أوبسين

📅 آخر تحديث: ٤ أغسطس ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٤ أغسطس ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 7 صور
الموسوعة الحرة
البنية ثلاثية الأبعاد لبروتين الرودوبسين في الأبقار. تظهر المجالات الغشائية السبعة بألوان مختلفة. ويظهر الكروموفور باللون الأحمر.
يمتص جزيء الريتينال الموجود داخل بروتين الأوبسين فوتونًا ضوئيًا. يؤدي امتصاص الفوتون إلى تحول الريتينال من متصاوغه 11-سيس-ريتينال إلى متصاوغه أول-ترانس-ريتينال. يدفع هذا التغير في شكل الريتينال بروتين الأوبسين الخارجي لبدء سلسلة من الإشارات، والتي قد تؤدي في النهاية إلى إرسال إشارات كيميائية إلى الدماغ على شكل إدراك بصري. يقوم الجسم بإعادة تحميل الريتينال حتى يتسنى إعادة إرسال الإشارات.

الأوبسينات الحيوانية هي مستقبلات مقترنة ببروتين G، وهي مجموعة من البروتينات التي تُصبح حساسة للضوء عبر كروموفور ، عادةً ما يكون الريتينال . عند ارتباطها بالريتينال، تُصبح الأوبسينات بروتينات ريتينيليدين ، ولكنها تُسمى عادةً بالأوبسينات. وتوجد بشكل رئيسي في الخلايا المستقبلة للضوء في الشبكية . تشارك خمس مجموعات كلاسيكية من الأوبسينات في الرؤية ، حيث تُساهم في تحويل فوتون الضوء إلى إشارة كهروكيميائية، وهي الخطوة الأولى في سلسلة نقل الإشارات البصرية . يوجد نوع آخر من الأوبسينات في شبكية الثدييات، وهو الميلانوبسين ، الذي يُشارك في الإيقاعات اليومية ورد فعل الحدقة ، ولكنه لا يُشارك في الرؤية. يمتلك البشر تسعة أنواع من الأوبسينات. إلى جانب الرؤية وإدراك الضوء، قد تستشعر الأوبسينات أيضًا درجة الحرارة أو الصوت أو المواد الكيميائية .

البنية والوظيفة

الأوبسينات الحيوانية جزيئات تمتص الضوء من البيئة، ومعظمها يُمكّن الحيوانات من الرؤية. الأوبسينات هي مستقبلات مقترنة بالبروتين G (GPCRs)، [ 1 ] [ 2 ] وهي مستقبلات كيميائية ذات سبعة نطاقات عبر غشائية تُشكّل جيبًا رابطًا للرابط. [3] [4] الرابط للأوبسينات هو الكروموفور 11 - سيس - ريتينال المُشتق من فيتامين أ ، [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ] والذي يرتبط تساهميًا ببقايا الليسين [ 10 ] في النطاق السابع عبر الغشائي [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] عبر قاعدة شيف . [ 14 ] [ 15 ] عندما يمتص 11- سيس -ريتينال فوتونًا ضوئيًا ويتحول إلى أول- ترانس - ريتينال [ 16 ] [ 17 ] [ 18 ] [ 19 ] ، يُحدث ذلك تغييرًا بنيويًا في الأوبسين، [ 18 ] ويُفعّل سلسلة من تفاعلات التحويل الضوئي . [ 20 ] وهكذا، يتحول المستقبل الكيميائي إلى مستقبل ضوئي أو مستقبل فوتوني . [ 21 ]

في خلايا مستقبلات الضوء لدى الفقاريات، يُطلق الريتينال الكامل (all- trans-retinal ) ويُستبدل بريتينال 11- cis -retinal المُصنّع حديثًا من خلايا الظهارة الشبكية. إلى جانب 11- cis -retinal (A1)، يوجد أيضًا 11- cis -3,4-didehydroretinal (A2) كربيطة في بعض الفقاريات ، مثل أسماك المياه العذبة. [ 19 ] تتميز الأوبسينات المرتبطة بـ A2 بانزياح في طول الموجة القصوى (λ max) وطيف الامتصاص مقارنةً بالأوبسينات المرتبطة بـ A1. [ 22 ]

البقايا والوحدات البنائية المحفوظة وظيفيًا

تتصل المجالات الحلزونية ألفا السبعة العابرة للغشاء في الأوبسينات بثلاث حلقات خارج خلوية وثلاث حلقات سيتوبلازمية . وعلى امتداد الحلزونات ألفا والحلقات، تُحفظ العديد من بقايا الأحماض الأمينية بدرجة عالية بين جميع مجموعات الأوبسينات، مما يشير إلى أنها تؤدي وظائف مهمة، ولذا تُسمى البقايا المحفوظة وظيفيًا . في الواقع، تُعد عمليات الإدخال والحذف في الحلزونات ألفا نادرة جدًا، ومن المفترض أن تحدث بشكل تفضيلي في الحلقات. لذلك، تختلف مستقبلات البروتين G المقترنة في الطول، وقد توجد البقايا المتماثلة في مواقع مختلفة. ولجعل هذه المواقع قابلة للمقارنة بين المستقبلات المختلفة، قدم باليستيروس وواينشتاين نظام ترقيم موحدًا لمستقبلات البروتين G المقترنة. [ 23 ] الرقم الذي يسبق النقطة هو رقم المجال العابر للغشاء. يُحدد الرقم الذي يلي النقطة بشكل اعتباطي عند 50 لأكثر الأحماض الأمينية حفظًا في ذلك النطاق عبر الغشائي بين مستقبلات البروتين المقترن بالبروتين ج المعروفة في عام 1995. على سبيل المثال، في النطاق السابع عبر الغشائي، يكون البرولين في النمط NPxxY 7.53 المحفوظ للغاية هو Pro 7.50 ، والأسباراجين الذي يسبقه هو Asp 7.49 ، والتيروسين الذي يليه بثلاثة أحماض أمينية هو Tyr 7.53 . [ 21 ] يعتمد نظام ترقيم آخر على رودوبسين الأبقار . يحتوي رودوبسين الأبقار على 348 حمضًا أمينيًا ، وهو أول أوبسين تم تحديد تسلسل أحماضه الأمينية [ 24 ] وبنيته ثلاثية الأبعاد . [ 12 ] نظام ترقيم رودوبسين الأبقار شائع في أدبيات الأوبسين. [ 21 ] لذلك، من المفيد استخدام كلا النظامين.

الليسين الرابط للشبكية

الأوبسينات التي تفتقر إلى الليسين الرابط للشبكية ليست حساسة للضوء. [ 25 ] [ 26 ] في رودوبسين الأبقار ، يُعد هذا الليسين الحمض الأميني رقم 296 [ 12 ] [ 24 ] ، وبالتالي، وفقًا لكلا نظامي الترقيم، هو Lys296 7.43 . وهو محفوظ جيدًا بين الأوبسينات، لدرجة أن التسلسلات التي لا تحتوي عليه لم تُعتبر أوبسينات، وبالتالي استُبعدت من عمليات إعادة البناء التطورية واسعة النطاق . [ 27 ] [ 28 ] مع ذلك، تحتوي معظم الأوبسينات على Lys296 7.43 ، وقد فقده بعضها خلال التطور: في النيموبسينات من الديدان الأسطوانية ، يُستبدل Lys296 7.43 بالأرجينين . [ 29 ] [ 21 ] في الأستروبسينات المستخلصة من قنافذ البحر [ 30 ] [ 21 ] وفي الغلوبسينات، يُستبدل الليسين 296 7.43 بحمض الجلوتاميك . [ 21 ] يُعبَّر عن النيموبسين في الخلايا الكيميائية الحسية في دودة Caenorhabditis elegans . لذلك، يُعتقد أن النيموبسينات هي مستقبلات كيميائية . [ 29 ] توجد الغلوبسينات في الحشرات مثل الخنافس ، وذباب العقارب ، واليعسوب ، والفراشات والعث ، بما في ذلك الكائنات النموذجية مثل عثة الحرير وعثة التبغ الصقرية . ومع ذلك، لا توجد وظيفة معروفة للغلوبسينات. [ 21 ]

لا تقتصر وظيفة الأوبسينات على استشعار الضوء، إذ تشارك بعضها أيضًا في الاستشعار الحراري [ 31 ] ، والاستقبال الميكانيكي كالسمع [ 32 ]، والكشف عن الفوسفوليبيدات ، والاستشعار الكيميائي ، ووظائف أخرى [ 33 ] [ 34 ] . وعلى وجه الخصوص، لا تعمل أوبسينات الرابدمير في ذبابة الفاكهة (الرابوبسينات، أوبسينات-r) Rh1 وRh4 وRh7 كمستقبلات ضوئية فحسب، بل تعمل أيضًا كمستقبلات كيميائية لحمض الأريستولوشيك . تحتوي هذه الأوبسينات على الليسين 296 (7.43) كغيرها من الأوبسينات. مع ذلك، إذا استُبدل هذا الليسين بالأرجينين في Rh1، فإن Rh1 يفقد حساسيته للضوء ولكنه يظل يستجيب لحمض الأريستولوشيك. وبالتالي، فإن الليسين 296 (7.43) ليس ضروريًا لكي يعمل Rh1 كمستقبل كيميائي. [ 26 ] كما أن بروتينات الرابوبسين Rh1 وRh6 في ذبابة الفاكهة تشارك في الاستقبال الميكانيكي، ومرة ​​أخرى، فإن Lys296 7.43 ليس ضروريًا للاستقبال الميكانيكي، ولكنه ضروري للوظيفة السليمة في الخلايا المستقبلة للضوء. [ 25 ]

إلى جانب هذه الوظائف، قد يظل الأوبسين الخالي من الليسين 296 7.43 ، مثل الغلوبسين، حساسًا للضوء، لأنه في رودوبسين الأبقار، يمكن نقل الليسين المرتبط بالشبكية من الموضع 296 إلى مواضع أخرى، حتى إلى نطاقات غشائية أخرى، دون تغيير الحساسية للضوء. [ 35 ]

في شجرة التطور الموضحة أعلاه، تحتوي كل مجموعة على تسلسلات من الأوبسينات ومستقبلات أخرى مقترنة ببروتين G. يظهر عدد التسلسلات ومخططان دائريان بجوار كل مجموعة. يوضح المخطط الدائري الأول النسبة المئوية لحمض أميني معين في الموضع المقابل لليسين 296 في رودوبسين الأبقار. الأحماض الأمينية مُرمّزة بالألوان: الأحمر لليسين (K)، والبنفسجي لحمض الجلوتاميك (E)، والبرتقالي للأرجينين (R)، والرمادي الداكن والمتوسط ​​للأحماض الأمينية الأخرى، والرمادي الفاتح للتسلسلات التي لا تتوفر بيانات لها في ذلك الموضع. أما المخطط الدائري الثاني فيوضح التركيب التصنيفي لكل مجموعة، حيث يرمز اللون الأخضر إلى الفقاريات ، والأخضر الداكن إلى رأسيات الحبل، والأخضر المتوسط ​​إلى شوكيات الجلد ، والبني إلى الديدان الأسطوانية ، والوردي الباهت إلى الديدان الحلقية ، والأزرق الداكن إلى المفصليات ، والأزرق الفاتح إلى الرخويات ، والبنفسجي إلى اللاسعات . تُظهر المخططات الدائرية فروع المجموعات التصنيفية، حيث تُعرض قيم الدعم لكل فرع. وتُقاس هذه القيم من اليمين إلى اليسار باستخدام SH-aLRT/aBayes/UFBoot. يُعتبر الفرع مدعومًا عندما تكون قيمة SH-aLRT ≥ 80%، وقيمة aBayes ≥ 0.95، وقيمة UFBoot ≥ 95%. إذا تجاوزت قيمة الدعم الحدّ المُحدد، يكون المخطط الدائري أسود اللون، وإلا يكون رماديًا. [ 21 ]

النمط NPxxY

يُعدّ النمط NPxxY 7.53 محفوظًا جيدًا بين الأوبسينات ومستقبلات البروتين G المقترنة. هذا النمط مهم لارتباط البروتين G وتفعيل المستقبل. [ 21 ] على سبيل المثال، إذا طُفر هذا النمط إلى DPxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Asp 7.49 ) في مستقبل المسكارين m3 البشري ، فلن يتأثر التفعيل، ولكنه سيُلغى إذا طُفر إلى APxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Ala 7.49 ). [ 36 ] تُقلل هذه الطفرة إلى APxxY 7.53 (Asn 7.49 → Ala 7.49 ) تفعيل البروتين G للرودوبسين البقري إلى 45% مقارنةً بالنمط البري. كذلك، في رودوبسين الأبقار، إذا طرأ تحوّر على النمط NPxxA 7.53 ( Tyr 7.53 → Ala 7.53 )، فإن رودوبسين الأبقار لا يُفعّل البروتين G. [ 37 ] كما يُقلّل هذا التحوّر من تفعيل مستقبل الفازوبريسين V2 . في الواقع، في مستقبلات البروتين G المقترنة، لا تُعرف سوى طفرات فقدان الوظيفة المرضية لـ Tyr 7.53 . [ 38 ]

تؤثر طفرات البرولين 7.50 أيضًا على تنشيط البروتين G، فإذا طُفر هذا النمط إلى NAxxY 7.53 ( برولين 7.50 ← ألانين 7.50 ) في مستقبل المسكارين m3 لدى الفئران ، فسيظل بالإمكان تنشيط المستقبل، ولكن بكفاءة أقل [ 39 ]. بل إن هذه الطفرة تُبطل التنشيط تمامًا في مستقبل الكوليسيستوكينين B [ 40 ] . في الواقع، تحتوي أوبسينات RGR على النمط NAxxY 7.53 ، بينما تحتوي الريتينوكرومات على النمط VPxxY7.53 في الديدان الحلقية أو YPxxY7.53 في الرخويات، بشكل طبيعي. وينتمي كل من أوبسينات RGR والريتينوكرومات إلى الكروموبسينات. [ 21 ] ترتبط أوبسينات RGR [ 41 ] والريتينوكرومات [ 42 ] ، على عكس معظم الأوبسينات، بالريتينال الكامل المتحول في الظلام، وتحوله إلى 11- سيس -ريتينال عند تعرضها للضوء. لذلك، يُعتقد أن أوبسينات RGR والريتينوكرومات لا تُرسل إشارات ولا تُفعّل سلسلة تحويل ضوئي، بل تعمل كإنزيمات تحويل ضوئي لإنتاج 11- سيس -ريتينال لأوبسينات أخرى. [ 43 ] [ 44 ] يُعتبر هذا الرأي راسخًا في أدبيات الأوبسينات، [ 34 ] [ 45 ] [ 43 ] [ 46 ] [ 47 ] ومع ذلك، لم يتم إثباته بشكل قاطع. [ 21 ] في الواقع، يُرسل مستقبل الميلاتونين MT2 البشري إشاراته عبر بروتين G، ويحتوي على وحدة NAxxY 7.53 بشكل طبيعي. إذا طرأ تغيير على هذا النمط ليصبح NPxxY 7.53 (Ala 7.50 → Pro 7.50 )، فلن يتم تنشيط المستقبل، ولكن يمكن استعادة نشاطه جزئيًا إذا طرأ عليه تغيير إلى NVxxY 7.53 (Ala 7.50 → Val 7.50 ). [ 48 ] علاوة على ذلك، عندما يُطفر النمط ليصبح NAxxY 7.53 (Pro 7.50 → Ala 7.50 ) في رودوبسين الأبقار، فإن الطفرة تُظهر نشاطًا بنسبة 141% من النوع البري. [ 37 ] تُشير هذه الأدلة إلى أن مستقبلات البروتين المقترن بالبروتين ج لا تحتاج إلى النمط القياسي NPxxY 7.53 للإشارة. [ 21 ]

التسلسلات المتفق عليها للكروموبسينات المختلفة: يحتوي العمود الأول على رقم لكل مجموعة كروموبسين لتسهيل الرجوع إليها. يعرض العمود الثاني أسماء كل مجموعة. يحتوي العمود الثالث على عدد التسلسلات في كل مجموعة. أما العمود الرابع فيحتوي على رمز التسلسل ، ويشير ارتفاع الأحرف إلى نسبة الحمض الأميني الموجود في ذلك الموضع. يوضح المحور السيني موضع الحمض الأميني المقابل للرودوبسين البقري. تم تمييز الموضعين 292 7.39 و314 7.64 باللون الرمادي. تم تمييز الليسين (K) 296 7.43 بخلفية رمادية، والذي يُستبدل في النيموبسينات بالأرجينين (R) وفي الغلوبسينات بحمض الجلوتاميك (E). تم تمييز النمط NPxxY 7.53 بخلفية رمادية. وهو محفوظ في معظم الأوبسينات ومستقبلات البروتين G المقترنة، ومع ذلك فهو مشتق في الريتينوكرومات، وأوبسينات RGR، والجلووبسينات. [ 21 ]

بقايا وزخارف أخرى

يشكل السيستين 138 والسيستين 110 جسراً ثنائي الكبريتيد محفوظاً للغاية . يعمل الغلوتامات 113 كأيون مضاد، مما يُثبّت بروتنة رابطة شيف بين الليسين 296 والليغاند ريتينال. يُعدّ التسلسل Glu134-Arg135-Tyr136 نمطاً محفوظاً للغاية آخر، يشارك في نقل إشارة التحويل بعد امتصاص الفوتون.

مواقع الضبط الطيفي

تؤثر بعض بقايا الأحماض الأمينية ، التي تُسمى مواقع الضبط الطيفي ، تأثيرًا كبيرًا على قيم λ max . وباستخدام الطفرات الموجهة للموقع ، يُمكن إحداث طفرات انتقائية في هذه البقايا ودراسة التغيرات الناتجة في خصائص امتصاص الضوء للأوبسين. من المهم التمييز بين مواقع الضبط الطيفي ، وهي البقايا التي تؤثر على الطول الموجي الذي يمتص عنده الأوبسين الضوء، والمواقع المحفوظة وظيفيًا ، وهي البقايا المهمة لأداء الأوبسين وظيفته على النحو الأمثل. لا يستبعد أحدهما الآخر، ولكن لأسباب عملية، يُسهل دراسة مواقع الضبط الطيفي التي لا تؤثر على وظيفة الأوبسين. للاطلاع على مراجعة شاملة لمواقع الضبط الطيفي، يُرجى مراجعة يوكوياما [ 49 ] وديب [ 50 ] . يختلف تأثير مواقع الضبط الطيفي على λ max بين مجموعات الأوبسين المختلفة، وبين مجموعات الأوبسين في الأنواع المختلفة.

الأوبسينات في عين الإنسان ودماغه وجلده

اختصاراسمλ maxلونعينمخجلدالموقع الكروموسومي [ 44 ]
OPN1LWأوبسين المخروط L (المخروط الأحمر)557  نانومترأصفرمخروطغير متوفرغير متوفراكس كيو 28 [ 44 ]
OPN1MWأوبسين المخروط M (المخروط الأخضر)527  نانومترأخضرمخروطغير متوفرغير متوفراكس كيو 28 [ 44 ]
OPN1SWأوبسين المخروط الأزرق (المخروط S)420  نانومتربنفسجيمخروطغير متوفرالخلايا الميلانينية، الخلايا الكيراتينية [ 51 ]7q32.1 [ 44 ]
OPN2 (RHO)الرودوبسين505  نانومترأزرق مخضرعصاغير متوفرالخلايا الميلانينية، الخلايا الكيراتينية [ 51 ]3q22.1 [ 44 ]
OPN3إنسيفالوبسين، بانوبسينSMأزرق مخضرقضيب، مخروط، OPL، IPL، GCL [ 52 ]القشرة الدماغية، المخيخ، الجسم المخطط، المهاد، منطقة ما تحت المهاد [ 53 ] [ 54 ]الخلايا الميلانينية، الخلايا الكيراتينية [ 51 ]1q43 [ 44 ]
OPN4الميلانوبسين480  نانومتر [ 55 ]أزرق سماويipRGC [ 55 ]غير متوفرغير متوفر10q23.2 [ 44 ]
OPN5نيوروبسين380  نانومتر [ 56 ]الأشعة فوق البنفسجية [ 56 ]الشبكية العصبية، ظهارة الشبكية الصبغية [ 57 ]الوطاء الأمامي [ 58 ]الخلايا الميلانينية، الخلايا الكيراتينية [ 51 ]6p12.3 [ 44 ]
RRHبيروبسينخلايا الظهارة الصبغية للشبكية - الزغيبات الدقيقةغير متوفرغير متوفر4q25 [ 44 ]
RGRمستقبلات البروتين G المقترنة بالشبكيةخلايا RPEغير متوفرغير متوفر10q23.1 [ 44 ]

RPE، ظهارة الصباغ الشبكية ؛ ipRGC، خلايا العقدة الشبكية الحساسة للضوء ذاتيًا ؛ OPL، الطبقة الضفيرة الخارجية ؛ IPL، الطبقة الضفيرة الداخلية ؛ GCL، طبقة خلايا العقدة

الحبار

يحتوي جلد الحبار والأخطبوط على الأوبسين كجزء من الصبغات. يُعد الأوبسين جزءًا من شبكة الاستشعار التي تكشف لون وشكل محيط الحبار. [ 59 ] [ 60 ] [ 61 ]

الضفادع (رتبة الضفادع)

طوّرت الضفادع أنظمة بصرية فريدة للتكيف مع بيئاتها المتنوعة، من الغابات المضاءة جيدًا إلى البرك المعتمة. وتتميز الضفادع بين الفقاريات بافتقارها إلى بروتين RH2، الذي يُستخدم عادةً للكشف عن الأطوال الموجية المتوسطة للضوء في الأنواع الأخرى. ويعكس هذا الفقدان على الأرجح تركيزها التطوري على الرؤية في الإضاءة المنخفضة، حيث يلعب بروتين RH1، وهو بروتين خاص بالخلايا العصوية ، دورًا رئيسيًا في دعم النشاط الليلي والشفقي (عند الفجر والغسق). [ 62 ] [ 63 ]

على الرغم من فقدان بروتين RH2، تحتفظ الضفادع بثلاثة أنواع من بروتينات الأوبسين المخروطية - SWS1 وSWS2 وLWS - التي تُمكّنها من رؤية الألوان خلال النهار. على سبيل المثال، يُعدّ بروتين الأوبسين SWS2 مُهيأً للكشف عن الضوء الأزرق والأخضر، وهو أمرٌ مفيدٌ للغاية في البيئات المائية أو المناطق المظللة. ويتعزز هذا التهيئة من خلال طفراتٍ مُحددة تزيد من حساسية الضفادع لظروف الإضاءة المنخفضة وتُثبّت البروتين لتحسين أدائها في البيئات المُعتمة. [ 62 ] مع ذلك، فقدت بعض أنواع الضفادع، مثل ضفادع السهام السامة من فصيلة Dendrobatidae، بروتين الأوبسين SWS2 تمامًا. ويتماشى هذا التغيير مع اعتمادها على أطوال موجية أطول، مثل الأحمر والأصفر، في مهامٍ مثل اختيار الشريك وردع المفترسات، وهو ما يرتبط غالبًا بألوانها التحذيرية الزاهية . [ 64 ]

نسالة

الأوبسينات الحيوانية (المعروفة أيضًا باسم الأوبسينات من النوع 2) هي أعضاء في عائلة البروتينات ذات المجالات الغشائية السبعة من مستقبلات البروتين G المقترنة (GPCR). [ 1 ] [ 2 ]

تُصنَّف الأوبسينات الحيوانية، من الناحية التطورية، إلى خمس مجموعات: الأوبسينات الهدبية (أوبسينات سي)، والأوبسينات الرابدميرية (أوبسينات آر)، والزينوبسينات، والنيسوبسينات، والتتراوبسينات. توجد أربع من هذه المجموعات الفرعية في ثنائيات التناظر (جميعها باستثناء النيسوبسينات). [ 21 ] [ 28 ] ومع ذلك، تُشكِّل مجموعات ثنائيات التناظر تصنيفًا شبه عرقي بدون الأوبسينات من اللاسعات . [ 21 ] [ 28 ] [ 27 ] [ 65 ] تُعرف النيسوبسينات أيضًا باسم أوبسينات الأنثوزوا II [ 66 ] أو ببساطة باسم أوبسينات اللاسعات. [ 67 ] تُعرف التتراوبسينات أيضًا باسم RGR/Go [ 68 ] أو أوبسينات المجموعة 4 [ 27 ] ، وتضم ثلاث مجموعات فرعية: النيوروبسينات ، وأوبسينات Go، والكروموبسينات. [ 21 ] [ 28 ] [ 67 ] أما الكروموبسينات، فتضم سبع مجموعات فرعية: أوبسينات RGR ، والريتينوكرومات ، والبيروبسينات ، والفاروبسينات، والأستروبسينات، والنيموبسينات، والجلووبسينات. [ 21 ]

تُصنَّف الأوبسينات البصرية في الحيوانات تقليديًا إلى نوعين: هدبي ورابدميري. ترتبط الأوبسينات الهدبية، الموجودة في الفقاريات واللاسعات ، بالبنى الهدبية كالعصي والمخاريط . أما الأوبسينات الرابدميرية فترتبط بعضيات تجميع الضوء المعروفة بالرابدميريات. يتجاوز هذا التصنيف الفئات التطورية (الفروع)، مما يجعل مصطلحي "هدبي" و"رابدميري" غامضين. هنا، يشير مصطلح "الأوبسينات الهدبية" إلى فرع موجود حصريًا في ثنائيات التناظر، ويستثني الأوبسينات الهدبية في اللاسعات، مثل تلك الموجودة في قنديل البحر الصندوقي . وبالمثل، يشمل مصطلح "الأوبسين الرابدميري" الميلانوبسين، على الرغم من أنه لا يوجد على الرابديريات في الفقاريات. [ 27 ]

الأوبسينات الهدبية

تُعبَّر الأوبسينات الهدبية (السيلوبسينات، الأوبسينات-c) في الخلايا المستقبلة للضوء الهدبية، وتشمل الأوبسينات البصرية والإنسيفالوبسينات في الفقاريات. [ 69 ] وهي تحول الإشارات الضوئية إلى نبضات عصبية عبر قنوات أيونية مُبَوَّبة بالنيوكليوتيدات الحلقية، والتي تعمل عن طريق زيادة فرق الشحنة عبر غشاء الخلية (أي فرط الاستقطاب . [ 70 ] )

الأوبسينات البصرية للفقاريات

الأوبسينات البصرية في الفقاريات هي فئة فرعية من الأوبسينات الهدبية التي تُعبَّر عنها في شبكية العين لدى الفقاريات وتتوسط عملية الرؤية. وهي تُقسَّم بدورها إلى:

خارج الشبكية (أو خارج العين) رودوبسين مثل الأوبسين (Exo-Rh)

يبدو أن هذه الأوبسينات الصنوبرية، الموجودة في شعاعيات الزعانف ، قد نشأت نتيجة لتضاعف جين الرودوبسين (Rh1). وتؤدي هذه الأوبسينات وظائف مشابهة لوظائف البينوبسين الموجود في الطيور والزواحف. [ 74 ] [ 75 ]

بينوبسينز

تم اكتشاف أول بروتين أوبسين صنوبري (بينوبسين) في الغدة الصنوبرية للدجاج . وهو بروتين أوبسين حساس للضوء الأزرق ( λ max = 470  نانومتر). [ 76 ] [ 77 ]

تتمتع الأوبسينات الصنوبرية بنطاق واسع من التعبير في الدماغ، وخاصة في منطقة الغدة الصنوبرية .

أوبسين الفقاريات القديمة (VA)

يحتوي الأوبسين القديم في الفقاريات (VA) على ثلاثة أشكال متماثلة: VA قصير (VAS)، وVA متوسط ​​(VAM)، وVA طويل (VAL). يُعبر عنه في الشبكية الداخلية، ضمن الخلايا الأفقية والخلايا عديمة المحور ، بالإضافة إلى الغدة الصنوبرية ومنطقة الحبل في الدماغ. [ 78 ] وهو حساس لحوالي 500  نانومتر [14]، ويوجد في معظم فئات الفقاريات، ولكنه غير موجود في الثدييات. [ 79 ]

البارابينوبسينات

تم اكتشاف أول بروتين بارابينوبسين (PP) في العضو المجاور للغدة الصنوبرية لسمك السلور . [ 80 ] يُعد بروتين بارابينوبسين سمك الجريث أوبسينًا ثنائي الاستقرار حساسًا للأشعة فوق البنفسجية ( λ max = 370  نانومتر) ويظل نشطًا حتى يُضاء بضوء أخضر (500 نانومتر). [ 81 ] هذا السلوك الشبيه بالمفتاح يجعله جذابًا كأداة في علم البصريات الوراثية . [ 82 ] تمتلك الأسماك العظمية مجموعتين من بروتينات بارابينوبسين، إحداهما حساسة للأشعة فوق البنفسجية ( λ max = 360-370  نانومتر)، والأخرى حساسة للضوء الأزرق ( λ max = 460-480  نانومتر). [ 83 ]

الباريتوبسينات

تم اكتشاف أول بروتين باريتوبسين في الخلايا المستقبلة للضوء في العين الجدارية للسحلية. يتميز بروتين باريتوبسين السحلية بحساسيته للون الأخضر ( λ max = 522  نانومتر)، وعلى الرغم من كونه بروتين أوبسين من النوع c، فإنه، مثل بروتينات الأوبسين البصرية في الفقاريات، لا يُحفز فرط الاستقطاب عبر بروتين Gt، بل يُحفز إزالة الاستقطاب عبر بروتين Go. [ 84 ] [ 85 ]

إنسيفالوبسين أو بانوبسين

توجد البانوبسينات في العديد من الأنسجة (الجلد، [ 51 ] الدماغ ، [ 53 ] [ 86 ] الخصيتان ، [ 53 ] القلب، الكبد، [ 86 ] الكلى، العضلات الهيكلية، الرئة، البنكرياس، والشبكية [ 86 ] ). وقد اكتُشفت في الأصل في دماغ الإنسان والفأر ، ولذلك سُميت بالإنسيفالوبسين. [ 53 ]

تم اكتشاف أول بروتين بانوبسين في اللافقاريات في الخلايا المستقبلة للضوء الهدبية للدودة الحلقية Platynereis dumerilii، ويُسمى c(iliary)-opsin. [ 87 ] يتميز هذا البروتين c-opsin بحساسيته للأشعة فوق البنفسجية ( λ max = 383  نانومتر)، ويمكن ضبطه بمقدار 125 نانومتر عند حمض أميني  واحد (نطاق λ max = 377-502 نانومتر). [ 88 ] وبالتالي، ليس من المستغرب وجود بروتين c-opsin ثانٍ حساس للضوء الأزرق السماوي ( λ max = 490 نانومتر) في Platynereis dumerilii . [ 89 ] يساهم بروتين c-opsin الأول في انجذاب اليرقة نحو الجاذبية بفعل الأشعة فوق البنفسجية . ويشكل هذا الانجذاب، بالتزامن مع الانجذاب الضوئي ، مقياسًا نسبيًا للعمق اللوني . [ 90 ] في الأعماق المختلفة، يتكون الضوء في الماء من أطوال موجية مختلفة : أولًا، تختفي الأطوال الموجية الحمراء (> 600 نانومتر) والأشعة فوق البنفسجية والبنفسجية (< 420 نانومتر). كلما زاد العمق، ضاق الطيف بحيث لا يتبقى سوى الضوء السماوي (480 نانومتر). [ 91 ] وهكذا، تستطيع اليرقات تحديد عمقها من خلال اللون. يبقى اللون، على عكس السطوع، ثابتًا تقريبًا بغض النظر عن وقت اليوم أو حالة الطقس، على سبيل المثال في حالة الغيوم. [ 92 ] [ 93 ]     

تُعبَّر البانوبسينات أيضًا في أدمغة بعض الحشرات. [ 69 ] تمتص بانوبسينات البعوض وسمكة البخاخ الضوءَ بأقصى قدر عند 500  نانومتر و460  نانومتر على التوالي. وينشط كلاهما بروتينات Gi وGo في المختبر. [ 94 ]

تُعتبر البانوبسينات شقيقة للأوبسينات TMT. [ 28 ] [ 95 ] [ 47 ] [ 96 ]

أوبسين الأنسجة المتعددة (TMT) في الأسماك العظمية

تم اكتشاف أول بروتين أوبسين متعدد الأنسجة (TMT-opsin) في العديد من أنسجة الأسماك العظمية ، ولذلك يُطلق عليه اسم أوبسينات الأنسجة المتعددة في الأسماك العظمية (TMT-opsins). [ 97 ] تُشكل بروتينات الأوبسين متعددة الأنسجة ثلاث مجموعات، وهي الأقرب صلةً بمجموعة رابعة هي البانوبسينات، والتي تُعتبر بالتالي نظائر لبروتينات الأوبسين متعددة الأنسجة. [ 28 ] [ 47 ] [ 95 ] [ 96 ] كما تشترك بروتينات الأوبسين متعددة الأنسجة والبانوبسينات في نفس الإنترونات ، مما يؤكد انتماءها إلى نفس المجموعة الجينية. [ 97 ]

الأوبسينات في اللاسعات

تُعدّ اللاسعات ، التي تشمل قناديل البحر والمرجان وشقائق النعمان البحرية ، من أقدم الحيوانات التي تمتلك عيونًا معقدة. ترتبط الأوبسينات الموجودة في عيون قناديل البحر (الروباليا) ببروتينات Gs، مما يرفع مستوى cAMP داخل الخلايا. [ 98 ] [ 65 ] يمكن أن ترتبط أوبسينات المرجان ببروتينات Gq وبروتينات Gc. بروتينات Gc هي نوع فرعي من بروتينات G خاص باللاسعات. [ 99 ] تنتمي أوبسينات اللاسعات إلى مجموعتين: زينوبسينات ونيسوبسينات. تحتوي زينوبسينات أيضًا على أوبسينات ثنائية التناظر، بينما تقتصر نيسوبسينات على اللاسعات. [ 21 ] [ 28 ] ومع ذلك، فقد وجدت دراسات سابقة أن بعض الأوبسينات في اللاسعات تنتمي إلى السيلوبسينات والرابوبسينات والتتراوبسينات الموجودة في ثنائيات التناظر . [ 68 ] [ 100 ] [ 101 ]

الأوبسينات الرابدميرية

تُعرف الأوبسينات الرابدميرية (الرابوبسينات، أوبسينات-r) أيضًا باسم أوبسينات Gq، لأنها ترتبط ببروتين Gq. تستخدم الرخويات والمفصليات الرابوبسينات. ويبدو أن المفصليات تكتسب رؤية الألوان بطريقة مشابهة للفقاريات، باستخدام ثلاث مجموعات (أو أكثر) متميزة من الأوبسينات، تختلف من حيث التطور الوراثي والحساسية الطيفية. [ 69 ] كما يُعبر عن الرابوبسين ميلانوبسين في الفقاريات، حيث ينظم الإيقاعات اليومية ويتوسط منعكس الحدقة. [ 69 ]

على عكس السيلوبسينات، ترتبط الرابوبسينات بقنوات أيونية نموذجية ذات جهد مستقبل عابر؛ مما يؤدي إلى إزالة فرق الجهد الكهربائي عبر غشاء الخلية (أي إزالة الاستقطاب ). [ 70 ]

من المرجح أن يؤدي تحديد التركيب البلوري لرودوبسين الحبار [ 13 ] إلى تعزيز فهمنا لوظيفته في هذه المجموعة.

تستخدم المفصليات أنواعًا مختلفة من الأوبسينات في أنواع عيونها المختلفة، ولكن على الأقل في سرطان البحر ليمولوس، فإن الأوبسينات الموجودة في العيون الجانبية والعيون المركبة متطابقة بنسبة 99%، ومن المفترض أنها تباعدت مؤخرًا. [ 102 ]

الميلانوبسين

يشارك الميلانوبسين (OPN4) في الإيقاعات اليومية ، ورد فعل الحدقة ، وتصحيح الألوان في حالات الإضاءة العالية. من الناحية التطورية، ينتمي إلى عائلة الأوبسينات الرابدميرية (الرابوبسينات، أوبسينات-r)، وهو وظيفيًا وبنيويًا رابوبسين، ولكنه لا يوجد في الرابدميرات.

التتراوبسينات

تشمل التتراوبسينات النيوروبسينات ، والجووبسينات، والكروموبسينات. [ 21 ] [ 28 ] [ 67 ] تتكون الكروموبسينات من سبع مجموعات فرعية: آر جي آر أوبسينات ، والريتينوكرومات ، والبيروبسينات ، والفاروبسينات، والأستروبسينات، والنيموبسينات، والجلووبسينات. [ 21 ]

نيوروبسينات

تُعدّ النيوروبسينات حساسة للأشعة فوق البنفسجية من النوع A، وتحديدًا عند طول موجي 380  نانومتر. وتوجد في الدماغ والخصيتين والجلد وشبكية العين لدى الإنسان والقوارض، وكذلك في دماغ وشبكية الطيور. وفي الطيور والقوارض، تُساهم في الرؤية فوق البنفسجية. [ 51 ] [ 56 ] [ 103 ] وترتبط ببروتينات Gi. [ 56 ] [ 103 ] في الإنسان، يُشفّر النيوروبسين بواسطة جين OPN5 . ووظيفته في شبكية العين البشرية غير معروفة. أما في الفأر، فيُحفّز النيوروبسين استجابة شبكية العين والقرنية للضوء، على الأقل خارج الجسم الحي. [ 104 ]

جو-أوبسينز

تغيب بروتينات غو-أوبسين عن الفقاريات العليا [ 27 ] والحيوانات الانسلاخية [ 105 ] . وتوجد في الخلايا الهدبية المستقبلة للضوء في عين المحار [ 106 ] وفي الحبليات القاعدية الرميح [ 107 ] . أما في بلاتينيريس دوميريلي ، فيُعبَّر عن بروتين غو-أوبسين في الخلايا الرابدميرية المستقبلة للضوء في العين [ 91 ] .

أوبسينات RGR

تُعبَّر بروتينات RGR-opsins، المعروفة أيضًا باسم مستقبلات البروتين G المقترنة بالريتينال، في ظهارة الصباغ الشبكي (RPE) وخلايا مولر . [ 108 ] وهي ترتبط بشكل تفضيلي بالريتينال الكامل المتحول في الظلام بدلًا من الريتينال 11-سيس. [ 41 ] كان يُعتقد أن بروتينات RGR-opsins هي إنزيمات تحويل ضوئي [ 44 ]، ولكنها في الواقع تُنظِّم حركة الريتينويدات وإنتاجها. [ 69 ] [ 109 ] وعلى وجه الخصوص، تُسرِّع إنتاج 11-سيس-ريتينول (وهو طليعة 11-سيس-ريتينال) من إسترات الريتينيل الكاملة المتحولة، بشكل مستقل عن الضوء. [ 110 ] ومع ذلك، فإن إسترات الريتينيل الكاملة المتحولة تُصبح متاحة بشكل مستقل عن الضوء بواسطة بروتينات RGR-opsins. ولا يُعرف ما إذا كانت بروتينات RGR-opsins تُنظِّم ذلك عبر بروتين G أو آلية إشارات أخرى. [ 111 ] يمتص بروتين RGR-opsin في الماشية أقصى قدر من الضوء عند أطوال موجية مختلفة تبعًا لقيمة الرقم الهيدروجيني. عند الرقم الهيدروجيني المرتفع، يمتص أقصى قدر من  الضوء الأزرق (469 نانومتر)، وعند الرقم الهيدروجيني المنخفض، يمتص أقصى قدر من الأشعة فوق البنفسجية (370  نانومتر). [ 112 ]

بيروبسين

البيروبسين ، وهو مستقبل يشبه الصبغة البصرية، هو بروتين يتم ترميزه في البشر بواسطة جين RRH . [ 113 ]

بروتينات أخرى تسمى الأوبسينات

يمكن تصنيف المستقبلات الضوئية بعدة طرق، بما في ذلك الوظيفة (الرؤية، والانجذاب الضوئي، والاستجابة الضوئية، وما إلى ذلك)، ونوع الكروموفور ( الشبكية ، والفلافين ، والبيلين )، والبنية الجزيئية ( الثالثية ، والرابعة )، وإخراج الإشارة ( الفسفرة ، والاختزال ، والأكسدة )، وما إلى ذلك. [ 114 ]

إلى جانب الأوبسينات الحيوانية، وهي مستقبلات مقترنة ببروتين G ، توجد مجموعة أخرى من بروتينات المستقبلات الضوئية تُسمى الأوبسينات. [ 70 ] [ 115 ] هذه هي الأوبسينات الميكروبية ، وتستخدمها بدائيات النوى وبعض الطحالب (كمكون من مكونات قنوات الرودوبسين ) والفطريات ، [ 116 ] بينما تستخدم الحيوانات الأوبسينات الحيوانية حصراً. لم يُعثر على أي أوبسينات خارج هذه المجموعات (على سبيل المثال في النباتات أو البلاكووزوا ). [ 70 ]

تُعرف الأوبسينات الميكروبية والحيوانية أيضًا باسم الأوبسينات من النوع الأول والنوع الثاني على التوالي. يُطلق على كلا النوعين اسم الأوبسينات، لأنه كان يُعتقد سابقًا أنهما مرتبطان: فكلاهما مستقبلات ذات سبعة نطاقات غشائية، ويرتبطان تساهميًا بالشبكية كصبغة ، مما يحولهما إلى مستقبلات ضوئية تستشعر الضوء. ومع ذلك، لا يوجد أي ارتباط بين النوعين على مستوى التسلسل. [ 117 ]

في الواقع، لا تتجاوز نسبة التطابق في تسلسل الأوبسينات بين الحيوانات والميكروبات ما يمكن تفسيره بالصدفة. مع ذلك، طُوّرت في السنوات الأخيرة أساليب جديدة خاصة بالتطور السلالي العميق . ونتيجةً لذلك، وجدت العديد من الدراسات أدلةً على وجود علاقة تطورية محتملة بينهما. [ 118 ] [ 35 ] [ 119 ] لكن هذا لا يعني بالضرورة أن السلف المشترك الأخير للأوبسينات الميكروبية والحيوانية كان حساسًا للضوء: فقد نشأت جميع الأوبسينات الحيوانية (عن طريق تضاعف الجينات وتفرعها) في مرحلة متأخرة من تاريخ عائلة جينات مستقبلات البروتين المقترن بـ G (GPCR) الكبيرة ، والتي نشأت بدورها بعد تفرع النباتات والفطريات والسوطيات الطوقية والإسفنجيات عن أقدم الحيوانات. يوجد الكروموفور الشبكي حصريًا في فرع الأوبسين من هذه العائلة الجينية الكبيرة، مما يعني أن وجوده في أماكن أخرى يُمثل تطورًا تقاربيًا ، وليس تشابهًا جينيًا . تختلف الرودوبسينات الميكروبية، من حيث التسلسل، اختلافًا كبيرًا عن أي من عائلات مستقبلات البروتين المقترن بـ G. [ 120 ] ووفقًا لإحدى الفرضيات، تنتمي كل من الأوبسينات الميكروبية والحيوانية إلى عائلة مستقبلات البروتين المقترن بـ G الناقلة (TOG) ، وهي مجموعة فرعية مقترحة تشمل مستقبلات البروتين المقترن بـ G (GPCR)، والرودوبسين الميكروبي الناقل للأيونات (MR)، وسبعة أنواع أخرى. [ 121 ]

معظم الأوبسينات الميكروبية عبارة عن قنوات أو مضخات أيونية وليست مستقبلات حقيقية، ولا ترتبط ببروتين G. توجد الأوبسينات الميكروبية في جميع نطاقات الحياة الثلاثة: العتائق ، والبكتيريا ، وحقيقيات النوى . في حقيقيات النوى، توجد الأوبسينات الميكروبية بشكل رئيسي في الكائنات وحيدة الخلية مثل الطحالب الخضراء، وفي الفطريات. في معظم حقيقيات النوى متعددة الخلايا المعقدة، استُبدلت الأوبسينات الميكروبية بجزيئات أخرى حساسة للضوء مثل الكريبتوكروم والفيتوكروم في النباتات ، والأوبسينات الحيوانية في الحيوانات . [ 122 ]

تُعرف الأوبسينات الميكروبية عادةً باسم جزيء الرودوبسين، أي أن الرودوبسين (بمعناه الواسع) = أوبسين + كروموفور. ومن بين أنواع الأوبسينات الميكروبية العديدة، مضخات البروتون : بكتيريورودوبسين (BR) وزانثورودوبسين (xR)، ومضخة الكلوريد: هالورودوبسين (HR)، والمستشعرات الضوئية: رودوبسين الحسي I (SRI) ورودوبسين الحسي II (SRII)، بالإضافة إلى بروتيورودوبسين (PR)، وأوبسين نيوروسبورا I (NOPI)، ورودوبسين الكلاميدوموناس الحسي A (CSRA)، ورودوبسين الكلاميدوموناس الحسي B (CSRB)، وقناة الرودوبسين (ChR)، وأركيرودوبسين (Arch). [ 123 ]

تستخدم مجموعات بكتيرية مختلفة العديد من الأوبسينات الميكروبية، مثل بروتيورودوبسين وبكتيريورودوبسين ، لاستخلاص الطاقة من الضوء لإجراء عمليات أيضية عبر مسار غير قائم على الكلوروفيل . إضافةً إلى ذلك، تعمل هالورودوبسينات بكتيريا هالوبكتيريا وقنوات رودوبسين بعض الطحالب، مثل فولفوكس ، كقنوات أيونية حساسة للضوء ، ولأغراض أخرى، منها الانجذاب الضوئي . توجد رودوبسينات حسية في بكتيريا هالوبكتيريا تحفز استجابة انجذاب ضوئي من خلال التفاعل مع بروتينات غشائية مُدمجة لا ترتبط ببروتينات G. [ 124 ]

تُستخدم الأوبسينات الميكروبية (مثل رودوبسين القناة ، وهالورودوبسين ، وأركيرودوبسين ) في علم البصريات الوراثية لتفعيل أو تعطيل النشاط العصبي والقلبي [ 125 ] . يُفضل استخدام الأوبسينات الميكروبية عند تعديل النشاط العصبي بتردد أعلى، لأنها تستجيب بشكل أسرع من الأوبسينات الحيوانية. ويعود ذلك إلى أن الأوبسينات الميكروبية عبارة عن قنوات أيونية أو مضخات بروتون/أيونية ، وبالتالي يتم تنشيطها بالضوء مباشرةً، بينما تُنشط الأوبسينات الحيوانية بروتينات G، التي بدورها تُنشط إنزيمات فعالة تُنتج نواتج أيضية لفتح القنوات الأيونية. [ 126 ]

انظر أيضاً

مراجع

  1. 1 2 كيسي بي جيه، جيلمان إيه جي (فبراير 1988). "دور بروتين جي في اقتران المستقبلات بالمؤثرات" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 263 (6): 2577-2580 . doi : 10.1016/ s0021-9258 (18)69103-3 . PMID 2830256. S2CID 38970721 .  
  2. 1 2 أتوود تي كيه، فيندلاي جيه بي (فبراير 1994). "بصمة مستقبلات البروتين المقترن بـ G". هندسة البروتين . 7 (2): 195-203 . doi : 10.1093/protein/7.2.195 . PMID 8170923 . 
  3. ↑ ديكسون، ر. أ.، كوبيلكا، ب. ك.، سترادر، د. ج.، بينوفيتش، ج. ل.، دولمان، هـ. ج.، فريل، ت.، وآخرون . (مايو 1986). "استنساخ الجين والحمض النووي المكمل لمستقبلات بيتا الأدرينالية لدى الثدييات وتماثلها مع الرودوبسين". مجلة نيتشر . 321 (6065): 75-79 . Bibcode : 1986Natur.321...75D . doi : 10.1038/321075a0 . PMID: 3010132. S2CID : 4324074 .   
  4. ↑ ديكسون، ر. أ.، سيغال، إ. س.، راندز، إ.، ريجستر، ر. ب.، كانديلور، م. ر.، بليك، أ. د.، سترادر، س. د. (مارس 1987). "ارتباط الليجاند بمستقبلات بيتا الأدرينالية يتضمن نواتها الشبيهة بالرودوبسين". مجلة نيتشر . 326 (6108): 73-77 . Bibcode : 1987Natur.326...73D . doi : 10.1038/326073a0 . PMID: 2881211. S2CID : 4352920 .  
  5. ↑ والد، ج. (يوليو 1934). "الكاروتينات ودورة فيتامين أ في الرؤية" . مجلة نيتشر . 134 (3376): 65. Bibcode : 1934Natur.134...65W . doi : 10.1038/134065a0 . S2CID 4022911 . 
  6. ↑ والد، جي، براون، بي كيه، هوبارد، آر، أوروشنيك، دبليو (يوليو 1955). "متصاوغات سيس المعاقة لفيتامين أ والريتينين: بنية متصاوغ نيو-ب" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 41 (7): 438-451 . Bibcode : 1955PNAS...41..438W . doi : 10.1073 / pnas.41.7.438 . PMC 528115. PMID 16589696 .  
  7. ↑ براون، ب. ك.، ووالد، ج. (أكتوبر 1956). "المتماثل النيو-ب لفيتامين أ والريتينين" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 222 (2): 865-877 . doi : 10.1016/S0021-9258(20)89944-X . PMID 13367054 . 
  8. ↑ أوروشنيك، دبليو (يونيو 1956). "تخليق وتكوين فيتامين أ نيو-ب ونيو ريتينين ب". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 78 (11): 2651-2652 . Bibcode : 1956JAChS..78.2651O . doi : 10.1021/ja01592a095 .
  9. ↑ أوروشنيك دبليو، براون بي كيه، هوبارد آر، والد جي (سبتمبر 1956). "متصاوغات سيس المعاقة لفيتامين أ والريتينين: بنية متصاوغ نيو-ب" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 42 (9): 578-580 . Bibcode : 1956PNAS...42..578O . doi : 10.1073 / pnas.42.9.578 . PMC 534254. PMID 16589909 .  
  10. ↑ باوندز د (ديسمبر 1967). " موقع ارتباط الشبكية بالرودوبسين". نيتشر . 216 (5121): 1178-1181 . Bibcode : 1967Natur.216.1178B . doi : 10.1038/2161178a0 . PMID 4294735. S2CID 1657759 .  
  11. ↑ هارجريف، ب. أ.، ماكدويل، ج. هـ.، كورتيس، د. ر.، وانغ، ج. ك.، جوسزاك، إ.، فونغ، س. ل.، وآخرون . (1983). "بنية رودوبسين الأبقار". فيزياء حيوية البنية والآلية . 9 (4): 235-244 . doi : 10.1007/BF00535659 . PMID 6342691. S2CID 20407577 .   
  12. 1 2 3 Palczewski K، كوماساكا T، هوري T، بهنكي CA، موتوشيما H، فوكس BA، وآخرون . (أغسطس 2000). "التركيب البلوري للرودوبسين: مستقبل البروتين AG". علوم . 289 (5480): 739–745 . بيب كود : 2000Sci...289..739P . سيتيسيركس 10.1.1.1012.2275 . دوى : 10.1126/science.289.5480.739 . بميد 10926528 .   
  13. 1 2 موراكامي م، كوياما ت (مايو 2008). " البنية البلورية لرودوبسين الحبار". نيتشر . 453 (7193): 363-367 . Bibcode : 2008Natur.453..363M . doi : 10.1038/nature06925 . PMID 18480818. S2CID 4339970 .  
  14. ↑ كولينز، ف. د. (مارس 1953). "الرودوبسين والمؤشر الأصفر". مجلة نيتشر . 171 (4350): 469-471 . Bibcode : 1953Natur.171..469C . doi : 10.1038/171469a0 . PMID: 13046517. S2CID : 4152360 .  
  15. ^ بيت جا، كولينز إف دي، مورتون آر إيه، ستوك بي (يناير ١٩٥٥). "دراسات على رودوبسين. ثامنا. ريتينيليدينيثيلامين، مؤشر التناظرية الصفراء " . مجلة الكيمياء الحيوية . 59 (1): 122-128 . دوى : 10.1042 / bj0590122 . بمك 1216098 . بميد 14351151 .  
  16. ↑ هوبارد ر، كروبف أ (فبراير 1958). "تأثير الضوء على الرودوبسين" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 44 (2): 130-139 . Bibcode : 1958PNAS...44..130H . doi : 10.1073 / pnas.44.2.130 . PMC 335377. PMID 16590155 .  
  17. ↑ كروبف أ، هوبارد ر (نوفمبر 1959). "آلية تبييض الرودوبسين". حوليات أكاديمية نيويورك للعلوم . 74 (2): 266-280 . Bibcode : 1959NYASA..74..266K . doi : 10.1111 / j.1749-6632.1958.tb39550.x . PMID 13627857. S2CID 45830716 .  
  18. 1 2 تشوي إتش دبليو، كيم واي جيه، بارك جيه إتش، موريزومي تي، باي إي إف، كراوس إن، وآخرون . (مارس 2011). "التركيب البلوري للميتارودوبسين الثاني". طبيعة . 471 (7340): 651–655 . بيب كود : 2011Natur.471..651C . دوى : 10.1038 / طبيعة 09789 . بميد 21389988 . S2CID 4302421 .   
  19. 1 2 والد، ج. (أكتوبر 1968). "الأساس الجزيئي للإثارة البصرية". مجلة ساينس . 162 (3850): 230-239 . Bibcode : 1968Sci...162..230W . doi : 10.1126/science.162.3850.230 . PMID 4877437 . 
  20. ^ تيراكيتا أ، كاوانو ياماشيتا إي، كوياناجي م (يناير 2012). "تطور وتنوع الأوبسينات" . مراجعات وايلي متعددة التخصصات: نقل الأغشية والتشوير . 1 (1): 104-111 . دوى : 10.1002/wmts.6 .
  21. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 غومان م، بورتر إم إل، بوك إم جيه (أغسطس 2022). " الغلووبسينات: أوبسينات بدون ليسين رابط للشبكية" . الخلايا . 11 ( 15): 2441. doi : 10.3390/cells11152441 . PMC 9368030. PMID 35954284 .  تم نسخ المادة وتعديلها من هذا المصدر، وهو متاح بموجب ترخيص Creative Commons Attribution 4.0 International License .
  22. ↑ أمورا تي إل، راموس إل إس، جالان جيه إف، بيرج آر آر (أبريل 2008). "الضبط الطيفي لأصباغ المخاريط الحمراء الداكنة" . الكيمياء الحيوية . 47 (16): 4614-4620 . doi : 10.1021/bi702069d . PMC 2492582. PMID 18370404 .  
  23. ↑ باليستيروس، جيه إيه، وواينشتاين، إتش (1995). "أساليب متكاملة لبناء نماذج ثلاثية الأبعاد واستكشاف العلاقات بين البنية والوظيفة في مستقبلات البروتين المقترن بـ G باستخدام الحوسبة". بيولوجيا المستقبلات الجزيئية . أساليب في علم الأعصاب. المجلد 25. الصفحات 366-428 . doi : 10.1016/S1043-9471(05)80049-7 . ISBN   978-0-12-185295-5.
  24. أوفشينيكوف ، يو . أ. (نوفمبر 1982). "الرودوبسين والبكتيريورودوبسين: علاقات التركيب والوظيفة" . رسائل FEBS . 148 (2): 179-191 . Bibcode : 1982FEBSL.148..179O . doi : 10.1016 / 0014-5793(82)80805-3 . PMID 6759163. S2CID 85819100 .  
  25. 1 2 كاتانا آر، جوان سي، زانيني دي، لارسن مي، جيرالدو دي، جورتن بي آر، وآخرون . (سبتمبر 2019). "الأدوار المستقلة للكروموفور لبروتينات Opsin Apoproteins في المستقبلات الميكانيكية لذبابة الفاكهة " . علم الأحياء الحالي . 29 (17): 2961-2969.e4. بيب كود : 2019CBio...29E2961K . دوى : 10.1016/j.cub.2019.07.036 . بميد 31447373 . S2CID 201420079 .   
  26. 1 2 ليونغ، ن.ي.، ثاكور، د.ب.، غوراف، أ.س.، كيم، ش.هـ.، دي بيزيو، أ.، نيف، م.ي.، مونتيل، س. (أبريل 2020). "وظائف الأوبسينات في حاسة التذوق لدى ذبابة الفاكهة " . علم الأحياء الحالي . 30 (8): 1367-1379.e6. Bibcode : 2020CBio...30E1367L . doi : 10.1016/j.cub.2020.01.068 . PMC 7252503. PMID 32243853 .  
  27. 1 2 3 4 5 بورتر إم إل، بلاسيك جيه آر، بوك إم جيه، كاميرون إي جي، برينجل تي، كرونين تي دبليو، روبنسون بي آر (يناير 2012). "إلقاء ضوء جديد على تطور الأوبسين" . وقائع العلوم البيولوجية . 279 (1726): 3-14 . Bibcode : 2012PBioS.279....3P . doi : 10.1098/rspb.2011.1819 . PMC 3223661. PMID 22012981 .  
  28. 1 2 3 4 5 6 7 8 راميريز، إم دي، بايريت، إيه إن، بانكي، إم إس، سيرب، جيه إم، سبيسر، دي آي، سوافورد، إيه جيه، أوكلي، تي إتش (ديسمبر 2016). "السلف المشترك الأخير لمعظم الحيوانات ثنائية التناظر كان يمتلك تسعة أوبسينات على الأقل" . علم الأحياء التطوري وعلم الجينوم . 8 (12): 3640-3652 . doi : 10.1093/gbe/evw248 . PMC 5521729. PMID 28172965 .  
  29. 1 2 تروميل إي آر، تشو جيه إتش، دوير إن دي، كولبيرت إتش إيه، بارغمان سي آي (أكتوبر 1995). "مستقبلات غشائية متباينة ذات سبعة نطاقات مرشحة لتكون مستقبلات حسية كيميائية في الدودة الأسطوانية C. elegans" . مجلة Cell . 83 (2): 207-218 . Bibcode : 1995Cell...83..207T . doi : 10.1016/0092-8674(95)90162-0 . PMID 7585938. S2CID 17819587 .  
  30. ↑ دانييلو إس، ديلرويس جيه، فاليرو-غراسيا إيه، لوي إي كيه، بيرن إم، كانون جيه تي، وآخرون . (ديسمبر 2015). "تطور الأوبسين في الأمبولاكراريا" . علم الجينوم البحري . 24 (الجزء 2): 177-183 . Bibcode : 2015MarGn..24..177D . doi : 10.1016/j.margen.2015.10.001 . PMID 26472700 .  
  31. ^ شين ول، كوون واي، أديغبولا آ، لوه جيه، الشطرنج أ، مونتيل سي (مارس 2011). "وظيفة الرودوبسين في التمييز الحراري في ذبابة الفاكهة ". علوم . 331 (6022): 1333–1336 . بيب كود : 2011Sci...331.1333S . دوى : 10.1126/science.1198904 . بميد 21393546 . S2CID 206530389 .  
  32. ↑ سينثيلان بي آر، بييبنبروك دي، أوفزميرادوف جي، نادروفسكي بي، بيشستيدت إس، بولز إس، وآخرون . (أغسطس 2012). " جينات العضو السمعي في ذبابة الفاكهة وعيوب السمع الوراثية" . مجلة Cell . 150 (5): 1042-1054 . doi : 10.1016/j.cell.2012.06.043 . PMID 22939627. S2CID 1422764 .   
  33. ↑ Feuda R, Menon AK, Göpfert MC (مارس 2022). "إعادة النظر في الأوبسينات" . علم الأحياء الجزيئي والتطور . 39 (3) msac033. doi : 10.1093/molbev/msac033 . PMC 8892948. PMID 35143663 .  
  34. 1 2 ليونغ ، ن. ي.، ومونتيل، س. (أكتوبر 2017). "أدوار غير تقليدية للأوبسينات" . المراجعة السنوية لبيولوجيا الخلية والتطور . 33 (1): 241-264 . doi : 10.1146/annurev-cellbio-100616-060432 . PMC 5963513. PMID 28598695 .  
  35. 1 2 ديفاين إي إل، أوبراين دي دي، ثيوبالد دي إل (أغسطس 2013). "إعادة تحديد موقع الليسين النشط في الرودوبسين وآثاره على تطور بروتينات الريتينيليدين" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 110 (33): 13351-13355 . Bibcode : 2013PNAS..11013351D . doi : 10.1073/pnas.1306826110 . PMC 3746867. PMID 23904486 .  
  36. ↑ بوروتو-إسكويلا، د.أ.، روميرو-فرنانديز، و.، غارسيا-نيغريدو، ج.، كوريا، ب.أ.، غاريغا، ب.، فوكس، ك.، سيرويلا، ف. (2011). "تحليل النمط المحفوظ NPxxY لمستقبل الأستيل كولين المسكاريني M3: الدور الحاسم لـ Asp-7.49 في إشارات المستقبل وتكوين معقدات البروتينات المتعددة". علم وظائف الخلايا والكيمياء الحيوية . 28 (5): 1009-1022 . doi : 10.1159/000335788 . hdl : 2445/126278 . PMID: 22178951. S2CID : 14008354 .  
  37. 1 2 فريتز أو، فيليبك إس، كوكسا في، بالتشيفسكي ك، هوفمان كيه بي، إرنست أو بي (مارس 2003). "دور النمط المحفوظ NPxxY(x)5,6F في الحالة الأرضية للرودوبسين وأثناء التنشيط" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 100 (5): 2290-2295 . Bibcode : 2003PNAS..100.2290F . doi : 10.1073 / pnas.0435715100 . PMC 151333. PMID 12601165 .  
  38. ↑ تشو كيو، يانغ دي، وو إم، غو واي، غو دبليو، تشونغ إل، وآخرون . (ديسمبر 2019). "آلية التنشيط المشتركة لمستقبلات البروتين المقترن بالبروتين ج من الفئة أ" . eLife . 8 e50279 . doi : 10.7554/eLife.50279 . PMC 6954041. PMID 31855179 .   
  39. ↑ ويس ج، نانافاتي س، فوغل ز، ماجيو ر (يناير 1993). "الدور الوظيفي لبقايا البرولين والتريبتوفان المحفوظة بدرجة عالية بين مستقبلات البروتين المقترن بـ G، دُرِسَ من خلال تحليل طفري لمستقبل المسكارين m3" . مجلة EMBO . 12 (1): 331-338 . doi : 10.1002/j.1460-2075.1993.tb05661.x . PMC 413210. PMID 7679072 .  
  40. ↑ غاليس سي، كوالسكي-شوفيل أ، دوفور إم إن، سيفا سي، مورودر إل، براديرول إل، وآخرون (يونيو 2000). "طفرة الأسباراجين-391 ضمن النمط المحفوظ NPXXY لمستقبل الكوليسيستوكينين B تلغي تنشيط بروتين Gq دون التأثير على ارتباطه بالمستقبل" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 275 (23): 17321-17327 . doi : 10.1074/jbc.M909801199 . PMID 10748160 .  
  41. 1 2 هاو و، فونغ هـ ك (مارس 1999). "الصبغة الداخلية لمستقبلات الأوبسين المقترنة ببروتين G في شبكية العين من الظهارة الصبغية" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 274 (10): 6085-6090 . doi : 10.1074/jbc.274.10.6085 . PMID 10037690 . 
  42. ↑ هارا ت ، هارا ر (مايو 1967). "الرودوبسين والريتينوكروم في شبكية الحبار". مجلة نيتشر . 214 (5088): 573-575 . Bibcode : 1967Natur.214..573H . doi : 10.1038/214573a0 . PMID 6036171. S2CID 4184319 .  
  43. 1 2 تسوكاموتو هـ، تيراكيتا أ (نوفمبر 2010). "تنوع وخصائص وظيفية للأصباغ ثنائية الاستقرار" . العلوم الكيميائية الضوئية والبيولوجية الضوئية . 9 (11): 1435-1443 . Bibcode : 2010PhPhS...9.1435T . doi : 10.1039/c0pp00168f . PMID 20852774 . 
  44. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 تيراكيتا أ (1 مارس 2005). "الأوبسينات" . علم الأحياء الجينومي . 6 (3): 213. doi : 10.1186 / gb-2005-6-3-213 . PMC 1088937. PMID 15774036 .  
  45. ↑ ناغاتا تي، كوياناغي إم، تسوكاموتو إتش، تيراكيتا إيه (يناير 2010). "تحديد وتوصيف نظير بروتوستومي لبروتين بيروبسين من عنكبوت قافز". مجلة علم وظائف الأعضاء المقارن أ . 196 (1): 51-59 . doi : 10.1007/s00359-009-0493-9 . PMID 19960196. S2CID 22879394 .  
  46. ↑ جيرينغ ، دبليو جيه (يناير 2014). "تطور الرؤية". مراجعات وايلي متعددة التخصصات. علم الأحياء النمائي . 3 (1): 1-40 . doi : 10.1002/wdev.96 . PMID 24902832. S2CID 36881435 .  
  47. كاتو م، سوجياما ت، ساكاي ك، ياماشيتا ت، فوجيتا ه، ساتو ك، وآخرون . (18 نوفمبر 2016). " بروتينان مرتبطان بالأوبسين 3 في شبكية ودماغ الدجاج: أوبسين 3 من نوع TMT هو مستشعر للضوء الأزرق في الخلايا الأفقية للشبكية، والوطاء، والمخيخ" . PLOS ONE . 11 (11) e0163925. Bibcode : 2016PLoSO..1163925K . doi : 10.1371/journal.pone.0163925 . PMC 5115664. PMID 27861495 .   
  48. ↑ مازنا ب، غريكوفا ل، باليك أ، زيمكوفا هـ، فريدلوفا إ، أوبسيلوفا ف، وآخرون . (نوفمبر 2008). "دور بقايا البرولين في بنية ووظيفة مستقبل الميلاتونين MT2 البشري". مجلة أبحاث الغدة الصنوبرية . 45 (4): 361-372 . doi : 10.1111/ j.1600-079X.2008.00598.x . PMID 18544139. S2CID 6202186 .   
  49. ↑ يوكوياما ، س. (يوليو 2000). "التطور الجزيئي لأصباغ الرؤية في الفقاريات". التقدم في أبحاث الشبكية والعين . 19 (4): 385-419 . doi : 10.1016/S1350-9462(00)00002-1 . PMID 10785616. S2CID 28746630 .  
  50. ↑ ديب، س. س. (مايو 2005). " الأساس الجزيئي للاختلاف في رؤية الألوان لدى الإنسان". علم الوراثة السريرية . 67 (5): 369-377 . doi : 10.1111/j.1399-0004.2004.00343.x . PMID 15811001. S2CID 24105079 .  
  51. 1 2 3 4 5 6 هالتاوفدرهايد ك، أوزدسليك ر ن، ويكس ن ل، ناجيرا ج أ، أوانسيا إي (2015). " تعبير الأوبسين في بشرة الإنسان" . الكيمياء الضوئية والبيولوجيا الضوئية . 91 (1): 117-123 . doi : 10.1111/php.12354 . PMC 4303996. PMID 25267311 .  
  52. ^ وايت جيه، تشيانو إم، ويجلزورث إم، جيسكي آر، رايلي جيه، وايت إن، وآخرون . (يوليو 2008). "تحديد الجين الجديد القابل للربو على الكروموسوم 1كتر وتقييمه الوظيفي" . علم الوراثة الجزيئية البشرية . 17 (13): 1890–1903 . دوى : 10.1093/hmg/ddn087 . بميد 18344558 .  
  53. 1 2 3 4 بلاكشو إس، سنايدر إس إتش (مايو 1999). "إنسيفالوبسين: أوبسين جديد خارج الشبكية في الثدييات، يتمركز بشكل منفصل في الدماغ" . مجلة علم الأعصاب . 19 (10): 3681-3690 . doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-10-03681.1999 . PMC 6782724. PMID 10234000 .  
  54. ^ Nissilä J، Mänttäri S، Särkioja T، Tuominen H، Takala T، Timonen M، Saarela S (نوفمبر 2012). "وفرة بروتين Encephalopsin (OPN3) في دماغ الفأر البالغ" . مجلة علم وظائف الأعضاء المقارن أ . 198 (11): 833–839 . دوى : 10.1007/s00359-012-0754-x . بمك 3478508 . بميد 22991144 .  
  55. 1 2 بايلز إتش جيه، لوكاس آر جيه (مايو 2013). "يشكل الميلانوبسين البشري صبغة حساسة للغاية للضوء الأزرق (λmax ≈ 479 نانومتر) تدعم تنشيط مسارات إشارات G(q/11) وG(i/o)" . وقائع العلوم البيولوجية . 280 (1759) 20122987. doi : 10.1098/rspb.2012.2987 . PMC 3619500. PMID 23554393 .  
  56. 1 2 3 4 كوجيما د، موري س، توري م، وادا أ، موريشيتا ر، فوكادا ي (17 أكتوبر 2011). "بروتين مستقبل الضوء OPN5 الحساس للأشعة فوق البنفسجية في الإنسان والفأر" . PLOS ONE . 6 (10) e26388. Bibcode : 2011PLoSO...626388K . doi : 10.1371/ journal.pone.0026388 . PMC 3197025. PMID 22043319 .  
  57. ↑ تارتلين إي إي، بيلينجهام جيه، هانكينز إم دبليو، فوستر آر جي، لوكاس آر جيه (نوفمبر 2003). "نيوروبسين (Opn5): أوبسين جديد تم تحديده في الأنسجة العصبية للثدييات" . رسائل FEBS . 554 (3): 410-416 . doi : 10.1016/S0014-5793(03)01212-2 . PMID 14623103 . 
  58. ↑ ياماشيتا تي، أونو ك، أوتشي إتش، يوموتو إيه، غوتوه إتش، توموناري إس، وآخرون . (فبراير 2014). "تطور بروتين Opn5 لدى الثدييات كصبغة متخصصة في امتصاص الأشعة فوق البنفسجية من خلال طفرة حمض أميني واحد" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 289 (7): 3991-4000 . doi : 10.1074/jbc.M113.514075 . PMC 3924266. PMID 24403072 .   
  59. ↑ ماثجر إل إم، روبرتس إس بي، هانلون آر تي (أكتوبر 2010). "دليل على استشعار الضوء الموزع في جلد الحبار، سيبيا أوفيسيناليس" . رسائل علم الأحياء . 6 (5): 600-603 . doi : 10.1098/rsbl.2010.0223 . PMC 2936158. PMID 20392722 .  
  60. ↑ يونغ إي (20 مايو 2015). "الأخطبوطات، وربما الحبار، تستطيع استشعار الضوء بجلدها" . ناشيونال جيوغرافيك . مؤرشف من الأصل في 23 فبراير 2021.
  61. ↑ يو سي، لي واي، تشانغ إكس، هوانغ إكس، ماليارتشوك في، وانغ إس، وآخرون . (سبتمبر 2014). "أنظمة تمويه كهروضوئية تكيفية بتصاميم مستوحاة من جلود رأسيات الأرجل" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 111 (36): 12998-13003 . Bibcode : 2014PNAS..11112998Y . doi : 10.1073 / pnas.1410494111 . PMC 4246966. PMID 25136094 .   
  62. 1 2 شوت، رايان ك.؛ بيريز، ليا؛ كوياتكوفسكي، ماثيو أ.؛ إيمهوف، فانس؛ غوم، جينيفر م. (فبراير 2022). "تحليلات تطورية لجينات الأوبسين البصرية في الضفادع والعلاجيم: التنوع، والتضاعف، والانتقاء الإيجابي" . علم البيئة والتطور . 12 (2) e8595. Bibcode : 2022EcoEv..12E8595S . doi : 10.1002 / ece3.8595 . ISSN 2045-7758 . PMC 8820127. PMID 35154658 .   
  63. ↑ هاجن، جوانا إف دي؛ روبرتس، ناتالي إس؛ جونستون، روبرت جيه (يناير 2023). "التاريخ التطوري والضبط الطيفي للأوبسينات البصرية في الفقاريات" . علم الأحياء النمائي . 493 : 40-66 . doi : 10.1016/j.ydbio.2022.10.014 . ISSN 1095-564X . PMC 9729497. PMID 36370769 .   
  64. ↑ هاول، كيمبرلي (25 يناير 2023). "كيف يتطور التباين في سمة التزاوج؟ رؤى من دراسات إشارات الألوان وإدراكها في ضفدع سام شديد التعدد الشكلي" . d-scholarship.pitt.edu . تاريخ الاسترجاع: 15 نوفمبر 2024 .
  65. 1 2 ليغيرتوفا م، بيرغنر ج، كوزميكوفا إ، فابيان ب، بومبينيو أ.ر، سترناد هـ، وآخرون . (يوليو 2015). "جينوم المكعبات يُلقي الضوء على التنوع الوظيفي للأوبسينات وتطور المستقبلات الضوئية" . التقارير العلمية . 5 11885. Bibcode : 2015NatSR...511885L . doi : 10.1038/srep11885 . PMC 5155618. PMID 26154478 .   
  66. ↑ كيروجا أرتيجاس جي، لابيبي بي، ليكلير إل، تاكيدا إن، ديجوتشي آر، جيكيلي جي، وآخرون . (يناير 2018). "يتوسط الأوبسين المعبر عنه في الغدد التناسلية في عملية التفريخ التي يسببها الضوء في قنديل البحر كليتيا " . الحياة الإلكترونية . 7 إي29555. دوى : 10.7554/eLife.29555 . بمك 5756024 . بميد 29303477 .   
  67. 1 2 3 راولينسون كيه إيه، لابراز إف، باليستر إي آر، تيراساكي إم، رودجرز جيه، ماكدويل آر جيه، وآخرون . (أكتوبر 2019). "مستقبلات ضوئية عصوية الشكل خارج العين في دودة مسطحة تُعبّر عن صبغة زينوبسين الضوئية" . eLife . 8 e45465 . doi : 10.7554/eLife.45465 . PMC 6805122. PMID 31635694 .   
  68. 1 2 Feuda R, Hamilton SC, McInerney JO, Pisani D (نوفمبر 2012). "تطور الأوبسين في الحيوانات متعددة الخلايا يكشف عن مسار بسيط للرؤية الحيوانية" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 109 (46): 18868-18872 . Bibcode : 2012PNAS..10918868F . doi : 10.1073/pnas.1204609109 . PMC 3503164. PMID 23112152 .  
  69. 1 2 3 4 5 6 شيتشيدا، واي، وماتسوياما، تي (أكتوبر 2009). "تطور الأوبسينات والتحويل الضوئي" . المعاملات الفلسفية للجمعية الملكية في لندن. السلسلة ب، العلوم البيولوجية . 364 ( 1531): 2881-2895 . doi : 10.1098/rstb.2009.0051 . PMC 2781858. PMID 19720651 .  
  70. 1 2 3 4 بلاتشيتزكي دي سي، فونغ سي آر، أوكلي تي إتش (يوليو 2010). "تطور التحويل الضوئي من مسار سلفي مُنظَّم بواسطة النيوكليوتيدات الحلقية" . وقائع العلوم البيولوجية . 277 (1690): 1963-1969 . doi : 10.1098/rspb.2009.1797 . PMC 2880087. PMID 20219739 .  
  71. ↑ هانت، د.م.، كارفاليو، ل.س.، كاوينغ، ج.أ.، ديفيز، و.ل. (أكتوبر 2009). "تطور وضبط الطيف للأصباغ البصرية في الطيور والثدييات" . المعاملات الفلسفية للجمعية الملكية في لندن. السلسلة ب، العلوم البيولوجية . 364 (1531): 2941-2955 . doi : 10.1098/rstb.2009.0044 . PMC 2781856. PMID 19720655 .  
  72. ↑ تريزيس إيه إي، كولين إس بي (أكتوبر 2005). "الأوبسينات: التطور في الانتظار" . علم الأحياء الحالي . 15 (19): R794– R796. رمز Bibcode : 2005CBio...15.R794T . doi : 10.1016/j.cub.2005.09.025 . PMID 16213808 . 
  73. ↑ غولاتي إس، جاسترزيبسكا بي، بانيرجي إس، بلاسيريس إيه إل، ميزتا بي، غاو إس، وآخرون . (مارس 2017). "السلوك الضوئي الدوري للرودوبسين الناتج عن آلية تماثل غير نمطية" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 114 (13): E2608– E2615 . Bibcode : 2017PNAS..114E2608G . doi : 10.1073/pnas.1617446114 . PMC 5380078. PMID 28289214 .   
  74. ↑ مانو هـ، كوجيما د، فوكادا ي (نوفمبر 1999). "إكسو-رودوبسين: رودوبسين جديد يُعبَّر عنه في الغدة الصنوبرية لسمكة الزيبرا". أبحاث الدماغ. أبحاث الدماغ الجزيئية . 73 ( 1-2 ): 110-118 . doi : 10.1016/S0169-328X(99)00242-9 . PMID 10581404 . 
  75. ↑ تارتلين إي إي، فرانسن إم بي، إدواردز بي سي، هانكينز إم دبليو، شيرتلر جي إف، فوغل آر، وآخرون . (نوفمبر 2011). "تكيف الأوبسين الخارجي للعصيات العظمية المُعبر عنه في الغدة الصنوبرية مع الاستقبال الضوئي غير المُكوِّن للصور من خلال تعزيز اضمحلال ميتا 2" . علوم الحياة الخلوية والجزيئية . 68 (22): 3713-3723 . doi : 10.1007/s00018-011-0665-y . PMC 3203999. PMID 21416149 .   
  76. ↑ أوكانو تي، يوشيزاوا تي، فوكادا واي (نوفمبر 1994). "بينوبسين جزيء مستقبل للضوء في الغدة الصنوبرية للدجاج". نيتشر . 372 (6501): 94-97 . Bibcode : 1994Natur.372...94O . doi : 10.1038 / 372094a0 . PMID 7969427. S2CID 4301315 .  
  77. ↑ ناكان واي، يوشيمورا تي (فبراير 2019). "التنظيم الضوئي الدوري للتكاثر في الفقاريات". المراجعة السنوية لعلوم الأحياء الحيوانية . 7 (1). المراجعات السنوية : 173-194 . doi : 10.1146/annurev - animal-020518-115216 . PMID 30332291. S2CID 52984435 .  
  78. ↑ فيليب إيه آر، غارسيا-فرنانديز جيه إم، سوني بي جي، لوكاس آر جيه، بيلينغهام جيه، فوستر آر جي (يونيو 2000). "الأوبسين القديم (VA) في الفقاريات والاستقبال الضوئي خارج الشبكية في سمك السلمون الأطلسي (Salmo salar)". مجلة علم الأحياء التجريبي . 203 (الجزء 12): 1925-1936 . Bibcode : 2000JExpB.203.1925P . doi : 10.1242/jeb.203.12.1925 . PMID 10821749 . 
  79. ↑ بوليتيني، م. أ.، راموس، ب. س.، مورايس، م. ن.، كاستروتشي، أ. م. (2015). " الأوبسينات غير البصرية وتنظيم الساعات الطرفية بواسطة الضوء والهرمونات" . الكيمياء الضوئية والبيولوجيا الضوئية . 91 (5): 1046-1055 . doi : 10.1111/php.12494 . PMID 26174318. S2CID 41895317 .  
  80. ↑ بلاكشو إس، سنايدر إس إتش (نوفمبر 1997). "بارابينوبسين، أوبسين جديد في سمك السلور يتمركز في العضو المجاور للغدة الصنوبرية، يُعرّف عائلة جينية جديدة" . مجلة علم الأعصاب . 17 (21): 8083-8092 . doi : 10.1523/JNEUROSCI.17-21-08083.1997 . PMC 6573767. PMID 9334384 .  
  81. ^ كوياناجي إم، كاوانو إي، كينوجاوا واي، أويشي تي، شيشيدا واي، تاموتسو إس، تيراكيتا أ (أبريل 2004). "صبغة الأشعة فوق البنفسجية ثنائية الاستقرار في لامبري الصنوبرية" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 101 (17): 6687–6691 . بيب كود : 2004PNAS..101.6687K . دوى : 10.1073/pnas.0400819101 . بمك 404106 . بميد 15096614 .  
  82. ^ كوياناجي، ميتسوماسا؛ شين، باوغو؛ ناجاتا، تاكاشي؛ صن، لانفانغ؛ وادا، سيجي؛ كاميمورا، ساتومي؛ كاجي ناكاداي، إيريكو؛ تيراكيتا ، أكيهيسا (2022/02/08)، علم البصريات الوراثي GPCR عالي الأداء استنادًا إلى الخواص الجزيئية للأوبسينات الحيوانية، MosOpn3 وLamPP ، دوى : 10.1101/2022.02.07.479375 ، تم استرجاعه في 17-07-2026
  83. ^ كوياناجي م، وادا إس، كاوانو-ياماشيتا إي، هارا واي، كوراكو إس، كوساكا إس، وآخرون . (سبتمبر 2015). "تنويع البارابينوبسين الضوئي غير المرئي في الحساسية الطيفية للوظائف الصنوبرية المتنوعة" . بي إم سي علم الأحياء . 13 (1) 73. دوى : 10.1186/s12915-015-0174-9 . بمك 4570685 . بميد 26370232 .   
  84. ↑ سو سي واي، لو دي جي، تيراكيتا إيه، شيتشيدا واي، لياو إتش دبليو، كازمي إم إيه، وآخرون . (مارس 2006). " مكونات التحويل الضوئي في الفص الجداري للعين وآثارها التطورية المحتملة". مجلة ساينس . 311 (5767): 1617-1621 . Bibcode : 2006Sci...311.1617S . doi : 10.1126/science.1123802 . PMID 16543463. S2CID 28604455 .   
  85. ^ كوياناجي م ، تيراكيتا أ (مايو 2014). "تنوع الأصباغ الحيوانية المعتمدة على الأوبسين وإمكاناتها الضوئية" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - الطاقة الحيوية . 1837 (5): 710-716 . دوى : 10.1016/j.bbabio.2013.09.003 . بميد 24041647 . 
  86. 1 2 3 هالفورد إس، فريدمان إم إس، بيلينجهام جيه، إنجليس إس إل، بوبالاسوندارام إس، سوني بي جي، وآخرون . (مارس 2001). "توصيف جين أوبسين بشري جديد ذي تعبير نسيجي واسع وتحديد الجينات المدمجة والمجاورة على الكروموسوم 1q43". علم الجينوم . 72 (2): 203-208 . doi : 10.1006/geno.2001.6469 . PMID 11401433 .  
  87. ↑ أرندت د، تيسمار-رايبل ك، سنيمان هـ، دورستاين أ.و، ويتبرودت ج (أكتوبر 2004). "مستقبلات ضوئية هدبية ذات أوبسين من نوع الفقاريات في دماغ لافقاري". مجلة ساينس . 306 (5697): 869-871 . Bibcode : 2004Sci...306..869A . doi : 10.1126/science.1099955 . PMID 15514158. S2CID 2583520 .  
  88. ↑ تسوكاموتو هـ، تشين آي إس، كوبو واي، فوروتاني واي (أغسطس 2017). "أوبسين هدبي في دماغ عوالق حيوانية بحرية من الديدان الحلقية حساس للأشعة فوق البنفسجية، ويتم ضبط هذه الحساسية بواسطة بقايا حمض أميني واحد" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 292 (31): 12971-12980 . doi : 10.1074/jbc.M117.793539 . PMC 5546036. PMID 28623234 .  
  89. ^ آيرز تي، تسوكاموتو إتش، غوهمان إم، فيدين راجان في بي، تيسمار رايبل كيه (أبريل 2018). "AG o -type opsin يتوسط منعكس الظل في الحلقية Platynereis dumerilii" . بي إم سي علم الأحياء . 16 (1) 41. دوى : 10.1186/s12915-018-0505-8 . بمك 5904973 . بميد 29669554 .  
  90. ↑ فيراسزتو سي، غومان إم، جيا إتش، راجان في بي، بيزاريس-كالديرون إل إيه، بينيرو-لوبيز سي، وآخرون . (مايو 2018). "تشكل دوائر الخلايا المستقبلة للضوء الهدبية والرابدمرية مقياسًا طيفيًا للعمق في العوالق الحيوانية البحرية" . eLife . 7 e36440. doi : 10.7554/eLife.36440 . PMC 6019069. PMID 29809157 .   
  91. 1 2 جوهمان إم، جيا إتش، راندل إن، فيراسزتو سي، بيزاريس-كالديرون إل إيه، ميشيلز إن كيه، وآخرون . (أغسطس 2015). "الضبط الطيفي للانجذاب الضوئي بواسطة Go-Opsin في عيون Platynereis Rhabdomeric" . علم الأحياء الحالي . 25 (17): 2265–2271 . بيب كود : 2015CBio...25.2265G . دوى : 10.1016/j.cub.2015.07.017 . بميد 26255845 .  
  92. ↑ نيلسون، د. إي. (أكتوبر 2009). "تطور العيون والسلوك الموجه بصريًا" . المعاملات الفلسفية للجمعية الملكية في لندن. السلسلة ب، العلوم البيولوجية . 364 (1531 ) : 2833-2847 . doi : 10.1098/rstb.2009.0083 . PMC 2781862. PMID 19720648 .  
  93. ↑ نيلسون، د. إي. (مارس 2013). "تطور العين وأساسه الوظيفي" . علم الأعصاب البصري . 30 ( 1-2 ): 5-20 . doi : 10.1017/S0952523813000035 . PMC 3632888. PMID 23578808 .  
  94. ↑ كوياناغي م، تاكادا إي، ناغاتا ت، تسوكاموتو هـ، تيراكيتا أ (مارس 2013). "نظائر Opn3 في الفقاريات قد تعمل كمستشعر ضوئي في الأنسجة غير الحساسة للضوء" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 110 (13): 4998-5003 . Bibcode : 2013PNAS..110.4998K . doi : 10.1073/pnas.1219416110 . PMC 3612648. PMID 23479626 .  
  95. ساكاي ك ، ياماشيتا ت، إيماموتو ي، شيتشيدا ي (22 أكتوبر 2015). "تنوع الحالات النشطة في أوبسينات TMT" . PLOS ONE . 10 (10) e0141238. Bibcode : 2015PLoSO..1041238S . doi : 10.1371/journal.pone.0141238 . PMC 4619619. PMID 26491964 .  
  96. 1 2 فيشر آر إم، فونتينها بي إم، كيرشماير إس، ستيجر جيه، بلوخ إس، إينوي دي، وآخرون (11 يونيو 2013). "التعبير المشترك عن أوبسينات VAL وTMT يكشف عن خلايا عصبية بينية حسية ضوئية قديمة وخلايا عصبية حركية في دماغ الفقاريات" . مجلة PLOS Biology . 11 (6) e1001585. doi : 10.1371/journal.pbio.1001585 . PMC 3679003. PMID 23776409 .   
  97. 1 2 موتساكي ب، ويتمور د، بيلينجهام ج، ساكاموتو ك، ديفيد-غراي زك، فوستر ر ج (أبريل 2003). "أوبسين الأنسجة المتعددة (tmt) في الأسماك العظمية: صبغة ضوئية مرشحة لتنظيم الساعات الطرفية لأسماك الزيبرا؟". أبحاث الدماغ. أبحاث الدماغ الجزيئية . 112 ( 1-2 ): 135-145 . doi : 10.1016/S0169-328X(03)00059-7 . PMID 12670711 . 
  98. ^ كوياناجي م، تاكانو ك، تسوكاموتو إتش، أوهتسو ك، توكوناغا إف، تيراكيتا أ (أكتوبر 2008). "تبدأ رؤية قنديل البحر بإشارات cAMP بوساطة سلسلة opsin-G (s)" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 105 (40): 15576– 15580. بيب كود : 2008PNAS..10515576K . دوى : 10.1073/pnas.0806215105 . بمك 2563118 . بميد 18832159 .  
  99. ↑ ماسون ب، شمال م، جيبس ​​ب، ميلر م.و، وانغ كيو، ليفاي ك، وآخرون . (5 ديسمبر 2012). "دليل على وجود مسارات متعددة لتحويل الإشارة الضوئية في مرجان باني للشعاب المرجانية" . PLOS ONE . 7 (12) e50371. Bibcode : 2012PLoSO...750371M . doi : 10.1371/journal.pone.0050371 . PMC 3515558. PMID 23227169 .   
  100. ↑ سوغا هـ، شميد ف، جيرينغ دبليو جيه (يناير 2008). "تطور وتنوع وظائف الأوبسينات في قناديل البحر" . علم الأحياء الحالي . 18 (1): 51-55 . Bibcode : 2008CBio...18...51S . doi : 10.1016/j.cub.2007.11.059 . PMID 18160295 . 
  101. ↑ فيودا ر، روتا-ستابيلي أ، أوكلي ت.هـ، بيزاني د (يوليو 2014). "أوبسينات هلام المشط وأصول التحويل الضوئي في الحيوانات" . علم الأحياء التطوري وعلم الجينوم . 6 (8): 1964-1971 . doi : 10.1093/gbe/evu154 . PMC 4159004. PMID 25062921 .  
  102. ↑ سميث، دبليو سي، برايس، دي إيه، غرينبيرغ، آر إم، باتيل، بي إيه (يوليو 1993). " الأوبسينات من العيون الجانبية والعيون البسيطة لسرطان حدوة الحصان، ليمولوس بوليفيموس" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 90 (13): 6150-6154 . Bibcode : 1993PNAS...90.6150S . doi : 10.1073/pnas.90.13.6150 . PMC 46885. PMID 8327495 .  
  103. 1 2 ياماشيتا تي، أوتشي إتش، توموناري إس، إيكيدا كيه، ساكاي كيه، شيتشيدا واي (ديسمبر 2010). "Opn5 هو صبغة ثنائية الاستقرار حساسة للأشعة فوق البنفسجية ترتبط بالنوعين الفرعيين Gi وGq من بروتين G" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 107 (51): 22084-22089 . Bibcode : 2010PNAS..10722084Y . doi : 10.1073 / pnas.1012498107 . PMC 3009823. PMID 21135214 .  
  104. ↑ بوهر إي دي، يو دبليو دبليو، رين إكس، جيانغ زد، لياو إتش دبليو، مي إكس، وآخرون . (أكتوبر 2015). "التزامن الضوئي للمذبذبات الإيقاعية المحلية في شبكية العين والقرنية لدى الثدييات بواسطة النيوروبسين (OPN5)" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 112 (42): 13093-13098 . Bibcode : 2015PNAS..11213093B . doi : 10.1073 / pnas.1516259112 . PMC 4620855. PMID 26392540 .   
  105. ↑ هيرينغ إل، ماير جي (سبتمبر 2014). "تحليل مجموعة الأوبسين في بطيء الماء Hypsibius dujardini يُقدّم رؤىً حول تطور جينات الأوبسين في مفصليات الأرجل" . علم الأحياء التطوري وعلم الجينوم . 6 (9): 2380-2391 . doi : 10.1093/gbe/evu193 . PMC 4202329. PMID 25193307 .  
  106. ↑ كوجيما د، تيراكيتا أ، إيشيكاوا ت، تسوكاهارا ي، مايدا أ، شيتشيدا ي (سبتمبر 1997). "سلسلة جديدة من تفاعلات نقل الإشارة الضوئية بوساطة بروتين Go في الخلايا البصرية للمحار" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 272 ​​(37): 22979-22982 . Bibcode : 1997JBiCh.27222979K . doi : 10.1074/jbc.272.37.22979 . PMID 9287291 . 
  107. ^ كوياناجي م، تيراكيتا أ، كوبوكاوا ك، شيشيدا واي (نوفمبر 2002). "متجانسات الأمفيوكسوس من رودوبسين وبيروبسين المقترن بـ Go والتي تحتوي على 11-cis- وجميع شبكية العين مثل كروموفوراتها" . رسائل فيبس . 531 (3): 525-528 . بيب كود : 2002FEBSL.531..525K . دوى : 10.1016/s0014-5793(02)03616-5 . بميد 12435605 . S2CID 11669142 .  
  108. ↑ جيانغ م، باندي س، فونغ هـ ك (ديسمبر 1993). "نظير الأوبسين في شبكية العين والظهارة الصبغية". طب العيون الاستقصائي وعلوم الرؤية . 34 (13): 3669-3678 . PMID 8258527 . 
  109. ^ ناجاتا تي، كوياناجي م، تيراكيتا أ (20 أكتوبر 2010). "التطور الجزيئي والتنوع الوظيفي للأصباغ الضوئية المستندة إلى Opsin" . تم الاسترجاع في 7 مايو 2018 .
  110. ↑ وينزل أ، أوبرهاوزر ف، بو إي إن، لامب تي دي، غريم سي، ساماردزيجا م، وآخرون . (أغسطس 2005). "يعزز مستقبل البروتين G المقترن بالشبكية (RGR) نشاط الإيزوميروهيدرولاز بشكل مستقل عن الضوء" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 280 (33): 29874-29884 . doi : 10.1074/jbc.M503603200 . PMID 15961402 .  
  111. ↑ رادو، ر. أ.، هو، ج.، بينغ، ج.، بوك، د.، ماتا، ن. ل.، ترافيس، ج. هـ. (يوليو 2008). "يُسهّل مستقبل بروتين G الشبكي في ظهارة الصباغ الشبكي عملية نقل إسترات الريتينيل المتحولة بالكامل، المعتمدة على الضوء، لتخليق الكروموفور البصري في خلايا ظهارة الصباغ الشبكي" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 283 (28): 19730-19738 . doi : 10.1074/jbc.M801288200 . PMC 2443657. PMID 18474598 .  
  112. ↑ هاو و، فونغ هـ ك (مايو 1996). "أوبسين ماص للضوء الأزرق والأشعة فوق البنفسجية من ظهارة الصباغ الشبكي". الكيمياء الحيوية . 35 (20): 6251-6256 . doi : 10.1021/bi952420k . PMID 8639565 . 
  113. ↑ صن هـ، جيلبرت دي جيه، كوبلاند إن جي، جينكينز إن إيه، ناثانز جيه (سبتمبر 1997). "بيروبسين، بروتين جديد شبيه بالصبغة البصرية يقع في الزغيبات القمية لظهارة الصباغ الشبكية" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 94 (18): 9893-9898 . Bibcode : 1997PNAS...94.9893S . doi : 10.1073 / pnas.94.18.9893 . PMC 23288. PMID 9275222 .  
  114. ↑ بيورن لو (2 يناير 2015). علم الأحياء الضوئي: علم الضوء والحياة . سبرينغر. ص 169. ISBN  978-1-4939-1468-5تم الاطلاع عليه بتاريخ 3 سبتمبر 2015 .
  115. ↑ فيرنالد ، آر. دي. (سبتمبر 2006). "إلقاء الضوء الجيني على تطور العيون". مجلة ساينس . 313 (5795): 1914-1918 . Bibcode : 2006Sci...313.1914F . doi : 10.1126/science.1127889 . PMID 17008522. S2CID 84439732 .  
  116. ↑ واشوك إس إيه، بيزيرا إيه جي، شي إل، براون إل إس (مايو 2005). "رودوبسين ليبتوسفيريا: مضخة بروتون شبيهة بالبكتيريورودوبسين من حقيقيات النوى" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 102 (19): 6879-6883 . Bibcode : 2005PNAS..102.6879W . doi : 10.1073/pnas.0409659102 . PMC 1100770. PMID 15860584 .  
  117. ↑ فيندلاي جيه بي، بابين دي جيه (سبتمبر 1986). "عائلة بروتينات الأوبسين" . المجلة البيوكيميائية . 238 (3): 625-642 . doi : 10.1042/ bj2380625 . PMC 1147185. PMID 2948499 .  
  118. ↑ شين ل، تشين سي، تشنغ هـ، جين ل (2013). "العلاقة التطورية بين الرودوبسينات الميكروبية والرودوبسينات الحيوانية" . مجلة العالم العلمي . 2013 435651. doi : 10.1155/2013/435651 . PMC 3583139. PMID 23476135 .  
  119. ↑ تشانغ ز، جين ز، تشاو ي، تشانغ ز، لي ر، شياو ج، وو ج (أغسطس 2014). "دراسة منهجية لنماذج مستقبلات البروتين المقترن بـ G: هل تطورت بالفعل من جينات بدائية النواة؟" . مجلة IET لعلم الأحياء النظمي . 8 (4): 154-161 . doi : 10.1049/iet-syb.2013.0037 . PMC 8687355. PMID 25075528 .  
  120. ↑ نوردستروم كيه جيه، سالمان ألمين إم، إدستام إم إم، فريدريكسون آر، شيوث إتش بي (سبتمبر 2011). "تحليلات مستقلة باستخدام HHsearch، وتحليلات تعتمد على Needleman-Wunsch، وتحليلات الأنماط تكشف التسلسل الهرمي العام لمعظم عائلات مستقبلات البروتين G المقترنة" . علم الأحياء الجزيئي والتطور . 28 (9): 2471-2480 . doi : 10.1093/molbev/msr061 . PMID 21402729 . 
  121. ↑ يي دي سي، شليكوف إم إيه، فاسترمارك إيه، ريدي في إس، أرورا إس، صن إي آي، ساير إم إتش (نوفمبر 2013). "عائلة مستقبلات البروتين المقترن بالبروتين جي (TOG) من نوع ناقل-أوبسين" . مجلة FEBS . 280 (22): 5780-5800 . doi : 10.1111/febs.12499 . PMC 3832197. PMID 23981446 .  
  122. ↑ يوشيزاوا إس، كوماجاي واي، كيم إتش، أوغورا واي، هاياشي تي، إيواساكي دبليو، وآخرون . (مايو 2014). "التوصيف الوظيفي لرودوبسينات الفلافوبكتيريا يكشف عن فئة فريدة من مضخات الكلوريد التي تعمل بالضوء في البكتيريا" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 111 (18): 6732-6737 . Bibcode : 2014PNAS..111.6732Y . doi : 10.1073/pnas.1403051111 . PMC 4020065. PMID 24706784 .   
  123. ↑ غروت إم، إنجلهارد إم، هيغمان بي (مايو 2014). "حول مضخات الأيونات، والمستشعرات، والقنوات - منظورات حول الرودوبسينات الميكروبية بين العلم والتاريخ" . مجلة بيوكيميكا وبيوفيزيكا أكتا (BBA) - بيوينرجيتكس . 1837 (5): 533-545 . doi : 10.1016/j.bbabio.2013.08.006 . PMID 23994288 . 
  124. ^ Römpler H، Stäubert C، Thor D، Schulz A، Hofreiter M، Schöneberg T (فبراير 2007). “السفر عبر الزمن المقترن بالبروتين G: الجوانب التطورية لأبحاث GPCR”. التدخلات الجزيئية . 7 (1): 17-25 . دوى : 10.1124/mi.7.1.5 . بميد 17339603 . 
  125. ↑ هسوه، برايان؛ تشين، ريتشي؛ جو، يونغجو؛ تانغ، دانيال؛ رافي، ميشا؛ كيم، يون سيوك؛ إينوي، ماساتوشي؛ راندلز، سوير؛ راماكريشنان، شارو؛ باتيل، سنيها؛ كيم، دو كيونغ؛ ليو، توني إكس؛ كيم، سو هيون؛ تان، لونغزي؛ مرتضوي، ليلي (مارس 2023). "التحكم القلبي في الحالة السلوكية العاطفية" . مجلة نيتشر . 615 (7951): 292-299 . Bibcode : 2023Natur.615..292H . doi : 10.1038/ s41586-023-05748-8 . ISSN 1476-4687 . PMC 9995271. PMID 36859543 .   
  126. ↑ تشانغ إف، فييروك جي، يزهار أو، فينو لو، تسونودا إس، كيانانموميني أ، وآخرون . (ديسمبر 2011). "عائلة opsin الميكروبية لأدوات علم البصريات الوراثي" . خلية . 147 (7): 1446–1457 . دوى : 10.1016/j.cell.2011.12.004 . بمك 4166436 . بميد 22196724 .