12. ^ Calligari PA, Kneller GR (ديسمبر 2012). "ScrewFit: الجمع بين تحديد موقع ووصف البنية الثانوية للبروتين". Acta Crystallographica Section D. 68 ( Pt 12): 1690–3. doi :10.1107/s0907444912039029. PMID  23151634.
  13. ^ ab Konagurthu AS, Lesk AM, Allison L (يونيو 2012). "استنتاج الحد الأدنى لطول الرسالة للبنية الثانوية من بيانات إحداثيات البروتين". Bioinformatics . 28 (12): i97–i105. doi :10.1093/bioinformatics/bts223. PMC 3371855. PMID  22689785 . 
  14. ^ "خادم الويب SST" . تم الاسترجاع في 17 أبريل 2018 .
  15. ^ Pelton JT, McLean LR (2000). "الطرق الطيفية لتحليل البنية الثانوية للبروتين". Anal. Biochem . 277 (2): 167–76. doi :10.1006/abio.1999.4320. PMID  10625503.
  16. ^ Meiler J, Baker D (2003). "تحديد طيات البروتين السريع باستخدام بيانات الرنين المغناطيسي النووي غير المخصصة". Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 100 (26): 15404–09. Bibcode :2003PNAS..10015404M. doi : 10.1073 /pnas.2434121100 . PMC 307580. PMID  14668443. 
  17. ^ Chou PY, Fasman GD (Jan 1974). "Prediction of protein conformation". Biochemistry . 13 (2): 222–45. doi :10.1021/bi00699a002. PMID  4358940.
  18. ^ Chou PY, Fasman GD (1978). "التنبؤات التجريبية لتكوين البروتين". المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية . 47 : 251–76. doi :10.1146/annurev.bi.47.070178.001343. PMID  354496.
  19. ^ Chou PY, Fasman GD (1978). "التنبؤ بالبنية الثانوية للبروتينات من تسلسل الأحماض الأمينية الخاصة بها". التقدم في علم الإنزيمات والمجالات ذات الصلة بعلم الأحياء الجزيئي . التقدم في علم الإنزيمات - والمجالات ذات الصلة بعلم الأحياء الجزيئي. المجلد 47. ص 45-148. doi :10.1002/9780470122921.ch2. ISBN 9780470122921. PMID  364941.
  20. ^ Garnier J, Osguthorpe DJ, Robson B (مارس 1978). "تحليل دقة وتأثيرات الأساليب البسيطة للتنبؤ بالبنية الثانوية للبروتينات الكروية". مجلة علم الأحياء الجزيئي . 120 (1): 97-120. doi :10.1016/0022-2836(78)90297-8. PMID  642007.
  21. ^ Kabsch W, Sander C (مايو 1983). "ما مدى جودة التنبؤات بالبنية الثانوية للبروتين؟". رسائل FEBS . 155 (2): 179–82. doi :10.1016/0014-5793(82)80597-8. PMID  6852232. S2CID  41477827.
  22. ^ ab Simossis VA, Heringa J (أغسطس 2004). "دمج التنبؤ بالبنية الثانوية للبروتين ومحاذاة التسلسلات المتعددة". مجلة العلوم البروتينية والببتيدية الحالية . 5 (4): 249–66. doi :10.2174/1389203043379675. PMID  15320732.
  23. ^ Pirovano W, Heringa J (2010). "Protein Secondary Structure Prediction". Data Mining Techniques for the Life Sciences . Methods in Molecular Biology. المجلد 609. ص 327-348. doi :10.1007/978-1-60327-241-4_19. ISBN 978-1-60327-240-7. PMID  20221928.
  24. ^ Karplus K (2009). "SAM-T08، التنبؤ ببنية البروتين المستندة إلى HMM". Nucleic Acids Res . 37 (إصدار خادم الويب): W492–97. doi :10.1093/nar/gkp403. PMC 2703928. PMID  19483096 . 
  25. ^ بولاستري جي، ماكليساغت أ (2005). "بورتر: خادم جديد ودقيق للتنبؤ بالبنية الثانوية للبروتين". علم المعلومات الحيوية . 21 (8): 1719-20. doi : 10.1093/bioinformatics/bti203 . hdl : 2262/39594 . PMID  15585524.
  26. ^ Yachdav G، Kloppmann E، Kajan L، Hecht M، Goldberg T، Hamp T، Hönigschmid P، Schafferhans A، Roos M، Bernhofer M، Richter L، Ashkenazy H، Punta M، Schlessinger A، Bromberg Y، Schneider R، Vriend G، Sander C، Ben-Tal N، Rost B (2014). "PredictProtein—an open resource for online prediction of protein structure and functionality features". Nucleic Acids Res . 42 (Web Server issue): W337–43. doi :10.1093/nar/gku366. PMC 4086098. PMID  24799431 . 
  27. ^ Adamczak R, Porollo A, Meller J (2005). "الجمع بين التنبؤ بالبنية الثانوية وإمكانية الوصول إلى المذيبات في البروتينات". البروتينات . 59 (3): 467–75. doi :10.1002/prot.20441. PMID  15768403. S2CID  13267624.
  28. ^ Kihara D (أغسطس 2005). "تأثير التفاعلات طويلة المدى على تكوين البنية الثانوية للبروتينات". علم البروتين . 14 (8): 1955–963. doi :10.1110/ps.051479505. PMC 2279307. PMID  15987894 . 
  29. ^ Qi Y, Grishin NV (2005). "Structural classification of thioredoxin-like fold protein" (PDF) . Proteins . 58 (2): 376–88. CiteSeerX 10.1.1.644.8150 . doi :10.1002/prot.20329. PMID  15558583. S2CID  823339. نظرًا لأن تعريف الطية يجب أن يتضمن فقط العناصر البنيوية الثانوية الأساسية الموجودة في غالبية المتماثلات، فإننا نعرّف الطية الشبيهة بالثيوريدوكسين على أنها شطيرة α/β ذات طبقتين مع نمط البنية الثانوية βαβββα. 
  30. ^ Abrusán G, Marsh JA (ديسمبر 2016). "Alpha Helices Are More Robust to Mutations than Beta Strands". PLOS Computational Biology . 12 (12): e1005242. Bibcode :2016PLSCB..12E5242A. doi : 10.1371/journal.pcbi.1005242 . PMC 5147804. PMID  27935949 . 
  31. ^ Rocklin GJ, Chidyausiku TM, Goreshnik I, Ford A, Houliston S, Lemak A, et al. (يوليو 2017). "التحليل الشامل لطي البروتين باستخدام التصميم والتوليف والاختبار المتوازي بشكل هائل". Science . 357 (6347): 168–175. Bibcode :2017Sci...357..168R. doi :10.1126/science.aan0693. PMC 5568797. PMID  28706065 . 

قراءة إضافية

  • براندن سي، تووز جيه (1999). مقدمة إلى بنية البروتين (الطبعة الثانية). نيويورك: جارلاند ساينس. رقم ISBN 978-0815323051.
  • بولينج إل ، كوري آر بي (1951). "تكوينات سلاسل البولي ببتيد ذات التوجهات المفضلة حول الروابط المفردة: ورقتان مطويتان جديدتان". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم، الولايات المتحدة الأمريكية . 37 (11): 729-40. رمز Bibcode : 1951PNAS...37..729P. doi : 10.1073/pnas.37.11.729 . PMC  1063460. PMID  16578412.(المقالة الأصلية لتكوين ورقة البيتا.)
  • بولينج إل ، كوري آر بي ، برانسون إتش آر (1951). "بنية البروتينات؛ تكوينان حلزونيان مرتبطان بالهيدروجين لسلسلة البولي ببتيد". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم، الولايات المتحدة الأمريكية . 37 (4): 205-11. رمز Bibcode : 1951PNAS...37..205P. doi : 10.1073 /pnas.37.4.205 . PMC  1063337. PMID  14816373.(تكوينات حلزونية ألفا وباي، حيث توقعوا أن تكوين الحلزونات لن يكون ممكنا.)
  • NetSurfP – أداة التنبؤ بالبنية الثانوية وإمكانية الوصول إلى السطح
  • بروفسور
  • برغي مناسب
  • PSSpred برنامج تدريب الشبكات العصبية المتعددة للتنبؤ بالبنية الثانوية للبروتين
  • Genesilico metaserver Metaserver الذي يسمح بتشغيل أكثر من 20 متنبئًا مختلفًا للهيكل الثانوي بنقرة واحدة
  • خادم الويب SST: مهمة هيكلية ثانوية تعتمد على نظرية المعلومات (تعتمد على الضغط).
تم الاسترجاع من "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=البنية_الثانوية_للبروتين&oldid=1203286980"
Original text
Rate this translation
Your feedback will be used to help improve Google Translate